Queratina: tipos, estrutura, localização e funções - Ciência - 2023
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Contente
- Tipos de queratinas e sua estrutura
- α-Keratins
- Exemplo de estrutura com α-queratinas: cabelo
- Queratinas moles e queratinas duras
- β-Keratins
- Onde está localizado e quais são suas funções?
- Em proteção e cobertura
- Na defesa e outras funções
- Em movimento
- Na indústria
- Referências
o queratina é uma proteína fibrosa insolúvel que é parte estrutural das células e tegumentos de muitos organismos, especialmente animais vertebrados. Tem formas muito variadas e não é muito reativo quimicamente falando.
Sua estrutura foi descrita pela primeira vez pelos cientistas Linus Pauling e Robert Corey em 1951, enquanto analisavam a estrutura dos pelos de animais. Esses pesquisadores também forneceram informações sobre a estrutura da miosina no tecido muscular.
Depois do colágeno, é uma das proteínas mais importantes em animais e representa a maior parte do peso seco do cabelo, lã, unhas, garras e cascos, penas, chifres e uma parte substancial da camada externa da pele.
Os elementos ou partes "queratinizadas" dos animais podem ter morfologias muito diferentes que dependem, em grande medida, da função que desempenham em cada organismo particular.
A queratina é uma proteína que possui características que lhe conferem grande eficiência mecânica em termos de tensão e compressão. É produzido por um tipo especial de células chamadas "queratinócitos", que geralmente morrem após a sua formação.
Alguns autores afirmam que as queratinas são expressas de forma tecidual e específica por estágio. Em humanos, existem mais de 30 genes que codificam essas proteínas e eles pertencem a uma família que evoluiu por meio de várias rodadas de duplicação genética.
Tipos de queratinas e sua estrutura
Existem essencialmente dois tipos de queratinas: α e β. Estes são distinguidos por terem uma estrutura básica que é composta principalmente por cadeias polipeptídicas que podem ser enroladas como hélices alfa (α-queratinas) ou unidas em paralelo como folhas dobradas β (β-queratinas).
α-Keratins
Este tipo de queratina é o mais estudado e sabe-se que os mamíferos apresentam pelo menos 30 variantes diferentes deste tipo de queratina. Nestes animais, as α-queratinas fazem parte das unhas, cabelos, chifres, cascos, penas e epiderme.
Assim como o colágeno, essas proteínas contêm em sua estrutura uma proporção abundante de pequenos aminoácidos, como a glicina e a alanina, que possibilitam o estabelecimento das hélices alfa. A estrutura molecular de uma α-queratina é composta por três regiões diferentes: (1) as fibrilas ou hélices cristalinas, (2) os domínios terminais dos filamentos e (3) a matriz.
As hélices são duas e formam um dímero que se assemelha a uma espiral enrolada que é mantida unida graças à presença de ligações ou pontes dissulfeto (S-S). Cada uma das hélices tem aproximadamente 3,6 resíduos de aminoácidos em cada volta que produz e é composta por cerca de 310 aminoácidos.
Essas bobinas podem então se associar para formar uma estrutura conhecida como protofilamento ou protofibrila, que tem a capacidade de se unir com outras do mesmo tipo.
Os protofilamentos possuem extremidades N- e C-terminais não helicoidais que são ricas em resíduos de cisteína e que estão ligadas ao núcleo ou região da matriz. Essas moléculas polimerizam para formar filamentos intermediários que têm um diâmetro próximo a 7 nm.
Dois tipos de filamentos intermediários compostos de queratina são distinguidos: filamentos intermediários ácidos (tipo I) e básicos (tipo II). Eles estão embutidos em uma matriz de proteína e a maneira como esses filamentos estão dispostos influencia diretamente as propriedades mecânicas da estrutura que eles constituem.
Nos filamentos do tipo I, as hélices são conectadas umas às outras por meio de três "conectores helicoidais" conhecidos como L1, L12 e L2 e que se acredita que fornecem flexibilidade ao domínio helicoidal. Nos filamentos do tipo II, também existem dois subdomínios que se encontram entre os domínios helicoidais.
Exemplo de estrutura com α-queratinas: cabelo
Se a estrutura de um cabelo típico for analisada, ela tem aproximadamente 20 mícrons de diâmetro e é composta por células mortas contendo macrofibrilas compactadas que são orientadas paralelamente (lado a lado).
As macrofibrilas são constituídas por microfibrilas, de menor diâmetro e ligadas entre si por meio de uma substância protéica amorfa com alto teor de enxofre.
Essas microfibrilas são grupos de protofibrilas menores com um padrão de organização 9 + 2, o que significa que nove protofibrilas circundam duas protofibrilas centrais; todas essas estruturas são compostas essencialmente por α-queratina.
Queratinas moles e queratinas duras
Dependendo do teor de enxofre que possuem, as α-queratinas podem ser classificadas como queratinas moles ou queratinas duras. Isso tem a ver com a força de resistência mecânica imposta pelas ligações dissulfeto na estrutura da proteína.
O grupo das queratinas duras inclui aquelas que fazem parte do cabelo, chifres e unhas, enquanto as queratinas moles são representadas pelos filamentos encontrados na pele e nos calos.
As ligações dissulfeto podem ser removidas com a aplicação de um agente redutor, de forma que as estruturas compostas por queratina não sejam facilmente digeridas pelos animais, a menos que tenham intestinos ricos em mercaptanos, como é o caso de alguns insetos.
β-Keratins
Β-queratinas são muito mais fortes do que α-queratinas e são encontradas em répteis e pássaros como parte de garras, escamas, penas e bicos. Nas lagartixas, as microvilosidades encontradas nas patas (cogumelos) também são compostas por essa proteína.
Sua estrutura molecular é composta por folhas dobradas em β formadas por cadeias polipeptídicas antiparalelas que são unidas por meio de ligações ou ligações de hidrogênio. Essas correntes, uma ao lado da outra, formam pequenas superfícies rígidas e planas, ligeiramente dobradas.
Onde está localizado e quais são suas funções?
As funções da queratina estão relacionadas, sobretudo, ao tipo de estrutura que ela constrói e ao local no corpo do animal onde se encontra.
Como outras proteínas fibrosas, confere estabilidade e rigidez estrutural às células, por pertencer à grande família de proteínas conhecida como família dos filamentos intermediários, que são proteínas do citoesqueleto.
Em proteção e cobertura
A camada superior da pele dos animais superiores possui uma grande rede de filamentos intermediários formados por queratina. Essa camada é chamada de epiderme e tem entre 30 mícrons e 1 nm de espessura em humanos.
A epiderme funciona como uma barreira protetora contra diferentes tipos de estresse mecânico e químico e é sintetizada por um tipo especial de células chamadas "queratinócitos".
Além da epiderme, existe uma camada ainda mais externa que está constantemente se desprendendo e é conhecida como estrato córneo, que desempenha funções semelhantes.
Espinhos e penas também são usados por vários animais para sua própria proteção contra predadores e outros agressores.
A "armadura" dos Pangolins, pequenos mamíferos insetívoros que vivem na Ásia e na África, também é composta por "escamas" de queratina que os protegem.
Na defesa e outras funções
Os chifres são observados em animais da família Bovidae, ou seja, em vacas, ovelhas e cabras. São estruturas muito fortes e resistentes e os animais que as possuem utilizam-nas como órgãos de defesa e cortejo.
Os chifres são formados por um centro ósseo composto por osso “esponjoso” que é recoberto por pele que se projeta da região posterior do crânio.
As garras e unhas, além de suas funções de alimentação e contenção, também servem aos animais como "armas" de defesa contra atacantes e predadores.
Os bicos das aves servem a vários propósitos, entre os quais alimentação, defesa, namoro, troca de calor e catação, entre outros. Diversas variedades de bicos são encontradas na natureza dos pássaros, especialmente em termos de forma, cor, tamanho e força das mandíbulas associadas.
Os bicos são compostos, como os chifres, por um centro ósseo que se projeta do crânio e coberto por fortes lâminas de β-queratina.
Os dentes de animais sem mandíbula (vertebrados "ancestrais") são compostos de queratina e, como os dentes dos vertebrados "superiores", têm múltiplas funções de alimentação e defesa.
Em movimento
Os cascos de muitos ruminantes e animais ungulados (cavalos, burros, alces, etc.) são feitos de queratina, são muito resistentes e têm o objetivo de proteger as pernas e auxiliar nos movimentos.
As penas, que também são usadas pelos pássaros para se locomover, são feitas de β-queratina. Essas estruturas também têm funções de camuflagem, namoro, isolamento térmico e impermeabilidade.
Na indústria
A indústria têxtil é uma das principais exploradoras de estruturas queratinizadas, antropocentricamente falando. A lã e o cabelo de muitos animais são importantes a nível industrial, uma vez que com eles são fabricadas várias peças de vestuário que são úteis aos homens de diferentes pontos de vista.
Referências
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- Pauling, L., & Corey, R. (1951). A Estrutura do Cabelo, Músculo e Proteínas Relacionadas. Química, 37, 261–271.
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