Ovalbumina: estrutura, funções, desnaturação - Ciência - 2023

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o ovalbumina é a proteína mais abundante na "clara" dos ovos de aves. Pertence à família de proteínas conhecidas como "serpina" ou "inibidor de serina protease", que é um grupo altamente diverso de proteínas eucarióticas (inclui mais de 300 proteínas homólogas).

Foi uma das primeiras proteínas isoladas com grande pureza e, graças à sua surpreendente abundância nas estruturas reprodutivas das aves, é amplamente utilizada como “modelo” na elaboração de “padrões” para o estudo da estrutura, das propriedades, a síntese e secreção de muitas proteínas.

Em termos percentuais, a ovalbumina compreende entre 60 e 65% do conteúdo proteico total da clara do ovo, mas, ao contrário dos outros membros da família de proteínas Serpin, não tem atividade como inibidor de protease.

A clara dos ovos de galinha também contém outras proteínas:

- Ovotransferrina, também chamada de conalbumina, que representa 13% do conteúdo total de proteína do branco

- Ovomucóide, uma glicoproteína que compreende 11% do total

- Ovomucina, outra glicoproteína sulfatada que representa 3,5%

- Lisozima ou muramidase, que também compreende 3,5% da proteína total do branco

- Globulinas, que representam 4%

A síntese da ovalbumina ocorre a partir de uma mistura de peptídeos intermediários durante o trânsito do ovo pelo oviduto das aves e há relatos de que a transcrição dos genes envolvidos só ocorre em resposta à presença do estrogênio, um hormônio sexual.

Estrutura

A ovalbumina é uma fosfoglicoproteína monomérica com peso molecular em torno de 45 kDa e ponto isoelétrico próximo a 4,5. Em sua estrutura, portanto, existem inúmeros sítios de fosforilação e glicosilação, que são modificações pós-traducionais em proteínas muito comuns.

Essa proteína é codificada por um gene de 7.700 pares de bases, caracterizado pela presença de 8 exons intercalados com 7 íntrons, portanto, suspeita-se que seu mensageiro passe por múltiplas modificações pós-transcricionais para produzir a proteína madura.

A ovalbumina dos ovos de galinha possui 386 resíduos de aminoácidos e foi demonstrado que a forma pura dessa proteína consiste em três subclasses conhecidas como A1, A2 e A3, caracterizadas por conter dois, um e nenhum grupo fosfato, respectivamente.

Em relação à estrutura terciária, a sequência de aminoácidos da ovalbumina revela a presença de 6 resíduos de cisteína, entre os quais se formam quatro pontes dissulfeto. Além disso, alguns estudos estruturais mostraram que a extremidade N-terminal desta proteína é acetilada.

S-ovalbumina

Quando os ovos são armazenados, a estrutura da ovalbumina é modificada, formando o que é conhecido na literatura como S-ovalbumina, que é uma forma mais estável ao calor e é formada devido a mecanismos de troca entre dissulfetos e sulfidrilas.

Além da temperatura de armazenamento, essa “forma” de ovalbumina também se forma em função do pH interno dos ovos, o que pode ser esperado em qualquer tipo de proteína da natureza.

o S-A ovalbumina é, então, a que são atribuídas algumas reações de hipersensibilidade que algumas pessoas sofrem após a ingestão de ovos.

Características

Apesar de a ovalbumina pertencer a uma família de proteínas caracterizada por sua atividade como inibidora de protease, ela não possui atividade inibitória e sua função não foi totalmente elucidada.

No entanto, foi hipotetizado que uma função potencial desta enzima é o transporte e armazenamento de íons metálicos de e para o embrião. Outros autores propuseram que ela também funcionasse como fonte nutricional para o embrião durante seu crescimento.

Do ponto de vista experimental, a ovalbumina representa uma das principais proteínas "modelo" para vários sistemas de estudo estrutural, funcional, de síntese e secreção de proteínas, razão pela qual tem sido muito importante para o progresso científico.

Funções para a indústria de alimentos

Além disso, por ser uma das proteínas mais abundantes na clara do ovo de galinha, é uma proteína extremamente importante para a nutrição de humanos e outros animais que se alimentam de ovos de diferentes aves.

No aspecto culinário, a ovalbumina, assim como o restante das proteínas da clara do ovo, são utilizadas por suas propriedades funcionais, principalmente pela capacidade de formação de espuma, processo durante o qual os polipeptídeos são desnaturados, formando a interface aérea. / líquido estável característica do referido estado de dispersão.

Desnaturação

Como a ovalbumina tem vários grupos sulfidrila, é uma proteína razoavelmente reativa e facilmente desnaturada.

A temperatura de desnaturação da ovalbumina está entre 84 e 93 ° C, 93 sendo a que caracteriza a forma S-ovalbumina, que é mais estável em altas temperaturas. A desnaturação da ovalbumina pelo calor resulta na formação dos "géis" esbranquiçados característicos vistos durante o cozimento do ovo.

O pH também é um fator importante quando se considera a desnaturação dessa proteína, bem como o tipo e a concentração dos sais. Para ovalbumina, o pH de desnaturação é em torno de 6,6.

Em diferentes condições de desnaturação, as moléculas de ovalbumina têm alta tendência a se agregar, processo que geralmente pode ser acelerado com a adição de sais e aumento da temperatura.

A capacidade da ovalbumina e de outras proteínas da clara do ovo de formar estruturas semelhantes a gel quando aquecidas, bem como sua capacidade de se ligar a moléculas de água e funcionar como emulsificantes, são o que lhes dá suas características funcionais mais importantes e é por isso que são tão explorados, especialmente na indústria de alimentos.

O processo de desnaturação desta proteína tem sido muito útil para investigar os mecanismos de transição entre os estados sólido e gel, bem como para estudar o efeito que diferentes tipos de sais têm em diferentes concentrações (força iônica) na integridade. de proteínas.

Referências

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