Apoenzima: características, funções e exemplos - Ciência - 2023

Contente

As apoenzimas São as formas inativas das enzimas, ou seja, são enzimas sem seus cofatores ou coenzimas, essenciais para a realização das reações catalíticas pelas quais são responsáveis.

As enzimas são proteínas com atividade catalítica. Sua função é, basicamente, acelerar o curso de diferentes tipos de reações químicas nas células, fato extremamente importante para a existência de todos os seres vivos na Terra.

A atividade de muitas enzimas depende da identidade e ordenação dos aminoácidos que as constituem, ou seja, de suas próprias estruturas protéicas, e da integridade dessas estruturas sob condições nativo.

Embora isso seja verdade para muitas enzimas, há algumas que requerem elementos não proteicos adicionais para realizar suas funções. Esses elementos são conhecidos como cofatores, se for íons inorgânicos, ou coenzimas, se for complexos ou moléculas orgânicas.

Geralmente, tanto os cofatores quanto as coenzimas estão associados à estabilidade relativa à estrutura da proteína das enzimas cuja atividade catalítica eles promovem; Quando esta associação é permanente (covalente), esses grupos são então conhecidos como grupos protéticos.

Exemplos de apoenzimas

O conjunto enzimático ativo formado por uma proteína com atividade catalítica e seu cofator / coenzima / grupo protético é denominado holoenzima ou enzima conjugada. Em uma holoenzima, a porção da proteína corresponde ao que é conhecido como apoenzima ou apoproteína, que carece de atividade.

Exemplos de algumas apoenzimas importantes são:

A enzima Polimerase de DNA, encarregado de replicar o DNA celular, sem o íon magnésio divalente que funciona como cofator.
A enzima anidrase carbônica, responsável por catalisar a conversão de CO₂ e H₂0 em íons bicarbonato e H +, sem o íon zinco divalente que serve como co-fator.
A enzima hemoglobina, responsável pelo transporte de oxigênio no interior dos glóbulos vermelhos (eritrócitos) através do sangue de animais mamíferos, sem seu grupo protético heme.
A enzima lactato desidrogenase, responsável pela produção de lactato a partir do piruvato, sem o NADH que atua como cofator.

Características da apoenzima

Apoenzimas são enzimas inativas que precisam, para conseguir sua ativação, da ligação de um cofator ou coenzima, mas não estão ligadas a um.

Levando isso em consideração, pode-se dizer que tais moléculas compartilham certas características, a saber:

São proteínas

Ao contrário dos cofatores e coenzimas, que são elementos não proteicos necessários para as funções das holoenzimas, as apoenzimas são proteínas.

A partir da afirmação acima, entende-se, então, que as apoenzimas são constituídas por cadeias de moléculas especiais conhecidas como aminoácidos, que são unidas por um tipo de ligação conhecida como ligação peptídica.

A sequência de aminoácidos de cada apoenzima é determinada geneticamente e esta, por sua vez, determina sua ordenação espacial ou tridimensional, intimamente relacionada à especificidade dos substratos, ligação a cofatores / coenzimas / grupos protéticos, estabelecimento do sítio ativo, etc.

Como proteínas, as apoenzimas também possuem: uma carga elétrica, determinada pelo teor de aminoácidos e pelo pH do meio onde se encontram; requisitos característicos de temperatura, pH e força iônica em que possa, na presença de cofatores, funcionar em sua velocidade ótima; inibidores e concorrentes, etc.

Pode se ligar a substratos

Embora não sejam capazes, por si mesmas, de catalisar uma reação enzimática, muitas apoenzimas retêm a capacidade de se ligar aos substratos que participam da reação que as caracteriza; por esta razão, eles são geralmente usados em alguns contextos experimentais.

Eles podem se ligar a cofatores, coenzimas ou grupos protéticos

Na maioria dos casos, as apoenzimas podem ser consideradas como enzimas inativas que são preparado ligar-se às moléculas que auxiliam suas funções, ou seja: aos seus cofatores, coenzimas ou grupos protéticos.

Os cofatores podem participar diretamente nas reações catalíticas ou simplesmente contribuir na estabilização da estrutura geral da holoenzima.

Entre os principais cofatores envolvidos nas holoenzimas celulares estão:

- Ferro (Fe2 +)

- Cobre (Cu2 +)

- Cálcio (Ca2 +)

- Zinco (Zn2 +)

- Magnésio (Mg2)

- Manganês (Mn2 +)

- Cobalto (Co)

- Níquel (Ni)

Entre as principais coenzimas podem ser citadas:

- Vitaminas: B9, B3, C

- Trifosfato de adenosina (ATP)

- Dinucleotídeo flavina adenina (FAD)

- Dinucleotídeo de nicotinamida ou dinucleotídeo de nicotina adenina (NAD)

Alguns grupos protéticos importantes são:

- Grupo Heme

- Biotina

- Pirofosfato de tiamina

- Fosfato de piridoxal

Funções de apoenzima

Como as apoenzimas são as porções proteicas das holoenzimas, é justo considerá-las como sua parte mais importante. Mesmo na presença dos cofatores, coenzimas e substratos apropriados, sem apoenzimas nenhuma das reações enzimáticas catalisadas por essas enzimas poderia ocorrer.

Nesse sentido, a principal função de uma apoenzima é fornecer tanto a estrutura principal da holoenzima a que pertence, quanto o sítio de ligação para o cofator, a coenzima e / ou grupo protético e o (s) substrato (s) que participam da reação. .

Do ponto de vista estrutural, uma holoenzima sem sua apoenzima nada mais é do que um cofator, e um cofator por si só nada mais é do que uma molécula relativamente inerte (biologicamente falando), de modo que a apoenzima está no comando, na verdade , para realizar a reação catalítica, auxiliada pelos mencionados elementos não proteicos.

Assim, as funções das apoenzimas, mesmo que sejam enzimas inativas, dependem de:

- Sua cadeia linear de aminoácidos ou estrutura primária (se forem complexos enzimáticos formados por mais de uma subunidade, então falaríamos em “suas cadeias lineares”).

- A forma como essas cadeias estão dispostas no espaço, ou seja, as estruturas secundária, terciária e quaternária, quando aplicável.

- A conformação adequada dos sítios essenciais para a catálise, ou seja, o sítio catalítico com os aminoácidos que participam da reação, o (s) sítio (s) de ligação dos cofatores, coenzimas ou grupos protéticos; etc.

- A estabilidade da estrutura em condições celulares ou nativo, fato que está diretamente relacionado à capacidade da apoenzima de formar a holoenzima, e outros.

Referências

Boyer, P. D., & Krebs, E. G. (1986). As enzimas. Academic Press.
Garrett, R. H., & Grisham, C. M. (2001). Princípios da bioquímica: com enfoque humano. Brooks / Cole Publishing Company.
Gruber, K., Puffer, B., & Kräutler, B. (2011). Cofatores enzimáticos derivados da vitamina B 12 e ligantes de proteínas e ácidos nucléicos. Chemical Society Reviews, 40 (8), 4346-4363.
Murray, R. K., Granner, D. K., Mayes, P. A., & Rodwell, V. W. (2014). Bioquímica ilustrada de Harper. Mcgraw-hill.
Nelson, D. L., Lehninger, A. L., & Cox, M. M. (2008). Princípios de bioquímica de Lehninger. Macmillan.
Staiano, M., Pennacchio, A., Varriale, A., Capo, A., Majoli, A., Capacchione, C., & D’Auria, S. (2017). Enzimas como sensores. Em Methods in enzymology (Vol. 589, pp. 115-131). Academic Press.