Carboxiemoglobina: características e efeitos - Ciência - 2023

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o carboxihemoglobina é a hemoglobina ligada ao monóxido de carbono (CO). A hemoglobina é a proteína que transporta oxigênio pelo sangue em humanos e em muitos outros vertebrados.

Para transportar oxigênio, a hemoglobina deve se ligar a ele. Max Perutz, um químico e ganhador do Prêmio Nobel nascido em Viena em 1914 e falecido em Cambridge em 2002, chamou o comportamento de ligação do oxigênio da hemoglobina de "imoral".

Imagine duas moléculas de hemoglobina, cada uma capaz de se ligar a quatro moléculas de oxigênio. Um já tem três moléculas de oxigênio e o outro nenhuma. Se aparecer outra molécula de oxigênio, a pergunta é a seguinte: ela se junta ao "rico" que já tem três ou ao "pobre" que não tem? A probabilidade é de 100 para 1 de que terá como alvo a molécula rica.

Agora imagine duas outras moléculas de hemoglobina. Um possui 4 moléculas de oxigênio (está saturado) e o outro possui apenas uma. Qual das moléculas tem mais probabilidade de fornecer oxigênio aos tecidos, ricos ou pobres? Os mais pobres fornecerão oxigênio com mais facilidade do que os ricos.

A distribuição do oxigênio na molécula de hemoglobina pode ser vista como a parábola bíblica: “... ao que tem, lhe será dado e ao que não tem, até o que tem lhe será tirado ...” (Mt 13,12). Do ponto de vista fisiológico, esse comportamento "imoral" da molécula de hemoglobina é muito significativo, pois contribui para o fornecimento de oxigênio aos tecidos.

O monóxido de carbono, entretanto, qualquer que seja o número de átomos de oxigênio ligados a uma molécula de hemoglobina, "mata" todos eles. Ou seja, na presença de CO abundante, todo o oxigênio ligado à hemoglobina é substituído por CO.

Características estruturais

Para falar de carboxihemoglobina, que nada mais é do que um estado de hemoglobina associado ao monóxido de carbono, é necessário primeiro referir-se à hemoglobina em termos gerais.

A hemoglobina é uma proteína composta por quatro subunidades cada uma formada por uma cadeia polipeptídica conhecida como globina e um grupo de natureza não proteica (grupo protético) denominado grupo heme.

Cada grupo heme contém um átomo de ferro no estado ferroso (Fe²⁺) Esses são os átomos capazes de se ligar ao oxigênio sem oxidar.

O tetrâmero de hemoglobina é composto por duas subunidades da alfa globina, de 141 aminoácidos cada, e duas subunidades da beta globina, de 146 aminoácidos cada.

Formas ou estruturas de hemoglobina

Quando a hemoglobina não está ligada a nenhum átomo de oxigênio, a estrutura da hemoglobina é rígida ou tensa, um produto da formação de pontes de sal dentro dela.

A estrutura quaternária da hemoglobina livre de oxigênio (desoxigenada) é conhecida como "T" ou estrutura tensionada, e a hemoglobina oxigenada (oxihemoglobina) é conhecida como "R" ou estrutura relaxada.

A transição da estrutura T para a estrutura R ocorre através da ligação do oxigênio ao átomo de ferro ferroso (Fe²⁺) do grupo heme ligado a cada cadeia de globina.

Comportamento cooperativo

As subunidades que compõem a estrutura da hemoglobina apresentam um comportamento cooperativo que pode ser explicado com o exemplo a seguir.

A molécula de hemoglobina desoxigenada (na estrutura T) pode ser imaginada como uma bola de lã com os locais de ligação do oxigênio (grupos heme) muito escondidos dentro dela.

Quando essa estrutura rígida se liga a uma molécula de oxigênio, a velocidade de ligação é muito lenta, mas essa ligação é o suficiente para soltar um pouco a bola e trazer o próximo grupo heme para mais perto da superfície, aumentando a velocidade com que se liga o próximo oxigênio é mais alto, repetindo o processo e aumentando a afinidade com cada ligação.

Efeitos do monóxido de carbono

Para estudar os efeitos do monóxido de carbono no transporte sanguíneo de gases, é necessário primeiro descrever as características da curva da oxihemoglobina, que descreve sua dependência da pressão parcial do oxigênio para "carregar" ou não com moléculas de oxigênio.

A curva de oxihemoglobina tem uma forma sigmóide ou "S" que varia em função da pressão parcial de oxigênio. O gráfico da curva emerge das análises realizadas nas amostras de sangue utilizadas para sua construção.

A região mais íngreme da curva é obtida com pressões abaixo de 60 mmHg e em pressões superiores a esta a curva tende a se achatar, como se atingisse um platô.

Quando na presença de certas substâncias, a curva pode apresentar desvios significativos. Esses desvios mostram mudanças que ocorrem na afinidade da hemoglobina pelo oxigênio no mesmo PO₂.

Para quantificar esse fenômeno, foi introduzida a medida da afinidade da hemoglobina pelo oxigênio, conhecida como valor P.₅₀, que é o valor da pressão parcial de oxigênio em que a hemoglobina está 50% saturada; isto é, quando metade de seus grupos heme estão ligados a uma molécula de oxigênio.

Em condições padrão, que devem ser entendidas como pH 7,4, pressão parcial de oxigênio de 40 mmHg e temperatura de 37 ° C, o P₅₀ baixo de um homem adulto é 27 mm Hg ou 3,6 kPa.

Que fatores podem afetar a afinidade da hemoglobina pelo oxigênio?

A afinidade pelo oxigênio da hemoglobina contida nos eritrócitos pode diminuir na presença de 2,3 difosfoglicerato (2-3DPG), dióxido de carbono (CO₂), de altas concentrações de prótons ou de um aumento na temperatura; E o mesmo é verdade para o monóxido de carbono (CO).

Implicações funcionais

O monóxido de carbono é capaz de interferir na função de transporte de oxigênio no sangue arterial. Essa molécula é capaz de se ligar à hemoglobina e formar a carboxihemoglobina. Isso ocorre porque ele tem uma afinidade pela hemoglobina cerca de 250 vezes maior do que O₂, para que seja capaz de movê-lo mesmo quando estiver conectado a ele.

O corpo produz monóxido de carbono permanentemente, embora em pequenas quantidades. Este gás incolor e inodoro liga-se ao grupo heme da mesma forma que O faz._2, e normalmente há cerca de 1% da hemoglobina no sangue como carboxihemoglobina.

Como a combustão incompleta da matéria orgânica produz CO, a proporção de carboxihemoglobina em fumantes é muito maior, atingindo valores entre 5 e 15% da hemoglobina total. O aumento crônico da concentração de carboxihemoglobina é prejudicial à saúde.

Um aumento na quantidade de CO inalado que gere mais de 40% de carboxihemoglobina é fatal. Quando o sítio de ligação do ferro ferroso é ocupado por um CO, o O não pode ser anexado₂.

A ligação do CO causa a transição da hemoglobina para a estrutura R, de modo que a hemoglobina reduz ainda mais a capacidade de entregar O₂ nos capilares sanguíneos.

A carboxihemoglobina tem uma cor vermelha clara. Então, os pacientes envenenados com CO ficam rosados, mesmo em coma e paralisia respiratória. O melhor tratamento para tentar salvar a vida desses pacientes é fazê-los inalar oxigênio puro, mesmo hiperbárico, para tentar deslocar a ligação do ferro com o CO.

Referências

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