Oxihemoglobina: características, estrutura e curva de ligação - Ciência - 2023

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OUxihemoglobina é o nome dado à hemoglobina quando se liga ao oxigênio. A hemoglobina é uma proteína encontrada nas células vermelhas do sangue e cuja principal função é transportar oxigênio dos pulmões para os tecidos.

Os primeiros seres vivos eram unicelulares e viviam em um meio líquido do qual se alimentavam e do qual eliminavam seus resíduos, como alguns dos organismos que existem hoje. Nessas condições, esses processos são realizados por simples mecanismos de difusão, uma vez que a parede celular está em contato íntimo com o meio que a abastece.

O desenvolvimento de organismos multicelulares cada vez mais complexos fez com que as células internas se afastassem consideravelmente do ambiente, de modo que os mecanismos de difusão como única fonte de abastecimento tornaram-se insuficientes.

Assim, desenvolveram-se sistemas especializados para a obtenção de nutrientes e gases como o sistema digestivo e o respiratório, além de mecanismos de transporte para aproximar esses nutrientes e gases da célula: o sistema cardiovascular.

Para produzir energia na forma de moléculas de ATP, as células precisam de oxigênio. Como o ATP não pode ser armazenado, ele deve ser constantemente sintetizado, o que significa uma demanda permanente de oxigênio pelas células.

A hemoglobina surgiu, evolutivamente falando, como um transportador de gás que "resolveu" o problema do transporte de oxigênio do meio ambiente para a célula.

Características e estrutura

Para discutir as características e estrutura da oxihemoglobina, é necessário referir-se à hemoglobina, uma vez que a oxihemoglobina nada mais é do que hemoglobina ligada ao oxigênio. Portanto, a seguir, as características conjuntas da molécula serão descritas na presença ou não do gás em questão.

Para que serve a hemoglobina?

A hemoglobina é necessária para transportar o oxigênio aos tecidos na quantidade e velocidade que estes garantem, visto que o oxigênio tem tão pouca solubilidade no sangue que seu transporte por difusão seria insuficiente para suprir as necessidades do tecido.

Qual é a aparência de uma molécula de hemoglobina?

A hemoglobina é uma proteína tetramérica (que possui quatro subunidades), tem forma esférica e massa molecular de 64 kDa.

Suas quatro subunidades constituem uma única unidade funcional, onde cada uma influencia reciprocamente a outra. Cada subunidade é composta por uma cadeia polipeptídica, a globina, e um grupo protético, o heme ou grupo “heme”, que atua como cofator e não é composto de aminoácidos; ou seja, não é de natureza proteica.

A globina é encontrada em duas formas: alfa globina e beta globina. O tetrâmero de hemoglobina consiste em um par de cadeias de alfa globina (141 aminoácidos) e um par de cadeias de beta globina (146 aminoácidos).

Cada uma das quatro cadeias polipeptídicas está ligada a um grupo heme, que possui um átomo de ferro no centro no estado ferroso (Fe2 +).

Como é o grupo heme?

O grupo heme é um anel porfirínico composto por quatro anéis pirrólicos (compostos aromáticos heterocíclicos com a fórmula C4H5N) ligados por pontes de metila. O ferro no estado ferroso no centro está ligado à estrutura por meio de ligações de nitrogênio coordenadas.

Cada grupo heme é capaz de se ligar a uma molécula de oxigênio, então cada molécula de hemoglobina pode ligar apenas 4 moléculas do gás.

O corpo humano contém aproximadamente 2,5 x 1013 eritrócitos, que são as células sanguíneas que produzem e transportam a hemoglobina. Cada eritrócito tem cerca de 280 milhões de moléculas de hemoglobina e pode transportar mais de 1 bilhão de moléculas de oxigênio.

Como a oxiemoglobina é formada?

A oxiemoglobina é formada após a união de um átomo de oxigênio a cada átomo de ferro no estado ferroso encontrado em cada grupo heme da molécula de hemoglobina.

O termo oxihemoglobina se refere, então, a uma hemoglobina oxigenada e não quimicamente oxidada, uma vez que não perde um elétron ao se combinar com o oxigênio e o ferro permanece em estado ferroso.

A oxigenação produz uma mudança na estrutura quaternária da molécula, ou seja, uma mudança na conformação que pode ser transmitida das cadeias de globina para o grupo heme e vice-versa.

Qual é a quantidade máxima de oxigênio que a hemoglobina pode transportar?

A hemoglobina pode, no máximo, ligar quatro moléculas de oxigênio em sua estrutura. Se o volume molar dos gases ideais for 22,4 L / mol, um mol de hemoglobina (64.500g) se ligará a 89,6 litros de oxigênio (4 moles de O2 x 22,4 L / mol).

Portanto, cada grama de hemoglobina deve se ligar a 1,39 ml de O2 para ser 100% saturado (89,6L / 64500g x (1000ml / L)).

Na prática, os exames de sangue apresentam resultados ligeiramente inferiores, pois há pequenas quantidades de metemoglobina (hemoglobina oxidada) e carboxihemoglobina (hemoglobina + monóxido de carbono (CO)) que não conseguem se ligar ao oxigênio.

Levando isso em consideração, a regra de "Hüfner" afirma que, no sangue, 1g de hemoglobina tem capacidade máxima de ligação de oxigênio de 1,34ml.

Curva de ligação da oxiemoglobina

O número de moléculas de oxigênio que podem se ligar a uma molécula de hemoglobina depende da pressão parcial de oxigênio ou PO2. Na ausência de oxigênio, a hemoglobina é desoxigenada, mas à medida que a PO2 aumenta, o número de oxigênios que se ligam à hemoglobina aumenta.

O processo de ligação do oxigênio à hemoglobina depende da pressão parcial do oxigênio. Quando plotado, o resultado é chamado de "curva de oxihemoglobina" e tem uma forma característica em 'S' ou sigmóide.

Dependendo do PO2, a hemoglobina será menos ou mais capaz de "liberar" ou "entregar" o oxigênio que carrega, além de ser carregada com ele.

Por exemplo, na região entre 10 e 60 mmHg de pressão, obtém-se a parte mais íngreme da curva. Nessa condição, a hemoglobina pode facilmente liberar grandes quantidades de O2. Essa é a condição alcançada nos tecidos.

Quando a PO2 está entre 90 e 100 mmHg (12 a 13 kPa), a hemoglobina está quase 100% saturada com O2; e quando o PO2 arterial é 60 mmHg (8 kPa), a saturação de O2 ainda é de 90%.

Nos pulmões são essas as condições que prevalecem (pressão entre 60 e 100 mmHg), e é isso que permite que as moléculas de hemoglobina presentes nos eritrócitos sejam carregadas de oxigênio.

Essa forma sigmóide que traça a curva da oxihemoglobina garante que essa proteína se comporte como um excelente carregador pulmonar, um transportador muito eficiente no sangue arterial e um excelente doador de O2 nos tecidos, em proporção à taxa metabólica local. ou seja, sob demanda.

Referências

Fox, S. I. (2006). 9ª Edição de Fisiologia Humana (pp. 501-502). McGraw-Hill press, Nova York, EUA.
Murray, R. K., Granner, D. K., Mayes, P. A., & Rodwell, V. W. (2014). Bioquímica ilustrada de Harper. McGraw-Hill.
Rawn, J. D. (1998). Biochemistry (1989). Burlington, Carolina do Norte: Neil Patterson Publishers (c) N. Lalioti, CP Raptopoulou, A. Terzis, A. Panagiotopoulos, SP Perlepes, E. Manessi-Zoupa, J. Chem. Soc. Dalton Trans, 1327.
Robert M. Berne, Matthew N. Levy. (2001) Physiology. (3ª Ed.) Ediciones Harcourt, S.A.
West, J. B. (1991). Base fisiológica da prática médica. Williams e Wilkins