Peroxidases: estrutura, funções e tipos - Ciência - 2023

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As peroxidases São, em sua maioria, hemeproteínas com atividade enzimática que catalisam a oxidação de uma grande variedade de substratos orgânicos e inorgânicos usando peróxido de hidrogênio ou outras substâncias relacionadas.

Em seu sentido mais amplo, o termo "peroxidase" inclui enzimas como NAD- e NADP-peroxidases, ácido graxo-peroxidases, citocromo-peroxidases, glutationa-peroxidases e muitas outras enzimas não específicas.

No entanto, é mais comumente usado para se referir a enzimas inespecíficas de diferentes fontes que têm atividade de oxidorredutase e que empregam peróxido de hidrogênio e outros substratos para catalisar suas reações de oxidação-redução.

As heme peroxidases são extremamente comuns na natureza. Eles são encontrados em animais, plantas superiores, leveduras, fungos e bactérias.

Nos mamíferos, são produzidos pelos glóbulos brancos, útero, baço e fígado, glândulas salivares, revestimento do estômago, pulmões, glândulas tireoides e outros tecidos.

Nas plantas, as espécies de plantas mais ricas em peroxidases são o rábano e a figueira. A peroxidase purificada do rábano foi extensivamente estudada e usada para vários fins em biologia experimental e bioquímica.

Em células eucarióticas, essas enzimas importantes são geralmente encontradas em organelas especializadas conhecidas como "peroxissomos", que são circundadas por uma única membrana e estão envolvidas em vários processos metabólicos celulares.

Estrutura

Apesar da pouca homologia que existe entre as diferentes classes de peroxidases, foi determinado que sua estrutura secundária e a forma como está organizada são bastante conservadas entre as diferentes espécies.

Existem algumas exceções, mas a maioria das peroxidases são glicoproteínas e acredita-se que os carboidratos contribuam para sua estabilidade em altas temperaturas.

Essas proteínas têm pesos moleculares variando de 35 a 150 kDa, o que equivale a aproximadamente 250 e 730 resíduos de aminoácidos.

Com exceção da mieloperoxidase, todas as moléculas desse tipo contêm em sua estrutura um grupo heme que, no estado de repouso, possui um átomo de ferro no estado de oxidação Fe + 3. As plantas possuem um grupo protético conhecido como ferroporfirina XI.

As peroxidases têm dois domínios estruturais que "envolvem" o grupo heme e cada um desses domínios é o produto da expressão de um gene que sofreu um evento de duplicação. Essas estruturas são compostas por mais de 10 hélices alfa ligadas por voltas e voltas polipeptídicas.

O dobramento adequado da molécula parece depender da presença de resíduos de glicina e prolina conservados, bem como de um resíduo de ácido aspártico e de um resíduo de arginina que formam uma ponte de sal entre eles que conecta os dois domínios estruturais.

Características

A principal função das enzimas peroxidase é a remoção do peróxido de hidrogênio do meio celular, que pode ser produzido por diversos mecanismos e que pode representar sérias ameaças à estabilidade intracelular.

Porém, nesse processo de remoção dessa espécie reativa de oxigênio (em que o oxigênio tem um estado de oxidação intermediário), as peroxidases utilizam a capacidade oxidante dessa substância para cumprir outras funções importantes para o metabolismo.

Nas plantas, essas proteínas são parte importante dos processos de lignificação e mecanismos de defesa em tecidos infectados por patógenos ou que sofreram danos físicos.

No contexto científico, novas aplicações surgiram para as peroxidases e incluem o tratamento de águas residuais contendo compostos fenólicos, a síntese de compostos aromáticos e a remoção de peróxidos de alimentos ou resíduos.

Em termos analíticos e diagnósticos, a peroxidase de rábano é talvez a enzima mais amplamente usada para a preparação de anticorpos conjugados que são usados para testes de absorção imunológica, como ELISA. "Ensaio de imunoabsorção enzimática") e também para a determinação de vários tipos de compostos.

Mecanismo de ação

O processo catalítico das peroxidases ocorre por meio de etapas sequenciais que começam com a interação entre o sítio ativo da enzima e o peróxido de hidrogênio, que oxida o átomo de ferro do grupo heme e gera um composto intermediário instável conhecido como composto I (CoI).

A proteína oxidada (CoI) tem então um grupo heme com um átomo de ferro que passou do estado de oxidação III para o estado IV, e para esse processo o peróxido de hidrogênio foi reduzido a água.

O Composto I é capaz de oxidar um substrato doador de elétrons, formando um radical substrato e tornando-se uma nova espécie química conhecida como Composto II (CoII), que é subsequentemente reduzido por uma segunda molécula de substrato, regenerando o ferro em estado III e produzindo outro radical.

Tipos

-De acordo com o corpo

As peroxidases são agrupadas em três classes, dependendo do organismo onde são encontradas:

- Classe I: peroxidases procarióticas intracelulares.

- Classe II: peroxidases fúngicas extracelulares.

- Classe III: peroxidases vegetais secretadas.

Ao contrário das proteínas de classe I, as de classes II e III têm pontes dissulfeto construídas entre resíduos de cisteína em suas estruturas, o que lhes dá uma rigidez consideravelmente maior.

As proteínas de classe II e III também diferem da classe I por geralmente apresentarem glicosilações em sua superfície.

-De acordo com o site ativo

Falando mecanicamente, as peroxidases também podem ser categorizadas de acordo com a natureza dos átomos encontrados em seu centro catalítico. Dessa forma, foram descritas hemoperoxidases (as mais comuns), vanádio-haloperoxidases e outras.

Hemoperoxidases

Como já mencionado, essas peroxidases possuem um grupo protético em seu centro catalítico conhecido como grupo heme.O átomo de ferro neste lugar é coordenado por quatro ligações com os átomos de nitrogênio.

Vanádio-Haloperoxidases

Em vez de um grupo heme, vanádio-haloperoxidases possuem vanadato como um grupo protético. Essas enzimas foram isoladas de organismos marinhos e alguns fungos terrestres.

O vanádio neste grupo é coordenado por três oxigênios não proteicos, um nitrogênio de um resíduo de histidina e um nitrogênio de uma ligação azida.

Outras peroxidases

Muitas haloperoxidases bacterianas que possuem grupos protéticos diferentes de heme ou vanádio são categorizadas neste grupo. Nesse grupo também estão as glutationa peroxidases, que contêm um grupo protético da seleno-cisteína e algumas enzimas capazes de oxidar a lignina.

Referências

Alberts, B., Dennis, B., Hopkin, K., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M., ... Walter, P. (2004). Essential Cell Biology. Abingdon: Garland Science, Taylor & Francis Group.
Banci, L. (1997). Propriedades estruturais das peroxidases. Journal of Biotechnology, 53, 253–263.
Deurzen, M. P. J. Van, Rantwijk, F. Van, & Sheldon, R. A. (1997). Oxidações seletivas catalisadas por peroxidases. Tetraedro, 53(39), 13183–13220.
Dunford, H. B., & Stillman, J. S. (1976). Sobre a função e mecanismo de ação das peroxidases. Avaliações de Química de Coordenação, 19, 187–251.
Hamid, M., & Rehman, K. (2009). Aplicações potenciais de peroxidases. Química Alimentar, 115(4), 1177–1186.
Rawn, J. D. (1998). Bioquímica. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson Publishers.
Stansfield, W. D., Colomé, J. S., & Cano, R. J. (2003). Biologia Molecular e Celular. (K. E. Cullen, Ed.). EBooks da McGraw-Hill.