Alfa amilase: características, estrutura, funções - Ciência - 2023

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o alfa amilase (α-amilase) é uma enzima amilolítica do grupo das endo amilases responsável pela hidrólise das ligações α-1,4 entre resíduos de glicose que compõem diferentes tipos de carboidratos na natureza.

Conhecido sistematicamente como conhecido sistematicamente como α-1,4-glucano 4-glucanohidróis, apresenta ampla distribuição, visto que é encontrado em animais, plantas e microrganismos. Em humanos, por exemplo, as amilases presentes na saliva e as secretadas pelo pâncreas são do tipo α-amilases.

Kuhn, em 1925, foi o primeiro a cunhar o termo "α-amilase" com base no fato de que os produtos da hidrólise que catalisam essas enzimas possuem configuração α. Posteriormente, em 1968, foi determinado que estes atuam preferencialmente sobre substratos de configuração estrutural linear e não ramificada.

Como outras enzimas amilolíticas, a α-amilase é responsável pela hidrólise do amido e de outras moléculas relacionadas, como o glicogênio, produzindo polímeros menores compostos de unidades repetitivas de glicose.

Além das funções fisiológicas que esta enzima desempenha nos animais, plantas e microrganismos que a expressam, a α-amilase, juntamente com as demais classes de amilases existentes, representam 25% das enzimas utilizadas para fins industriais e biotecnológicos no mercado atual.

Muitas espécies de fungos e bactérias são a principal fonte de α-amilases, usadas com mais frequência na indústria e na experimentação científica. Isto se deve principalmente à sua versatilidade, facilidade de obtenção, facilidade de manuseio e baixos custos de produção.

Caracteristicas

As α-amilases encontradas na natureza podem ter faixas de pH ótimas muito diferentes para sua função; por exemplo, o ideal para α-amilases animais e vegetais está entre 5,5 e 8,0 unidades de pH, mas algumas bactérias e fungos têm enzimas mais alcalinas e mais ácidas.

As enzimas presentes na saliva e no pâncreas dos mamíferos funcionam melhor em pHs próximos a 7 (neutro), além disso, elas precisam de íons cloreto para atingir sua atividade enzimática máxima e são capazes de se ligar a íons de cálcio divalentes.

Ambas as enzimas animais, salivares e pancreáticas, são produzidas em organismos por mecanismos independentes que envolvem células e glândulas específicas e que provavelmente não estão relacionadas com as enzimas presentes na corrente sanguínea e em outras cavidades corporais.

Tanto o pH quanto a temperatura ideais para o funcionamento dessas enzimas dependem muito da fisiologia do organismo em consideração, pois existem microrganismos extremofílicos que crescem em condições muito particulares em relação a esses e muitos outros parâmetros.

Por fim, em termos de regulação de sua atividade, uma característica compartilhada pelas enzimas do grupo das α-amilases é que estas, como outras amilases, podem ser inibidas por íons de metais pesados como mercúrio, cobre, prata e chumbo.

Estrutura

A Α-amilase é uma enzima de múltiplos domínios que, em animais e plantas, tem peso molecular aproximado de 50 kDa e diferentes autores concordam que as enzimas pertencentes a esta família de glicohidrolases são enzimas com mais de dez domínios estruturais.

O domínio central ou domínio catalítico é altamente conservado e é conhecido como domínio A, que consiste em uma dobra simétrica de 8 folhas dobradas β dispostas em um formato de "barril" que são cercadas por 8 hélices alfa, portanto, também pode ser encontrado na literatura como (β / α) 8 ou barril tipo “TIM”.

É importante notar que na extremidade C-terminal das folhas β do domínio A estão resíduos de aminoácidos conservados que estão envolvidos na catálise e na ligação do substrato e que este domínio está localizado na região N-terminal da proteína .

Outro dos domínios mais estudados dessas enzimas é o denominado domínio B, que se destaca entre a folha β-dobrada e a hélice alfa número 3 do domínio A. Este desempenha um papel fundamental na ligação do substrato e do cálcio divalente.

Domínios adicionais foram descritos para enzimas α-amilase, tais como domínios C, D, F, G, H e I, que estão localizados na frente ou atrás do domínio A e cujas funções não são exatamente conhecidas e dependem do organismo que é estudado.

α-amilases de microorganismos

O peso molecular das α-amilases depende, bem como outras de suas características bioquímicas e estruturais, do organismo em estudo. Assim, as α-amilases de muitos fungos e bactérias têm pesos tão baixos quanto 10 kDa e tão altos quanto 210 kDa.

O alto peso molecular de algumas dessas enzimas microbianas está frequentemente relacionado à presença de glicosilações, embora a glicosilação de proteínas em bactérias seja bastante rara.

Características

Em animais, as α-amilases são responsáveis pelas primeiras etapas do metabolismo do amido e do glicogênio, pois são responsáveis por sua hidrólise em fragmentos menores. Os órgãos do sistema gastrointestinal responsáveis pela sua produção nos mamíferos são o pâncreas e as glândulas salivares.

Além de sua óbvia função metabólica, a produção de α-amilases produzida pelas glândulas salivares de muitos mamíferos, ativadas pela ação da norepinefrina, é considerada por muitos autores como um importante marcador “psicobiológico” de estresse no sistema nervoso central.

Também tem funções secundárias na saúde bucal, visto que sua atividade atua na eliminação das bactérias bucais e na prevenção de sua aderência às superfícies bucais.

Função principal nas fábricas

Nas plantas, as α-amilases desempenham um papel essencial na germinação das sementes, pois são enzimas que hidrolisam o amido presente no endosperma que nutre o embrião em seu interior, processo essencialmente controlado pela giberelina, um fitohormônio.

Aplicações industriais

Enzimas pertencentes à família α-amilase têm múltiplas aplicações em muitos contextos diferentes: industrial, científico e biotecnológico, etc.

Nas grandes indústrias de processamento de amido, as α-amilases são popularmente utilizadas para a produção de glicose e frutose, bem como para a produção de pão com texturas aprimoradas e maior capacidade de fermentação.

No campo biotecnológico, há muito interesse no aprimoramento de enzimas utilizadas comercialmente, a fim de melhorar sua estabilidade e desempenho em diferentes condições.

Referências

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