Proteínas fibrosas: estrutura, funções e exemplos - Ciência - 2023

Contente

• Estrutura
• Características
• Exemplo de proteína fibrosa
• Colágeno
• Elastina
• Queratina
• Fibroína
• Referências

As proteínas fibrosasTambém conhecidas como escleroproteínas, são uma classe de proteínas que são uma parte importante dos componentes estruturais de qualquer célula viva. Colágeno, elastina, queratina ou fibroína são exemplos desse tipo de proteína.

Eles cumprem funções muito diversas e complexas.As mais importantes são as de proteção (como as espinhas de um porco-espinho) ou de suporte (como a que fornece às aranhas a teia que elas mesmas tecem e que as mantém suspensas).

As proteínas fibrosas são compostas por cadeias polipeptídicas totalmente estendidas, que se organizam em uma espécie de "fibra" ou "corda" de grande resistência. Essas proteínas são mecanicamente muito fortes e insolúveis em água.

Na maior parte, os componentes das proteínas fibrosas são polímeros de aminoácidos repetidos consecutivamente.

A humanidade tem tentado recriar as propriedades das proteínas fibrosas utilizando diferentes ferramentas biotecnológicas, porém, elucidar com tanta exatidão a disposição de cada aminoácido na cadeia polipeptídica não é uma tarefa fácil.

Estrutura

As proteínas fibrosas têm uma composição relativamente simples em sua estrutura. Geralmente são constituídos por três ou quatro aminoácidos unidos, que se repetem muitas vezes.

Ou seja, se uma proteína é composta de aminoácidos como lisina, arginina e triptofano, o próximo aminoácido a se ligar ao triptofano será novamente a lisina, seguida pela arginina e outra molécula de triptofano, e assim por diante.

Existem proteínas fibrosas que possuem motivos de aminoácidos espaçados dois ou três aminoácidos diferentes dos motivos repetitivos de suas sequências e, em outras proteínas, a sequência de aminoácidos pode ser altamente variável, de 10 ou 15 aminoácidos diferentes.

As estruturas de muitas das proteínas fibrosas foram caracterizadas por técnicas de cristalografia de raios X e por métodos de ressonância magnética nuclear. Graças a isso, proteínas em forma de fibra, tubular, laminar, em forma de espiral, em forma de "funil", etc. foram detalhadas.

Cada polipeptídeo de padrão de repetição único forma uma fita e cada fita é uma unidade das centenas de unidades que compõem a ultraestrutura de uma "proteína fibrosa". Geralmente, cada filamento é arranjado helicoidalmente um em relação ao outro.

Características

Devido à rede de fibras que compõem as proteínas fibrosas, suas principais funções consistem em servir como material estrutural de suporte, resistência e proteção aos tecidos de diversos organismos vivos.

Estruturas de proteção feitas de proteínas fibrosas podem proteger os órgãos vitais dos vertebrados contra choques mecânicos, condições climáticas adversas ou ataque de predadores.

O nível de especialização das proteínas fibrosas é único no reino animal. A teia de aranha, por exemplo, é um tecido de suporte essencial para o modo de vida do chumbo das aranhas. Este material possui resistência e flexibilidade únicas.

Tanto é que hoje muitos materiais sintéticos tentam recriar a flexibilidade e resistência da teia de aranha, mesmo utilizando organismos transgênicos para sintetizar esse material por meio de ferramentas biotecnológicas. No entanto, deve-se notar que o sucesso esperado ainda não foi alcançado.

Uma propriedade importante das proteínas fibrosas é que permitem a conexão entre os diferentes tecidos de animais vertebrados.

Além disso, as propriedades versáteis dessas proteínas permitem que os organismos vivos criem materiais que combinam força e flexibilidade. Isso, em muitos casos, é o que constitui os componentes essenciais para a movimentação dos músculos dos vertebrados.

Exemplo de proteína fibrosa

Colágeno

É uma proteína de origem animal e talvez seja uma das mais abundantes no corpo dos animais vertebrados, pois constitui a maior parte dos tecidos conjuntivos. O colágeno se destaca por suas propriedades fortes, extensíveis, insolúveis e quimicamente inertes.

É principalmente constituído pela pele, córnea, discos intervertebrais, tendões e vasos sanguíneos. Uma fibra de colágeno é composta de uma hélice tripla paralela que é quase um terço do aminoácido glicina.

Essa proteína forma estruturas conhecidas como "microfibrilas de colágeno", que consistem na união de várias hélices triplas de colágeno.

Elastina

Assim como o colágeno, a elastina é uma proteína que faz parte do tecido conjuntivo. Porém, ao contrário do primeiro, proporciona elasticidade aos tecidos, ao invés de resistência.

As fibras de elastina são constituídas pelos aminoácidos valina, prolina e glicina. Esses aminoácidos são altamente hidrofóbicos e foi determinado que a elasticidade dessa proteína fibrosa se deve às interações eletrostáticas dentro de sua estrutura.

A elastina é abundante em tecidos intensamente submetidos a ciclos de extensão e relaxamento. Nos vertebrados, é encontrado nas artérias, ligamentos, pulmões e pele.

Queratina

A queratina é uma proteína encontrada predominantemente na camada ectodérmica de animais vertebrados. Essa proteína forma estruturas importantes como cabelos, unhas, espinhos, penas, chifres, entre outras.

A queratina pode ser composta por α-queratina ou β-queratina. A Α-queratina é muito mais rígida do que a β-queratina. Isso ocorre porque a α-queratina é composta de hélices α, que são ricas no aminoácido cisteína, que tem a capacidade de formar pontes dissulfeto com outros aminoácidos iguais.

Já na β-queratina, é composta em maior proporção por aminoácidos polares e apolares, que podem formar ligações de hidrogênio e que se organizam em folhas β dobradas. Isso significa que sua estrutura é menos resistente.

Fibroína

Essa é a proteína que compõe a teia de aranha e os fios produzidos pelos bichos-da-seda. Esses fios são compostos principalmente pelos aminoácidos glicina, serina e alanina.

As estruturas dessas proteínas são folhas β organizadas de forma antiparalela à orientação do filamento. Essa característica confere resistência, flexibilidade e pouca capacidade de alongamento.

A fibroína é pouco solúvel em água e deve sua grande flexibilidade à grande rigidez que a união de aminoácidos lhe confere em sua estrutura primária e às pontes de Vander Waals, que se formam entre os grupos secundários de aminoácidos.

Referências

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4. Parry, D. A., & Creamer, L. K. (1979). Proteínas fibrosas, aspectos científicos, industriais e médicos. In International Conference on Fibrous Proteins 1979: Massey University). Academic Press.
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6. Schmitt, F. O. (1968). Proteínas fibrosas - organelas neuronais. Proceedings of the National Academy of Sciences dos Estados Unidos da América, 60 (4), 1092.
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