Isomerases: processos, funções, nomenclatura e subclasses - Ciência - 2023

Contente

As isomerases Eles são uma classe de enzimas envolvidas no rearranjo estrutural ou posicional de isômeros e estereoisômeros de diferentes moléculas. Eles estão presentes em praticamente todos os organismos celulares, cumprindo funções em vários contextos.

As enzimas desta classe atuam em um único substrato, apesar de algumas poderem estar covalentemente associadas a cofatores, íons, entre outros.A reação geral, portanto, pode ser vista como segue:

X-Y → Y-X

As reações catalisadas por essas enzimas envolvem um rearranjo interno das ligações, o que pode significar mudanças na posição de grupos funcionais, na posição de ligações duplas entre carbonos, entre outras, sem alterações na fórmula molecular do substrato.

As isomerases cumprem funções diversas em uma grande variedade de processos biológicos, dentro dos quais é possível incluir as rotas metabólicas, a divisão celular, a replicação do DNA, entre outras.

As isomerases foram as primeiras enzimas utilizadas industrialmente para a produção de xaropes e outros alimentos açucarados, graças à sua capacidade de interconverter os isômeros de diferentes tipos de carboidratos.

Processos biológicos dos quais participam

As isomerases participam de vários processos celulares vitais. Entre os mais proeminentes estão a replicação e o empacotamento do DNA, catalisados por topoisomerases. Esses eventos são cruciais para a replicação do ácido nucleico, bem como para sua condensação antes da divisão celular.

A glicólise, uma das vias metabólicas centrais da célula, inclui pelo menos três enzimas isoméricas, a saber: fosfoglucose isomerase, triose fosfato isomerase e fosfoglicerato mutase.

A conversão de UDP-galactose em UDP-glicose na via de catabolismo da galactose é realizada pela ação de uma epimerase. Em humanos, essa enzima é conhecida como UDP-glicose 4-epimerase.

O dobramento de proteínas é um processo essencial para o funcionamento de muitas enzimas na natureza. A enzima proteína-dissulfeto isomerase auxilia no enovelamento de proteínas contendo pontes dissulfeto, modificando sua posição nas moléculas que ela usa como substrato.

Características

A principal função das enzimas pertencentes à classe das isomerases pode ser vista como transformar um substrato por meio de uma pequena mudança estrutural, a fim de torná-lo suscetível a processamento posterior por enzimas a jusante em uma via metabólica. por exemplo.

Um exemplo de isomerização é a mudança do grupo fosfato na posição 3 para o carbono na posição 2 do 3-fosfoglicerato para convertê-lo em 2-fosfoglicerato, catalisado pela enzima fosfoglicerato mutase na via glicolítica, gerando assim um composto de maior energia que é um substrato funcional da enolase.

Nomenclatura

A classificação das isomerases segue as regras gerais para a classificação de enzimas propostas pela Enzyme Commission (Comissão de Enzimas) em 1961, em que cada enzima recebe um código numérico para sua classificação.

A posição dos números no referido código indica cada uma das divisões ou categorias da classificação e esses números são precedidos das letras “CE”.

Para as isomerases, o primeiro número representa a classe das enzimas, o segundo indica o tipo de isomerização que realizam e o terceiro o substrato sobre o qual atuam.

A nomenclatura da classe de isomerases é EC.5. Ele tem sete subclasses, portanto, enzimas com o código de EC.5.1 a EC.5.6 serão encontradas. Existe uma sexta "subclasse" de isomerases conhecida como "outras isomerases", cujo código é EC.5.99, pois inclui enzimas com várias funções de isomerase.

A denotação das subclasses é realizada principalmente de acordo com o tipo de isomerização que essas enzimas realizam. Apesar disso, também podem receber nomes como racemases, epimerases, cis-trans-isomerases, isomerases, tautomerases, mutases ou cicloisomerases.

Subclasses

Existem 7 classes de enzimas na família das isomerase:

EC.5.1 Racemases e epimerases

Eles catalisam a formação de misturas racêmicas com base na posição do carbono α. Eles podem atuar em aminoácidos e derivados (EC.5.1.1), em grupos e derivados de hidroxiácidos (EC.5.1.2), em carboidratos e derivados (EC.5.1.3) e outros (EC.5.1.99).

EC.5.2 ***Cis-trans-*Isomerases**

Catalisar a conversão entre as formas isoméricas cis Y trans de moléculas diferentes.

EC.5.3 Isomerases intramoleculares

Essas enzimas são responsáveis pela isomerização de porções internas na mesma molécula. Existem algumas que realizam reações redox, onde o doador e o aceptor de elétrons são a mesma molécula, portanto não são classificadas como oxidorredutases.

Eles podem agir convertendo aldoses e cetoses (EC.5.3.1), em grupos ceto e enol (EC.5.3.2), alterando a posição das ligações duplas CC (EC.5.3.3), das ligações dissulfeto SS ( EC.5.3.4) e outras “oxidorredutases” (EC.5.3.99).

EC.5.4 Transferases intramoleculares (mutases)

Essas enzimas catalisam as mudanças de posição de vários grupos dentro da mesma molécula. Eles são classificados de acordo com o tipo de grupo que "movem".

Existem as Fosfomutases (EC.5.4.1), aquelas que transferem grupos amino (EC.5.4.2), aquelas que transferem grupos hidroxila (EC.5.4.3) e aquelas que transferem outros tipos de grupos (EC.5.4. 99).

EC.5.5 liases intramoleculares

Eles catalisam a "eliminação" de um grupo que faz parte de uma molécula, mas ainda está covalentemente ligado a ela.

EC.5.6 Isomerases que alteram a conformação macromolecular

Eles podem atuar alterando a conformação de polipeptídeos (EC.5.6.1) ou ácidos nucleicos (EC.5.6.2).

EC.5.99 Outras isomerases

Esta subclasse reúne enzimas como a Tiocianato isomerase e 2-hidroxicromo-2-carboxilato isomerase.

Referências

Adams, E. (1972). Aminoácidos Racemases e Epimerases. As Enzimas, 6, 479–507.
Boyce, S., & College, T. (2005). Classificação e nomenclatura de enzimas. Enciclopédia de Ciências da Vida, 1–11.
Cai, C. Z., Han, L. Y., Ji, Z. L., & Chen, Y. Z. (2004). Classificação da família de enzimas por máquinas de vetores de suporte. Proteínas: Estrutura, Função e Bioinformática, 55, 66–76.
Dugave, C., & Demange, L. (2003). Isomerização Cis - Trans de Moléculas Orgânicas e Biomoléculas: Implicações e Aplicações. Avaliações Químicas, 103, 2475–2532.
Encyclopedia Britannica. (2018). Recuperado em 3 de março de 2019 em britannica.com
Freedman, R. B., Hirst, T. R., & Tuite, M. F. (1994). Isomerase de dissulfeto de proteína: construindo pontes no dobramento de proteínas. TIBS, 19, 331–336.
Murzin, A. (1996). Classificação estrutural de proteínas: novas superfamílias Alexey G Murzin. Classificação Estrutural de Proteínas: Novas Superfamílias, 6, 386–394.
Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2009). Princípios de Bioquímica de Lehninger. Edições Omega (5ª ed.).
Comitê de Nomenclatura da União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular (NC-IUBMB). (2019). Obtido em qmul.ac.uk
Thoden, J. B., Frey, P. A., & Holden, H. M. (1996). Estrutura Molecular do Complexo Abortivo NADH / UDP-glicose de UDP-galactose 4-Epimerase de Escherichia coli: Implicações para o Mecanismo Catalítico. Bioquímica, 35, 5137–5144.