Succara: características, estrutura, funções - Ciência - 2023

Contente

o sacarase, também conhecido como complexo sacarase-isomaltase, é um complexo enzimático de membrana com atividade de α-glicosilase pertencente ao grupo das hidrolases integrais (formadas por glicosidases e peptidases).

Está presente nas microvilosidades intestinais de muitos animais terrestres, como mamíferos, pássaros e répteis. De acordo com diferentes fontes bibliográficas, outros nomes aceitos para esta enzima são oligo-1,6-glucosidase, α-metil glucosidase, isomaltase e oligossacarídeo α-1,6-glucosidase.

É uma enzima com atividade semelhante à invertase encontrada em plantas e microrganismos. Sua função primária é hidrolisar a ligação glicosídica entre os monossacarídeos (glicose e frutose) que constituem a sacarose ingerida com os alimentos.

Possui funções digestivas muito importantes, uma vez que a sacarose não pode ser transportada como dissacarídeo para as células intestinais e, portanto, sua hidrólise permite a absorção intestinal de seus monossacarídeos constituintes.

A síntese e a atividade da sacarase-isomaltase nas células intestinais dos animais são reguladas em vários níveis: durante a transcrição e tradução, durante a glicosilação e também durante seu processamento pós-tradução.

Quando algum desses eventos falha ou ocorre algum tipo de mutação no gene que o codifica, ocorre em humanos uma condição patológica conhecida como síndrome da deficiência de sacarose, que está relacionada à incapacidade de metabolizar os dissacarídeos.

Caracteristicas

Os dissacarídeos que servem como substratos para a sacarase em mamíferos são geralmente o produto da atividade hidrolítica de α-amilases salivares e pancreáticas. Isso ocorre porque a sacarase não apenas hidrolisa as ligações glicosídicas da sacarose, mas também as ligações α-1,4 da maltose e da maltotriose e outros oligossacarídeos.

Sua meia-vida varia entre 4 e 16 horas, portanto as células intestinais investem muita energia nos ciclos de síntese e degradação da sacarase para manter sua atividade em níveis relativamente constantes.

Síntese

Como a maioria das enzimas hidrolases integrais, a sucrase (sucrase-isomaltase ou SI) é uma glicoproteína sintetizada em células de borda em escova como um polipeptídeo precursor denominado pró-SI.

Essa molécula precursora é transportada para a superfície apical das células e lá é processada enzimaticamente por proteases pancreáticas que a dividem em duas subunidades diferentes: a subunidade isomaltase e a subunidade sacarase.

A subunidade isomaltase corresponde à extremidade amino-terminal do pró-SI e tem um segmento hidrofóbico (âncora hidrofóbica) em sua extremidade N-terminal. Isso permite que ele se associe à membrana plasmática das células da borda em escova do intestino.

O gene que codifica esse complexo em humanos está localizado no braço longo do cromossomo 3 e, dada a grande homologia de sequência entre as duas subunidades (mais de 40%), foi sugerido que essa enzima surgiu de um evento de duplicação genética.

Ambas as subunidades, isomaltase e sacarase, mostraram ser capazes de hidrolisar a maltose e outros α-glucopiranosídeos, tornando esse dímero uma proteína importante na digestão de carboidratos.

Estrutura

A forma inicial da enzima sacarase, o polipeptídeo pró-SI, tem aproximadamente 260 kDa e 1827 aminoácidos. No entanto, a atividade proteolítica das proteases pancreáticas produz duas subunidades de 140 kDa e 120 kDa, representando a isomaltase e a sucrase, respectivamente.

Esta enzima é uma glicoproteína com porções de sacarídeo N- Y OU-células glicosiladas e seus estudos de sequência revelam a presença de mais de 19 locais de glicosilação. As porções de carboidratos representam mais de 15% do peso da proteína e são compostas essencialmente por ácido siálico, galactosamina, manose e N-acetilglucosamina.

Como as duas subunidades do complexo sacarase-isomaltase não são exatamente iguais, muitos autores consideram que essa enzima é na verdade um heterodímero em que cada subunidade consiste em uma cadeia polipeptídica linear glicosilada que se associa por meio de ligações não covalentes.

A subunidade isomaltase possui um segmento hidrofóbico de 20 resíduos de aminoácidos que estão envolvidos em sua associação com a membrana dos enterócitos (células intestinais) e que representam uma âncora permanente e um sinal peptídico para direcionar o retículo endoplasmático.

O sítio ativo de ambas as subunidades, sacarase e isomaltase, é encontrado na membrana plasmática dos enterócitos, projetando-se para o lúmen intestinal.

Características

As principais funções metabólicas de enzimas como a sacarase-isomaltase estão relacionadas à produção de glicose e frutose a partir da sacarose. Monossacarídeos que são transportados para as células intestinais e que são incorporados em diferentes vias metabólicas para diferentes fins.

A glicose, para a qual existem transportadores específicos, pode ser direcionada intracelularmente para a glicólise, por exemplo, onde sua oxidação leva à produção de energia na forma de ATP e poder redutor na forma de NADH.

A frutose, por outro lado, também pode ser metabolizada por uma série de reações, começando com sua fosforilação em frutose 1-fosfato e catalisada por uma frutocinase hepática. Isso inicia a inclusão desse substrato em outras rotas de produção de energia.

Além disso, como ocorre com a enzima invertase nas plantas, a atividade da sacarase-isomaltase tem implicações importantes em aspectos celulares, como a pressão osmótica, que geralmente condiciona eventos fisiológicos como crescimento, desenvolvimento, transporte de moléculas, entre outros.

Doenças relacionadas em humanos

Existe uma doença autossômica congênita em humanos conhecida como deficiência de sacarase-isomaltase ou CSID. Deficiência congênita de sacarase-isomaltase), que está relacionado a defeitos na digestão de oligo e dissacarídeos osmoticamente ativos.

Esta doença tem a ver com vários fatores simultâneos, entre os quais foram identificados o processamento incorreto da forma precursora pró-SI da enzima, mutações genéticas, erros durante o transporte, etc.

Essa condição é difícil de diagnosticar e costuma ser confundida com intolerância à lactose. Portanto, também é conhecido como “intolerância à sacarose”.

É caracterizada pelo desenvolvimento de cólicas abdominais, diarreia, vômitos, dores de cabeça acompanhadas de hipoglicemia, falta de crescimento e ganho de peso, ansiedade e produção excessiva de gases.

Referências

Brunner, J., Hauser, H., Braun, H., Wilson, K., Wecker, W., O'Neill, B., & Semenza, G. (1979). O Modo de Associação do Complexo Enzimático Sucrase-Isomaltase com a Membrana da Borda da Escova Intestinal. The Journal of Biological Chemistry, 254(6), 1821–1828.
Cowell, G., Tranum-Jensen, J., Sjöström, H., & Norén, O. (1986). Topologia e estrutura quaternária da pró-sucrase / isomaltase e forma final da sucrase / isomaltase. Biochemical Journal, 237, 455–461.
Hauser, H., & Semenza, G. (1983). Sucrase-Isomaltase: Uma proteína intrínseca com haste da membrana da borda do pincel. Avaliações críticas em Bioch, 14(4), 319–345.
Hunziker, W., Spiess, M., Semenza, G., & Lodish, H. F. (1986). O Complexo Sucrase-lsomaltase: Estrutura Primária, Orientação da Membrana e Evolução de uma Proteína de Borda de Escova Intrínseca com Caule. Célula, 46, 227–234.
Naim, H. Y., Roth, J., Sterchi, E. E., Lentze, M., Milla, P., Schmitz, J., & Hauril, H. (1988). Deficiência de Sucrase-Isomaltase em Humanos. J. Clin. Investir., 82, 667–679.
Rodriguez, I. R., Taravel, F. R., & Whelan, W. J. (1984). Caracterização e função da sucrase-isomaltase intestinal de porco e suas subunidades separadas. Eur. J. Biochem., 143, 575–582.
Schiweck, H., Clarke, M., & Pollach, G. (2012). Açúcar. No Enciclopédia de Química Industrial de Ullmann (Vol. 34, p. 72). Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA.
Treem, W. (1995). Deficiência Congênita de Sucrase-Isomaltase. Journal of Pediatric Gastroenterology and Nutrition, 21, 1–14.