Amilase: características, classificação, estrutura, funções - Ciência - 2023

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Amilase é o termo utilizado para identificar um importante grupo de enzimas responsáveis pela hidrólise das ligações glicosídicas entre as moléculas de glicose presentes nos carboidratos, como o amido e outros afins, ingeridos na dieta de muitos organismos vivos.

Esse tipo de enzima é produzida por bactérias, fungos, animais e plantas, onde catalisam basicamente as mesmas reações e têm diversas funções, principalmente relacionadas ao metabolismo energético.

Os produtos das reações de hidrólise das ligações glicosídicas podem ser considerados como característicos de cada tipo de enzima amilolítica, por isso muitas vezes é um parâmetro importante para a sua classificação.

A importância dessas enzimas, antropocentricamente falando, não é apenas fisiológica, visto que atualmente este tipo de enzimas tem grande significado biotecnológico na produção industrial de alimentos, papel, têxteis, açúcares e outros.

O termo "amilase" deriva do grego "amylon”, que significa amido, e foi cunhado em 1833 pelos cientistas Payen e Persoz, que estudaram as reações hidrolíticas desta enzima no amido.

Caracteristicas

Algumas amilases são de natureza multimérica, como a β-amilase da batata doce, que se comporta como um tetrâmero. No entanto, o peso molecular aproximado dos monômeros de amilase está na faixa de 50 kDa.

Em geral, as enzimas vegetais e animais têm uma composição relativamente "comum" de aminoácidos e têm atividades ótimas em pH entre 5,5 e 8 unidades (as amilases animais sendo mais ativas em pH mais neutro).

As amilases são enzimas capazes de hidrolisar ligações glicosídicas de uma grande quantidade de polissacarídeos, geralmente produzindo dissacarídeos, mas não são capazes de hidrolisar complexos como a celulose.

Características do substrato

A razão pela qual as amilases são tão importantes na natureza, especialmente na digestão de carboidratos, está relacionada à presença onipresente de seu substrato natural (amido) nos tecidos de vegetais "superiores", que servem de fonte de alimentos para vários tipos de animais e microorganismos.

Esse polissacarídeo é composto, por sua vez, por dois complexos macromoleculares conhecidos como amilose (insolúvel) e amilopectina (solúvel). As porções amilose são constituídas por cadeias lineares de resíduos de glicose ligados por ligações α-1,4 e são degradadas por α-amilases.

A amilopectina é um composto de alto peso molecular, formada por cadeias ramificadas de resíduos de glicose unidas por ligações α-1,4, cujas ramificações são sustentadas por ligações α-1,6.

Classificação

As enzimas amilases são classificadas de acordo com o local onde são capazes de quebrar as ligações glicosídicas como endoamilases ou exoamilases. As primeiras hidrolisam ligações em regiões internas dos carboidratos, enquanto as últimas só podem catalisar a hidrólise de resíduos nas extremidades dos polissacarídeos.

Além disso, a classificação tradicional está relacionada à estereoquímica de seus produtos de reação, portanto, essas proteínas com atividade enzimática também são classificadas como α-amilases, β-amilases ou γ-amilases.

-As α-amilases (α-1,4-glucano 4-glucano hidrolases) são endoamilases que atuam nas ligações internas de substratos de conformação linear e cujos produtos possuem configuração α e são misturas de oligossacarídeos.

-As β-amilases (α-1,4-glucano malto-hidrolases) são exoamilases vegetais que atuam em ligações nas extremidades não redutoras de polissacarídeos como o amido e cujos produtos hidrolíticos são resíduos de β-maltose.

-Finalmente, as γ-amilases são uma terceira classe de amilases também chamadas de glucoamilases (α-1,4-glucano glucohidrolases) que, como as β-amilases, são exoamilases capazes de remover unidades únicas de glicose de extremidades não redutoras polissacarídeos e inverter sua configuração.

A última classe de enzimas pode hidrolisar as ligações α-1,4 e α, 1-6, convertendo substratos como o amido em D-glicose. Em animais, são encontrados principalmente no tecido hepático.

Ranking atual

Com o advento de novas técnicas para a análise bioquímica de ambas as enzimas e seus substratos e produtos, alguns autores determinaram que existem pelo menos seis classes de enzimas amilases:

1-Endoamilases que hidrolisam as ligações α-1,4 glucosídicas e que podem "saltar" (desviar) ligações α-1,6. Exemplos deste grupo são α-amilases.

2-Exoamilases capazes de hidrolisar α-1,4, cujos principais produtos são resíduos de maltose e as ligações α-1,6 não podem ser "puladas". Exemplos do grupo são β-amilases.

3-Exoamilases capazes de hidrolisar ligações α-1,4 e α-1,6, como as amiloglucosidases (glucoamilases) e outras exoamilases.

4-Amilases que hidrolisam apenas ligações α-1,6 glucosídicas. Nesse grupo estão as enzimas "desramificadoras" e outras conhecidas como pululanases.

5-Amilases, como α-glucosidases, que hidrolisam preferencialmente ligações α-1,4 de oligossacarídeos curtos produzidos pela ação de outras enzimas em substratos como amilose ou amilopectina.

6-Enzimas que hidrolisam o amido em polímeros cíclicos não redutores de resíduos D-glucosídicos conhecidos como ciclodextrinas, como algumas amilases bacterianas.

Características

Muitas são as funções atribuídas às enzimas com atividade amilásica, não só do ponto de vista natural ou fisiológico, mas também do ponto de vista comercial e industrial, diretamente relacionadas com o homem.

Em animais

As amilases em animais estão essencialmente presentes na saliva, fígado e pâncreas, onde medeiam a degradação dos diferentes polissacarídeos consumidos na dieta (de origem animal (glicogénios) ou vegetais (amidos)).

A α-amilase presente na saliva é utilizada como indicador do estado fisiológico das glândulas salivares, uma vez que constitui mais de 40% da produção protéica dessas glândulas.

No compartimento oral, essa enzima é responsável pela "pré-digestão" do amido, produzindo resíduos de maltose, maltotriose e dextrina.

Nas plantas

Nas plantas, o amido é um polissacarídeo de reserva e sua hidrólise, mediada por enzimas amilases, tem muitas funções importantes. Dentre eles podemos destacar:

Germinação de sementes de cereais por digestão da camada de aleurona.
A degradação de substâncias de reserva para aquisição de energia na forma de ATP.

Em microorganismos

Muitos microrganismos usam amilases para obter carbono e energia de várias fontes de polissacarídeos. Na indústria, esses microrganismos são explorados para a produção em larga escala dessas enzimas, que atendem a diferentes demandas comerciais do homem.

Usos industriais

Na indústria, as amilases são utilizadas para vários fins, incluindo a fabricação de maltose, xaropes com alto teor de frutose, misturas de oligossacarídeos, dextrinas, etc.

Eles também são usados para a fermentação alcoólica direta de amido em etanol na indústria cervejeira e para o uso de água residual produzida durante o processamento de alimentos de origem vegetal como fonte de alimento para o crescimento de microrganismos, por exemplo.

Referências

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