Os 20 aminoácidos das proteínas e suas funções - Ciência - 2023

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Os 20 aminoácidos das proteínas e suas funções - Ciência
Os 20 aminoácidos das proteínas e suas funções - Ciência

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o aminoácidos Eles são os compostos orgânicos que formam as proteínas, que são cadeias de aminoácidos. Como o nome indica, eles contêm grupos básicos (amino, NH2) e grupos de ácido (carboxil, COOH).

Essas subunidades são essenciais para a formação de centenas de milhares de proteínas diferentes em organismos tão diferentes quanto uma bactéria e um elefante ou um fungo e uma árvore.

Mais de 200 aminoácidos diferentes foram descritos, mas aqueles que estudam o assunto determinaram que as proteínas de todos os seres vivos (simples ou complexos) são sempre compostas dos mesmos 20, que se unem para formar sequências lineares características.

Uma vez que todos os aminoácidos compartilham a mesma “espinha dorsal” principal, são suas cadeias laterais que os diferenciam; portanto, essas moléculas podem ser pensadas como o "alfabeto" no qual a linguagem da estrutura das proteínas é "escrita".


A estrutura comum para os 20 aminoácidos consiste em um grupo carboxila (COOH) e um grupo amino (NH2) unidos por um átomo de carbono, conhecido como carbono α (os 20 aminoácidos comuns são α-aminoácidos).

O carbono α também é unido por um átomo de hidrogênio (H) e uma cadeia lateral. Essa cadeia lateral, também conhecida como grupo R, varia em tamanho, estrutura, carga elétrica e solubilidade de acordo com cada aminoácido em questão.

Como os aminoácidos são classificados?

Os 20 aminoácidos mais comuns, ou seja, os aminoácidos proteicos, podem ser divididos em dois grupos: os essenciais e os não essenciais. Os não essenciais são sintetizados pelo corpo humano, mas os essenciais devem ser adquiridos dos alimentos e são necessários para o funcionamento das células.


Aminoácidos essencial para humanos e outros animais são 9:

- histidina (H, His)

- isoleucina (I, Ile)

- leucina (L, Leu)

- lisina (K, Lys)

- metionina (M, Met)

- fenilalanina (F, Phe)

- treonina (T, Thr)

- triptofano (W, Trp) e

- valina (V, Val)

Aminoácidos não essencial existem 11:

- Alanina (A, Ala)

- arginina (R, Arg)

- asparagina (N, Asn)

- ácido aspártico (D, Asp)

- cisteína (C, Cys)

- ácido glutâmico (E, Glu)

- glutamina (Q, Gln)

- glicina (G, Gly)

- prolina (P, Pro)

- serina (S, Ser) e

- tirosina (Y, Tyr)

Além dessa classificação, os 20 aminoácidos proteicos (dos quais formam proteínas) podem ser separados de acordo com as características de seus grupos R em:

– Aminoácidos não polares ou alifáticos: glicina, alanina, prolina, valina, leucina, isoleucina e metionina.

– Aminoácidos com grupos R aromáticos: fenilalanina, tirosina e triptofano.


– Aminoácidos polares sem carga: serina, treonina, cisteína, asparagina e glutamina.

– Aminoácidos polares carregados positivamente: lisina, histidina e arginina.

– Aminoácidos polares carregados negativamente: ácido aspártico e ácido glutâmico.

Os 20 aminoácidos de proteína

Aqui está uma breve descrição das principais características e funções de cada um desses compostos importantes:

  1. Glicina (Gly, G)

Este é o aminoácido de estrutura mais simples, pois seu grupo R consiste em um átomo de hidrogênio (H), por isso também é pequeno. Foi isolado pela primeira vez em 1820 da gelatina, mas também é muito abundante na proteína que compõe a seda: fibroína.

Não é um aminoácido essencial para mamíferos, pois pode ser sintetizado pelas células desses animais a partir de outros aminoácidos como a serina e a treonina.

Ele participa diretamente de alguns "canais" nas membranas celulares que controlam a passagem dos íons cálcio de um lado para o outro. Também tem a ver com a síntese de purinas, porfirinas e alguns neurotransmissores inibitórios no sistema nervoso central.

  1. Alanina (Ala, A)

Este aminoácido, também conhecido como Ácido 2-aminopropanoico, tem uma estrutura relativamente simples, uma vez que seu grupo R consiste em um grupo metil (-CH3), então seu tamanho também é bastante pequeno.

Faz parte de muitas proteínas e, como pode ser sintetizado pelas células do corpo, não é considerado essencial, mas é metabolicamente importante. É muito abundante em fibroína de seda, de onde foi isolado pela primeira vez em 1879.

A alanina pode ser sintetizada a partir do piruvato, um composto produzido por uma via metabólica conhecida como glicolise, que consiste na degradação da glicose para obter energia na forma de ATP.

Participa do ciclo da glicose-alanina, que ocorre entre o fígado e outros tecidos dos animais, e que é uma via catabólica que depende da proteína para a formação de carboidratos e para a produção de energia.

Também faz parte das reações de transaminação, na gliconeogênese e na inibição da enzima glicolítica piruvato quinase, bem como na autofagia hepática.

  1. Proline (Pro, P)

Proline (ácido pirrolidina-2-carboxílico) é um aminoácido que possui uma estrutura particular, uma vez que seu grupo R consiste em um anel de pirrolidina, composto por cinco átomos de carbono ligados entre si, incluindo o átomo de carbono α.

Em muitas proteínas, a estrutura rígida deste aminoácido é muito útil para a introdução de "torções" ou "dobras". Esse é o caso das fibras de colágeno na maioria dos animais vertebrados, que são compostas por muitos resíduos de prolina e glicina.

Em plantas, foi demonstrado que participa da manutenção da homeostase celular, incluindo equilíbrio redox e estados de energia. Pode atuar como uma molécula sinalizadora e modular diferentes funções mitocondriais, influenciar a proliferação ou morte celular, etc.

  1. Valina (Val, V)

Este é outro aminoácido com um grupo R alifático, que é composto por três átomos de carbono (CH3-CH-CH3). Seu nome IUPAC é Ácido 2-3-amino-3-butanóico, embora também possa ser encontrado na literatura como ácido α-aminovaleriano.

A valina foi purificada pela primeira vez em 1856 a partir de um extrato aquoso do pâncreas de um ser humano, mas seu nome foi cunhado em 1906 devido à sua semelhança estrutural com o ácido valérico extraído de algumas plantas.

É um aminoácido essencial, pois não pode ser sintetizado pelo organismo, embora não pareça desempenhar muitas outras funções além de fazer parte da estrutura de muitas proteínas globulares.

A partir de sua degradação, podem ser sintetizados outros aminoácidos como a glutamina e a alanina, por exemplo.

  1. Leucina (Leu, L)

A leucina é outro aminoácido essencial e faz parte do grupo dos aminoácidos de cadeia ramificada, junto com a valina e a isoleucina. O grupo R que caracteriza este composto é um grupo isobutil (CH2-CH-CH3-CH3), por isso é muito hidrofóbico (repele a água).

Foi descoberto em 1819 como parte das proteínas das fibras musculares animais e da lã de ovelha.

É muito abundante em proteínas como a hemoglobina e participa diretamente da regulação do turnover e da síntese protéica, pois é um aminoácido ativo do ponto de vista da sinalização intracelular e da expressão genética. Em muitos casos, aumenta o sabor de alguns alimentos.

  1. Isoleucina (Ile, I)

Também um aminoácido de cadeia ramificada, a isoleucina foi descoberta em 1904 a partir da fibrina, uma proteína que está envolvida na coagulação do sangue.

Como a leucina, é um aminoácido essencial, cuja cadeia lateral consiste em uma cadeia ramificada de 4 átomos de carbono (CH3-CH-CH2-CH3).

É extremamente comum em proteínas celulares, podendo representar mais de 10% de seu peso. Também atua na síntese de glutamina e alanina, bem como no equilíbrio dos aminoácidos de cadeia ramificada.

  1. Metionina (Met, M)

Metionina, também chamada ácido γ-metiltiol-α-aminobutírico, é um aminoácido descoberto na primeira década do século 20, isolado da caseína, proteína presente no leite de vaca.

É um aminoácido essencial, é hidrofóbico, pois seu grupo R consiste em uma cadeia alifática com um átomo de enxofre (-CH2-CH2-S-CH3).

É essencial para a síntese de muitas proteínas, incluindo hormônios, proteínas da pele, cabelos e unhas de animais. É comercializado na forma de comprimidos que funcionam como relaxantes naturais, úteis para dormir e, além disso, para manter o bom estado dos cabelos e das unhas.

  1. Fenilalanina (Phe, F)

Fenilalanina ou ácido β-fenil-α-aminopropiônico, é um aminoácido aromático cujo grupo R é um anel de benzeno. Foi descoberto em 1879 em uma planta da família Fabaceae e hoje é conhecido por fazer parte de muitas resinas naturais como o poliestireno.

Como um aminoácido hidrofóbico, a fenilalanina está presente em praticamente todos os domínios hidrofóbicos das proteínas. Em muitas plantas, esse aminoácido é essencial para a síntese de metabólitos secundários conhecidos como fenilpropanóides e flavonóides.

Em animais, a fenilalanina também é encontrada em peptídeos altamente importantes, como vasopressina, melanotropina e encefalina, todos essenciais para a função neuronal.

  1. Tirosina (Tyr, Y)

Tirosina (ácido β-parahidroxifenil-α-aminopropiônico) é outro aminoácido aromático, cujo grupo R é um anel aromático associado a um grupo hidroxila (-OH), por isso é capaz de interagir com diferentes elementos. Foi descoberto em 1846 e geralmente é obtido a partir da fenilalanina.

Não é um aminoácido essencial, mas pode sê-lo se suas vias biossintéticas falharem. Possui diversas funções no organismo humano, entre as quais se destaca sua participação como substrato para a síntese de neurotransmissores e hormônios como a adrenalina e o hormônio tireoidiano.

É essencial para a síntese da melanina, molécula que nos protege dos raios ultravioleta do sol. Também contribui para a produção de endorfinas (analgésicos endógenos) e antioxidantes como a vitamina E.

Atua diretamente na fosforilação de proteínas, bem como na adição de grupos nitrogênio e enxofre.

  1. Triptofano (Trp, W)

Este aminoácido, também conhecido como Ácido 2-amino-3-indolilpropiônico, faz parte do grupo dos aminoácidos essenciais e também é um aminoácido aromático, uma vez que seu grupo R é constituído por um grupo indol.

Suas principais funções em animais têm a ver, além da síntese de proteínas, com a síntese de serotonina, um neurotransmissor e melatonina, um antioxidante que também atua nos ciclos de sono e vigília.

Esse aminoácido também é utilizado pelas células como precursor da formação do cofator NAD, que participa de múltiplas reações enzimáticas de oxidação-redução.

Nas plantas, o triptofano é um dos principais precursores da síntese do hormônio vegetal auxinas, que participa da regulação do crescimento, do desenvolvimento e de outras funções fisiológicas desses organismos.

  1. Serina (Ser, S)

Serina ou Ácido 2-amino-3-hidroxipropanoico, é um aminoácido não essencial que pode ser produzido a partir da glicina. Seu grupo R é um álcool de fórmula -CH2OH, portanto, é um aminoácido polar sem carga.

É funcionalmente importante em muitas proteínas essenciais e é necessário para o metabolismo de gorduras, ácidos graxos e membranas celulares. Participa do crescimento muscular e da saúde do sistema imunológico dos mamíferos.

Suas funções também estão relacionadas à síntese de cisteína, purinas e pirimidinas (bases nitrogenadas), ceramida e fosfatidilserina (um fosfolipídio de membrana). Nas bactérias, participa da síntese do triptofano e nos ruminantes da gliconeogênese.

É parte do sítio ativo de enzimas com atividade hidrolítica conhecida como serina proteases e também participa da fosforilação de outras proteínas.

  1. Treonina (Thr, T)

Treonina ou ácido treo-Ls-α-amino-β-butírico É outro aminoácido essencial que faz parte de um grande número de proteínas celulares em animais e plantas. Foi um dos últimos aminoácidos descobertos (1936) e tem muitas funções importantes nas células, incluindo:

- É um sítio de ligação para as cadeias de carboidratos das glicoproteínas

- É um local de reconhecimento para proteínas quinases com funções específicas

- Faz parte de proteínas importantes como as que formam o esmalte dentário, elastina e colágeno, além de outras do sistema nervoso

- Farmacologicamente é usado como suplemento dietético, ansiolítico e antidepressivo

O grupo R da treonina, como o da serina, contém um grupo -OH, por isso é um álcool com a estrutura -CH-OH-CH3.

  1. Cisteína (Cys, C)

Esse aminoácido não essencial foi descoberto em 1810 como o principal constituinte da proteína encontrada nos chifres de diferentes animais.

Seu grupo R é constituído por um grupo tiol ou sulfidrila (-CH2-SH), por isso é essencial para a formação de pontes dissulfeto intra e intermoleculares nas proteínas onde se encontra, o que é muito importante para o estabelecimento da estrutura. tridimensional destes.

Este aminoácido também está envolvido na síntese de glutationa, metionina, ácido lipóico, tiamina, coenzima A e muitas outras moléculas biologicamente importantes. Além disso, faz parte das queratinas, proteínas estruturais muito abundantes nos animais.

  1. Asparagina (Asn, N)

A asparagina é um aminoácido não essencial, pertencente ao grupo dos aminoácidos polares não carregados. Este foi o primeiro aminoácido descoberto (1806), isolado do suco de aspargos.

É caracterizado por um grupo R ser uma carboxamida (-CH2-CO-NH2), por isso pode facilmente formar ligações de hidrogênio.

É ativo no metabolismo celular e na fisiologia corporal dos animais. Atua na regulação da expressão gênica e do sistema imunológico, além de participar do sistema nervoso e na desintoxicação da amônia.

  1. Glutamina (Gln, G)

O grupo R da glutamina é descrito por alguns autores como uma amida da cadeia lateral do ácido glutâmico (-CH2-CH2-CO-NH2). Este não é um aminoácido essencial, pois existem vias para sua biossíntese em células animais.

Participa diretamente na renovação de proteínas e na sinalização celular, na expressão gênica e no sistema imunológico de mamíferos. É considerado um "combustível" para células em proliferação e tem funções como inibidor da morte celular.

A glutamina também está envolvida na síntese de purinas, pirimidinas, ornitina, citrulina, arginina, prolina e asparagina.

  1. Lisina (Lys, K)

Lisina ou ácido ε-aminocapróico É um aminoácido essencial para humanos e outros animais. Foi descoberto em 1889 como parte da caseína, gelatina, albumina do ovo e outras proteínas animais.

Em seu grupo R, a lisina possui um grupo amino carregado positivamente (-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3 +) caracterizado por sua hidrofobicidade.

Ele não atua apenas como um micronutriente para as células do corpo, mas também é um metabólito para diferentes tipos de organismos. É essencial para o crescimento e remodelação muscular e também parece ter atividade antiviral, na metilação de proteínas e em outras modificações.

  1. Histidina (His, H)

É um aminoácido "semi-essencial", pois existem vias para sua síntese no ser humano adulto, mas nem sempre atendem às necessidades do organismo.

É um aminoácido polar que possui um grupo R conhecido como imidazólio, que possui uma estrutura cíclica com dois átomos de nitrogênio cujas características permitem que participe de diferentes reações enzimáticas onde ocorrem transferências de prótons.

A histidina participa da metilação das proteínas, faz parte da estrutura da hemoglobina (a proteína que transporta oxigênio no sangue dos animais), está em alguns dipeptídeos antioxidantes e é precursora de outras moléculas importantes como a histamina.

  1. Arginina (Arg, R)

Este aminoácido carregado positivamente foi isolado pela primeira vez em 1895 das proteínas do chifre de alguns animais. Não é um aminoácido essencial, mas é muito importante para a síntese da uréia, uma das formas de excretar o nitrogênio nos animais.

Seu grupo R é -CH2-CH2-CH2-NH-C-NH-NH2 e atua como antioxidante, regulador da secreção hormonal, desintoxicante de amônio, regulador da expressão gênica, reservatório de nitrogênio, na metilação de proteínas, etc. .

  1. Ácido aspártico (Asp, D)

O ácido aspártico possui um grupo R com um segundo grupo carboxila (-CH2-COOH) e faz parte do grupo de aminoácidos carregados negativamente.

Suas principais funções estão relacionadas à síntese de purinas, pirimidinas, asparagina e arginina. Participa das reações de transaminação, do ciclo da ureia e da síntese do inositol.

  1. Ácido glutâmico (Glu, E)

Também pertence ao grupo dos aminoácidos de carga negativa, com um grupo R com a estrutura -CH2-CH2-COOH, muito semelhante à do ácido aspártico. Foi descoberto em 1866 a partir do glúten de trigo hidrolisado e é conhecido por fazer parte de muitas proteínas comuns em muitos seres vivos.

Este aminoácido não essencial tem muitas funções importantes nas células animais, especialmente na síntese de glutamina e arginina, dois outros aminoácidos proteicos.

Além disso, é um importante mediador da transmissão de sinais excitatórios no sistema nervoso central de animais vertebrados, portanto sua presença em certas proteínas é crucial para o funcionamento do cérebro, para o desenvolvimento cognitivo, memória e aprendizagem.

Referências

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  5. Wu, G. (2013). Aminoácidos: bioquímica e nutrição. CRC Press.