Alanina: características, estrutura, funções, biossíntese - Ciência - 2023

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o a menina (Ala) é um dos 22 aminoácidos conhecidos que compõem a estrutura proteica de todos os organismos, desde bactérias até humanos. Como pode ser sintetizado pelo corpo, é classificado como um aminoácido não essencial.

As proteínas possuem uma estrutura básica ou primária composta por uma cadeia de aminoácidos chamada cadeia polipeptídica, nessas cadeias cada aminoácido é constituído por um carbono central denominado carbono α.

O carbono α está ligado a quatro grupos: um grupo amino (-NH2), um grupo carboxila (-COOH), um átomo de hidrogênio (-H) e um grupo ou cadeia lateral (-R) que identifica cada aminoácido. Na cadeia lateral, os carbonos recebem sequencialmente as letras ß, γ, δ e ε.

Os aminoácidos são classificados pela polaridade de suas cadeias laterais e, portanto, existem aminoácidos hidrofóbicos apolares e hidrofílicos polares que, por sua vez, podem ser neutros, básicos e ácidos. A alanina é um aminoácido apolar hidrofóbico e é o aminoácido mais simples depois da glicina e o mais abundante na maioria das proteínas.

A alanina pode ser formada no músculo e transportada para o fígado, onde é introduzida na via gliconeogênica, ou seja, na via de formação de glicose a partir de substâncias não glicosídicas. A alanina também pode ser sintetizada no fígado por meio do catabolismo do triptofano e do uracila e pode ser decomposta para formar o piruvato.

Participa da síntese de triptofano, piridoxina (Vitamina B6) e carnosina e, como pode ser convertido em piruvato, participa indiretamente da regulação da glicemia ou como fonte de energia para o músculo esquelético.

É utilizado como suplemento dietético para melhorar o rendimento esportivo e é encontrado naturalmente em bovinos, suínos e peixes, bem como no leite e seus derivados e nos ovos. Alguns legumes, frutas e nozes também são ricos em alanina.

Estrutura

Foi discutido anteriormente que a alanina, como todos os aminoácidos, tem um carbono α com quatro grupos ligados a ele, sendo o grupo R um grupo metil (-CH3).

Portanto, em pH corporal (cerca de 7,4), o carbono α da alanina está ligado a um grupo amino protonado (-NH3 +), um grupo carboxila que perdeu um próton (-COO-), um hidrogênio e um grupo metil (-CH3).

A maioria dos aminoácidos é ionizável em pH 7,0 e geometricamente eles podem ter isômeros, que são conhecidos como enantiômeros, que são imagens espelhadas, assim como as mãos direita e esquerda.

Então, todos os aminoácidos podem ser encontrados como "pares quirais" denotados como D ou L (dextro e levo, respectivamente), dependendo da posição dos átomos ao redor do carbono α.

No entanto, a alanina, como a maioria dos aminoácidos, é encontrada principalmente na forma L, uma vez que é a forma que as enzimas se inserem durante a síntese de proteínas.

Este aminoácido também pode ser encontrado como β-alanina, em que o grupo amino está ligado ao seu carbono β, ou seja, ao primeiro carbono de sua cadeia lateral.

A Β-alanina é encontrada no ácido pantotênico (vitamina B5) e em alguns peptídeos naturais. A D-alanina é encontrada em alguns polipeptídeos que fazem parte das paredes de algumas células bacterianas.

Grupo R (metil, CH3)

O grupo metil da cadeia lateral da alanina é um hidrocarboneto saturado que dá a característica hidrofóbica apolar a este aminoácido. Essa característica da alanina é comum aos demais aminoácidos desse grupo, como glicina, valina, leucina e isoleucina.

Os aminoácidos que compõem o grupo dos alifáticos são aminoácidos quimicamente neutros e desempenham um papel muito importante na formação e manutenção da estrutura tridimensional das proteínas, uma vez que tendem a reagir entre si excluindo a água.

Esses aminoácidos, incluindo a alanina, contêm o mesmo número de grupos ionizáveis com cargas opostas, portanto, eles não têm uma carga líquida e são chamados de "zwitterions ".

Características

Como a maioria dos aminoácidos conhecidos, a alanina é utilizada na síntese de peptídeos e proteínas em geral, e participa do estabelecimento da estrutura polipeptídica e da estrutura terciária de algumas proteínas.

Outra função importante da alanina é participar indiretamente no controle da glicemia:

Pode dar origem ao piruvato e vice-versa, também pode chegar ao fígado e se transformar em glicose por meio da gliconeogênese para ser liberado na circulação ou para ser utilizado na síntese de glicogênio, conforme necessário.

A alanina participa como um transportador de amônio do músculo para o fígado, pois pode ser sintetizada por aminação a partir do piruvato, transportada para o fígado e aí ser transformada por transaminação.

Isso ocorre concomitantemente com a transformação do α-cetoglutarato em glutamato, que pode entrar no ciclo da ureia e se converter novamente em piruvato.

Outras funções

Este aminoácido é essencial para a síntese de triptofano e piridoxina. Embora quimicamente muito não reativa, a alanina pode ter funções de reconhecimento de substrato e regulação enzimática.

Uma das funções da β-alanina é como suplemento alimentar, visto que é utilizada como auxiliar de exercício ergogênico. A ingestão de β-alanina aumenta a concentração de carnosina (um dipeptídeo composto de β-alanina e histidina) no músculo esquelético, agindo como “amortecedor".

Normalmente, a carnosina não contribui significativamente para a capacidade tampão total da célula muscular e isso se deve à sua baixa concentração. A administração de β-alanina aumenta esta concentração e, portanto, a capacidade tampão, melhorando assim a resistência ao reduzir a fadiga.

Biossíntese

A síntese mais importante de alanina no corpo humano ocorre por uma aminação redutora do ácido pirúvico. Esta reação requer uma única etapa enzimática.

O piruvato fornece o esqueleto de carbono e o glutamato fornece o grupo amino que é transferido para o piruvato. A enzima que catalisa essa reação reversível é a alanina transaminase.

Como resultado dessa reação, alanina e α-cetoglutarato são produzidos. A alanina pode então estar presente na gliconeogênese, na glicólise e no ciclo de Krebs.

Outra fonte de alanina vem da decomposição do triptofano em acetil-CoA. Por essa via, quando a enzima quinureninase hidrolisa a 3-hidroxiquinurenina, forma-se o 3-hidroxiantranilato e a alanina. Alanina é liberada e o antranilato 3-hidroxilado segue a via metabólica.

A degradação do uracil é outra fonte de alanina. Nesse caso, é produzida a β-alanina, que pode seguir várias vias metabólicas, uma das quais é se tornar acetil-CoA.

Degradação

Processo geral de degradação de aminoácidos

Os aminoácidos não são armazenados como carboidratos e gorduras, portanto, aqueles que são liberados durante a quebra de proteínas devem ser reutilizados para a síntese de novas proteínas e nucleotídeos.

Por outro lado, os aminoácidos podem ser degradados e seus esqueletos de carbono podem ser usados em reações catabólicas ou anabólicas.

Quando os aminoácidos são degradados, o excesso de nitrogênio forma amônia, que é uma substância tóxica que deve ser eliminada e a primeira etapa da degradação dos aminoácidos é a eliminação do nitrogênio.

Em mamíferos, essa degradação ocorre no fígado; lá, qualquer aminoácido que está em excesso e não pode ser usado é degradado.

Degradação de alanina

A degradação da alanina ocorre pela conversão da alanina em piruvato. Essa reação é catalisada pela alanina transaminase e requer a presença de α-cetoglutarato como aceptor do grupo amino e a subsequente formação de glutamato; é uma reação reversível.

Essas reações de formação de alanina a partir do piruvato e a degradação da alanina para formar piruvato fazem parte de um ciclo que envolve o músculo esquelético e o fígado.

O fígado fornece glicose ao músculo e este, por meio da glicólise, converte a glicose em piruvato para gerar ATP; Esse piruvato pode entrar na síntese de alanina, que pode ser liberada na corrente sanguínea e retorna ao fígado, que o converte novamente em piruvato, que entra na gliconeogênese para formar glicose.

Se necessário, o ciclo é repetido. No fígado, a produção de piruvato a partir da alanina gera íons amônio que se ligam à glutamina e ao glutamato e estes entram no ciclo da ureia. Em seguida, a ureia é eliminada na urina.

Alanina, glicina, cisteína, serina e treonina são aminoácidos glicogênicos, uma vez que sua degradação pode dar origem a piruvato, α-cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato ou oxaloacetato, todos precursores gliconeogênicos da glicose.

Alimentos ricos em alanina

As principais fontes de aminoácidos são carnes magras, peixes, crustáceos, ovos e laticínios; no entanto, a alanina também é encontrada em muitos alimentos vegetais. Exemplos de alimentos ricos em alanina são:

- Carnes bovina, suína, ovina, frango, peru, coelho, peixe; ovos, leite e derivados.

- Nozes como avelãs, nozes, castanhas, amêndoas e amendoins são fontes de alanina.

- Coco, abacate, espargos, berinjela, mandioca ou mandioca, beterraba, cenoura e batata doce.

- Legumes como milho, feijão e ervilha.

- Cereais como arroz, centeio, trigo, cacau, aveia e centeio.

Referências

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