Interações hidrofóbicas: o que é, importância e exemplos - Ciência - 2023

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As interações hidrofóbicas (HI) são as forças que mantêm a coesão entre os compostos apolares imersos em uma solução polar ou solvente. Ao contrário de outras interações não covalentes, como ligações de hidrogênio, interações iônicas ou forças de van der Waals, as interações hidrofóbicas não dependem das propriedades intrínsecas dos solutos, mas sim dos solventes.

Um exemplo muito ilustrativo dessas interações pode ser a separação de fases que ocorre quando se trata de misturar água com óleo. Nesse caso, as moléculas de óleo "interagem" umas com as outras como resultado do arranjo das moléculas de água ao seu redor.

A noção dessas interações existe desde antes da década de 1940. No entanto, o termo "ligação hidrofóbica" foi cunhado por Kauzmann em 1959, enquanto estudava os fatores mais importantes na estabilização da estrutura tridimensional de certas proteínas.

HIs são uma das interações não específicas mais importantes que ocorrem em sistemas biológicos. Eles também desempenham um papel importante na ampla variedade de aplicações de engenharia e na indústria química e farmacêutica que conhecemos hoje.

O que são interações hidrofóbicas?

A causa física da IH é baseada na incapacidade das substâncias apolares de formar ligações de hidrogênio com as moléculas de água em uma solução.

São conhecidas como "interações não específicas", pois não estão relacionadas à afinidade entre as moléculas de soluto, mas sim à tendência das moléculas de água de manter suas próprias interações por meio de ligações de hidrogênio.

Quando em contato com a água, as moléculas apolares ou hidrofóbicas tendem a se agregar espontaneamente, a fim de atingir a maior estabilidade por meio da redução da área de superfície de contato com a água.

Esse efeito pode ser confundido com uma forte atração, mas é apenas uma consequência do caráter apolar das substâncias em relação ao solvente.

Explicadas do ponto de vista termodinâmico, essas associações espontâneas ocorrem em busca de um estado energeticamente favorável, onde haja a menor variação de energia livre (∆G).

Considerando isso ∆G = ∆H - TuS, o estado energeticamente mais favorável será aquele em que a entropia (∆S) é maior, isto é, onde há menos moléculas de água cuja liberdade de rotação e translação é reduzida pelo contato com um soluto apolar.

Quando as moléculas apolares se associam, ligadas pelas moléculas de água, obtém-se um estado mais favorável do que se essas moléculas permanecessem separadas, cada uma rodeada por uma “gaiola” diferente de moléculas de água.

Importância biológica

Os HIs são altamente relevantes, pois ocorrem em uma variedade de processos bioquímicos.

Esses processos incluem mudanças conformacionais em proteínas, a ligação de substratos a enzimas, a associação de subunidades de complexos enzimáticos, a agregação e formação de membranas biológicas, a estabilização de proteínas em soluções aquosas e outros.

Em termos quantitativos, diferentes autores assumiram a tarefa de determinar a importância do HI na estabilidade da estrutura de um grande número de proteínas, concluindo que essas interações contribuem com mais de 50%.

Muitas proteínas de membrana (integrais e periféricas) estão associadas a bicamadas lipídicas graças ao HI quando, em suas estruturas, essas proteínas apresentam domínios hidrofóbicos. Além disso, a estabilidade da estrutura terciária de muitas proteínas solúveis depende de HI.

Algumas técnicas no estudo da Biologia Celular exploram a propriedade que alguns detergentes iônicos possuem de formar micelas, que são estruturas “hemisféricas” de compostos anfifílicos cujas regiões apolares se associam graças ao HI.

As micelas também são empregadas em estudos farmacêuticos envolvendo o fornecimento de drogas solúveis em gordura, e sua formação também é essencial para a absorção de vitaminas e lipídios complexos no corpo humano.

Exemplos de interações hidrofóbicas

Membranas

Um excelente exemplo de HI é a formação de membranas celulares. Essas estruturas são compostas por uma bicamada fosfolipídica. Sua organização se deve aos HIs que ocorrem entre as caudas apolares em "repulsão" ao meio aquoso circundante.

Proteína

Os HIs têm grande influência no dobramento das proteínas globulares, cuja forma biologicamente ativa é obtida após o estabelecimento de uma determinada configuração espacial, regida pela presença de certos resíduos de aminoácidos na estrutura.

O caso da apomioglobina

A apomioglobina (mioglobina sem o grupo heme) é uma pequena proteína alfa-helicoidal que tem servido de modelo para estudar o processo de dobramento e a importância do IH entre os resíduos apolares na cadeia polipeptídica do mesmo.

Em um estudo realizado por Dyson et al., Em 2006, onde sequências mutadas de apomioglobina foram usadas, foi demonstrado que o início de eventos de dobramento de apomioglobina depende principalmente de IH entre os aminoácidos com grupos apolares das alfa-hélices.

Assim, pequenas alterações introduzidas na sequência de aminoácidos significam modificações importantes na estrutura terciária, que dão origem a proteínas mal formadas e inativas.

Detergentes

Outro exemplo claro de HI é o modo de ação dos detergentes comerciais que usamos para uso doméstico todos os dias.

Os detergentes são moléculas anfipáticas (com uma região polar e uma região apolar). Eles podem "emulsificar" as gorduras, pois têm a capacidade de formar ligações de hidrogênio com as moléculas de água e têm interações hidrofóbicas com os lipídios presentes nas gorduras.

Quando em contato com as gorduras em solução aquosa, as moléculas de detergente se associam de tal forma que as caudas apolares ficam frente a frente, envolvendo as moléculas de lipídios, e as regiões polares ficam expostas em direção à superfície da micela, que entra contato com a água.

Referências

Chandler, D. (2005). Interfaces e a força motriz da montagem hidrofóbica. Natureza, 437(7059), 640–647.
Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, J. N., & Zeng, H. (2018). Modulação da interação hidrofóbica pela mediação da estrutura em nanoescala de superfície e química, não monotonicamente por hidrofobicidade. Angewandte Chemie - Edição Internacional, 57(37), 11903–11908.
Dyson, J. H., Wright, P. E., & Sheraga, H. A. (2006). O papel das interações hidrofóbicas na iniciação e propagação do dobramento de proteínas. PNAS, 103(35), 13057–13061.
Lodish, H., Berk, A., Kaiser, C.A., Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. & Martin, K. (2003). Biologia Celular Molecular (5ª ed.). Freeman, W. H. & Company.
Luckey, M. (2008). Biologia estrutural da membrana: com fundamentos bioquímicos e biofísicos. Cambridge University Press. Obtido em www.cambrudge.org/9780521856553
Meyer, E. E., Rosenberg, K. J., & Israelachvili, J. (2006). Progresso recente na compreensão das interações hidrofóbicas. Anais da National Academy of Sciences, 103(43), 15739–15746.
Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2009). Princípios de Bioquímica de Lehninger. Edições Omega (5ª ed.).
Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6(3), 195–280.
Otto, S., & Engberts, J. B. F. N. (2003). Interações hidrofóbicas e reatividade química. Química Orgânica e Biomolecular, 1(16), 2809–2820.
Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011). Contribuição das interações hidrofóbicas para a estabilidade da proteína. Journal of Molecular Biology, 408(3), 514–528.
Silverstein, T. P. (1998). A verdadeira razão pela qual óleo e água não se misturam. Journal of Chemical Education, 75(1), 116–118.