Miofilamentos: tipos, estrutura e organização - Ciência - 2023

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o miofilamentos são as proteínas contráteis das miofibrilas, que são as unidades estruturais das células musculares, células alongadas chamadas fibras musculares.

As fibras musculares e seus componentes têm nomes específicos. Por exemplo, a membrana, o citoplasma, a mitocôndria e o retículo endoplasmático são conhecidos como sarcolema, sarcoplasma, sarcossomos e retículo sarcoplasmático, respectivamente.

Da mesma forma, os elementos contráteis internos são chamados conjuntamente de miofibrilas; e as proteínas contráteis que compõem as miofibrilas são chamadas de miofilamentos.

Existem dois tipos de miofilamentos: fino e grosso. Os filamentos finos são compostos principalmente de três proteínas: F-actina, tropomiosina e troponina. Os filamentos grossos, por sua vez, são constituídos exclusivamente por outra proteína conhecida como miosina II.

Além dessas, existem outras proteínas associadas a filamentos grossos e finos, mas estas não têm funções contráteis, mas estruturais, entre as quais estão, para citar algumas, a titina e a nebulina.

Tipos de fibras musculares

O arranjo particular dos miofilamentos que compõem as miofibrilas dá origem a dois tipos de fibras musculares: fibras musculares estriadas e fibras musculares lisas.

As fibras musculares estriadas, quando examinadas ao microscópio óptico, apresentam um padrão de estrias ou faixas transversais que se repetem em toda a sua superfície e que dão o nome, ao músculo que as contém, de músculo estriado. Existem dois tipos de fibras musculares estriadas, esqueléticas e cardíacas.

As fibras musculares que não apresentam esse padrão de faixas transversais são chamadas de fibras lisas. São eles que constituem os músculos das paredes vasculares e das vísceras.

Estrutura

Miofilamentos finos

Esses miofilamentos são compostos por F actina e duas proteínas associadas: a tropomiosina e a troponina, que possuem funções regulatórias.

A actina F, ou actina filamentosa, é um polímero de outra proteína globular menor chamada G actina ou actina globular, com cerca de 42 kDa de peso molecular. Possui um sítio de ligação para a miosina e é organizado em duas cadeias dispostas como uma dupla hélice composta de aproximadamente 13 monômeros por volta.

Os filamentos de F-actina são caracterizados por apresentarem dois pólos: um positivo, voltado para o disco Z, e outro negativo, voltado para o centro do sarcômero.

A tropomiosina também é composta por uma dupla cadeia polipeptídica de dupla hélice. É uma proteína de 64 kDa que forma filamentos que se localizam nas ranhuras deixadas pelas cadeias de dupla hélice dos finos filamentos de F-actina, como se "preenchessem" os espaços vazios da hélice.

Em repouso, a tropomiosina cobre ou "cobre" os locais de ligação da actina para a miosina, impedindo a interação de ambas as proteínas, que é o que causa a contração muscular. Em torno de cada filamento fino e cerca de 25-30m do início de cada tropomiosina, está outra proteína chamada troponina.

A troponina (Tn) é um complexo proteico composto de três subunidades polipeptídicas globulares chamadas troponina T, C e I. Cada molécula de troponina tem um complexo de troponina associado que a regula e, juntas, são responsáveis pela regulação da iniciação e terminação. de contração muscular.

Miofilamentos espessos

Os filamentos grossos são polímeros de miosina II, que pesam 510 kDa e são compostos por duas cadeias pesadas de 222 kDa cada e quatro cadeias leves. As cadeias leves são de dois tipos: cadeias leves essenciais de 18 kDa e cadeias leves regulatórias de 22 kDa.

Cada cadeia pesada da miosina II tem a forma de uma haste com uma pequena cabeça globular em sua extremidade que se projeta quase 90 ° e tem dois sítios de ligação, um para a actina e outro para o ATP. É por isso que essas proteínas pertencem à família ATPase.

Um filamento espesso é composto por mais de 200 moléculas de miosina II. A cabeça globular de cada uma dessas moléculas atua como uma “pá” durante a contração, empurrando a actina à qual está fixada para que deslize em direção ao centro do sarcômero.

Organização

Em uma fibra muscular estriada esquelética, as miofibrilas ocupam a maior parte do sarcoplasma e são organizadas em grupos longitudinais em toda a célula.

Em um corte longitudinal visto ao microscópio óptico, são observadas bandas claras, chamadas Bandas I, e bandas escuras, chamadas Bandas A. Essas bandas correspondem ao arranjo ordenado das miofibrilas e, portanto, dos miofilamentos que as compõem.

No centro da Banda I há uma linha escura e fina chamada Linha ou Disco Z. O centro de cada Banda A tem uma área mais clara conhecida como Banda H, que é dividida centralmente por uma linha mais escura chamada Linha M .

Delimitado entre duas linhas Z, é descrita uma estrutura chamada sarcômero, que é a unidade funcional do músculo esquelético. Um sarcômero é composto de miofilamentos contráteis dispostos de maneira ordenada nas bandas A, H e uma hemi-banda I em cada extremidade.

As bandas I contêm apenas filamentos finos, a banda A contém filamentos grossos entrelaçados em suas duas extremidades com filamentos finos e a banda H contém apenas filamentos grossos.

Como os miofilamentos são organizados nos sarcômeros?

Ambos os miofilamentos grossos e finos podem ser vistos examinando uma amostra de músculo esquelético sob um microscópio eletrônico. Diz-se que estes se "interdigitam" ou "se entrelaçam" uns com os outros em um arranjo sequencial, ordenado e paralelo.

Os filamentos finos originam-se dos discos Z e se estendem em cada lado na direção oposta e em direção ao centro de cada sarcômero adjacente. Dos discos Z em cada extremidade do sarcômero, no músculo relaxado, a actina viaja para o início da banda H em cada lado.

Assim, nas fibras musculares do músculo esquelético relaxado, os miofilamentos grossos ocupam a área central que forma as faixas escuras ou faixas A; e os filamentos finos se estendem para ambos os lados do sarcômero sem atingir o centro dele.

Em um corte transversal na região onde os filamentos grossos e finos se sobrepõem, pode-se observar um padrão hexagonal que inclui o filamento grosso no centro e seis filamentos finos que o circundam, e que estão localizados em cada uma das bordas do hexágono .

Essa organização dos miofilamentos no sarcômero é preservada pela função de uma série de proteínas associadas aos miofilamentos e que possuem funções estruturais, entre as quais podem ser destacadas titina, alfa actina, nebulina, mioomesina e proteína C. .

Mecanismo de contração

Quando a acetilcolina (um neurotransmissor) é liberada na placa neuromuscular pela estimulação de um neurônio motor, a fibra muscular é excitada e os canais de cálcio dependentes de voltagem no retículo sarcoplasmático se abrem.

O cálcio se liga à troponina C, e isso causa uma mudança conformacional na tropomiosina, que expõe os sítios ativos da actina, iniciando assim a contração. Quando os níveis de cálcio caem, a tropomiosina retorna à sua posição inicial e a contração cessa.

Expor os locais de ligação da actina à miosina permite que ambas as proteínas se liguem e a miosina empurre a actina em direção ao centro do sarcômero, deslizando sobre a miosina.

Durante a contração muscular, as linhas Z de cada sarcômero aproximam-se do centro, aproximando-se da linha M, aumentando a interdigitação entre a actina e a miosina e reduzindo o tamanho das bandas I e H. O grau de encurtamento dependerá da soma do encurtamento de cada um dos sarcômeros do músculo contraído.

Referências

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