Globina: características, estrutura, função e alterações - Ciência - 2023

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Globina: características, estrutura, função e alterações - Ciência
Globina: características, estrutura, função e alterações - Ciência

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o globina É uma estrutura de natureza protéica disposta de forma esférica ou globular, de onde vem o seu nome. Essa estrutura é do tipo terciária e se caracteriza por ser complexa, pois a cadeia de aminoácidos se dobra para formar a esferoproteína. Existem vários tipos de cadeias de globina e foram classificados em letras gregas: globina de cadeia alfa, beta, delta, gama, épsilon e zeta.

Os aminoácidos que compõem a estrutura primária da proteína variam de acordo com a espécie a que pertencem (humanos ou animais). Existem também variações dentro de uma mesma espécie de acordo com o estado de vida atual do organismo (vida embrionária, vida fetal ou vida pós-nascimento).

A informação genética para a síntese das várias cadeias de globina está contida em vários cromossomos. Por exemplo, as globinas de cadeia alfa são encontradas no cromossomo 16, enquanto a informação genética para as globinas beta, delta, gama e épsilon estão no cromossomo 11.


Caracteristicas

A globina faz parte de estruturas importantes do corpo, por exemplo, as mais relevantes são: hemoglobina e mioglobina.

A hemoglobina contém quatro cadeias de globina (alfa 1 e alfa 2) e (beta 1 e beta 2). Cada globina tem uma dobra onde protege o grupo heme.

Por outro lado, existe a mioglobina. Que tem uma estrutura menos complexa que a hemoglobina. Este apresenta um polipeptídeo globular de uma única faixa disposta secundariamente.

Até recentemente, acreditava-se que essas eram as únicas substâncias que continham globina em seres superiores, mas hoje sabe-se que mais duas possuem globina em sua constituição: a citoglobina e a neuroglobina.

A citoglobina está presente na maioria dos tecidos e é encontrada principalmente no tecido conjuntivo, assim como também foi encontrada na retina.

Por sua vez, a neuroglobina tem preferência pelo tecido nervoso, daí seu nome. A neuroglobina foi encontrada nas células nervosas do cérebro localizadas no nível do córtex cerebral, bem como em outros locais, como o tálamo, hipotálamo, hipocampo e cerebelo.


Porém, não são os únicos locais, pois fora do sistema nervoso podem ser encontrados nas ilhotas de Langerhans do pâncreas e na retina.

Estrutura

Existem 6 tipos diferentes de cadeias de globina que são designadas pelas letras do alfabeto grego: alfa (α), beta (β), gama (γ), delta (δ), épsilon (ε) e zeta (ζ). Essas cadeias pertencem à família da globina, mas diferem umas das outras no número de aminoácidos que possuem.

Esses polipeptídeos têm uma estrutura primária, secundária e terciária. A única cadeia de aminoácidos representa a estrutura primária. Quando a corrente é enrolada em espirais ou hélices, elas formam a estrutura secundária.

Se essa estrutura se dobrar muitas vezes, ela formará uma estrutura globular correspondente à estrutura terciária.

Da mesma forma, eles só podem adquirir a forma quaternária quando 4 moléculas ou cadeias de globina são combinadas na forma terciária.


É assim que ocorre na estrutura complexa da hemoglobina. No entanto, na mioglobina é diferente. Nesse caso, a globina aparece como um monômero, ou seja, possui uma única cadeia peptídica que se organiza em dobras, formando 8 hélices (estrutura secundária).

Tanto a hemoglobina quanto a mioglobina abrigam um grupo heme em sua estrutura complexa.

Hemoglobina

Nesta molécula, ligam-se 2 cadeias alfa de globina e 2 cadeias beta. É assim que eles estão perfeitamente acoplados para abrigar o grupo heme, mais o ferro, em seu centro.

Entre essas estruturas existem laços fracos e laços fortes. 19 aminoácidos participam de uniões fracas e a união ocorre da seguinte maneira: a cadeia alfa 1 se junta à cadeia beta 2 e a cadeia alfa 2 se junta à cadeia beta 1.

Enquanto isso, 35 aminoácidos participam de fortes uniões e as cadeias que se unem são: a cadeia alfa 1 se junta à cadeia beta 1 e a cadeia alfa 2 se junta à cadeia beta 2.

Mioglobina

Um grupo de proteínas globulares também está presente na mioglobina, mas, neste caso, há uma única cadeia peptídica composta por 153 aminoácidos. Seu arranjo espacial é secundário e possui 8 hélices alfa.

Essa estrutura protéica posiciona estrategicamente os aminoácidos hidrofóbicos para dentro da estrutura, enquanto os aminoácidos hidrofílicos ou polares ficam para fora.

Este projeto é perfeito para abrigar o grupo heme no interior (parte hidrofóbica). Este é ligado à proteína por ligações não covalentes.

Citoglobina

Foi descoberto em 2001 e é considerado um tipo de hemoglobina, mas difere por ser hexacoordenado, enquanto a hemoglobina e a mioglobina são pentacoordenadas. Isso tem a ver com a posição que o aminoácido histidina assume próximo ao grupo heme.

Neuroglobina

Sua descoberta foi feita em 2000. A neuroglobina é um monômero que possui 150 aminoácidos, portanto é muito semelhante à mioglobina. A estrutura da neuroglobina é de 21% a 25% semelhante à mioglobina e hemoglobina.

Características

Como a globina não se encontra sozinha no corpo, mas como parte de certas estruturas, são mencionadas as funções que cada uma delas desempenha:

Hemoglobina

É encontrado dentro dos eritrócitos. É responsável por fixar e transportar o oxigênio dos pulmões para os tecidos. Assim como purifica o corpo do dióxido de carbono, fazendo o caminho inverso.

Mioglobina

O grupo heme localizado na globina tem a função de armazenar moléculas de oxigênio para oxigenar o músculo cardíaco e o músculo esquelético.

Citoglobina

Acredita-se que essa proteína seja capaz de influenciar a proteção dos estados de estresse oxidativo e hipóxico nos tecidos. Também se pensa que pode transportar oxigênio arterial para o cérebro.

Neuroglobina

Acredita-se que a neuroglobina tenha a capacidade de se ligar a oxigênio, monóxido carbono e óxido nítrico.

No entanto, o papel da neuroglobina ainda não é conhecido com certeza, mas acredita-se que esteja relacionado à regulação da hipóxia e isquemia cerebral. Especialmente ele atuaria como um neuroprotetor.

Como a neuroglobina tem uma estrutura semelhante à hemoglobina e mioglobina, especula-se que ela poderia participar do fornecimento de oxigênio no nível neuronal. Também acredita que pode eliminar os radicais livres e o nitrogênio que são produzidos na cadeia respiratória.

Em relação ao óxido nítrico, pensa-se que o elimina quando o oxigênio está normal e o produz em processos hipóxicos a partir do NO.2.

Alterações

As cadeias alfa e beta da globina são codificadas por diferentes genes localizados nos cromossomos 16 e 11, respectivamente.

Os indivíduos com hemoglobina S (anemia falciforme ou falciforme) apresentam um defeito na cadeia da beta globina. O defeito consiste em uma substituição de bases nitrogenadas ao nível do nucleotídeo número 20 do gene envolvido, onde há uma troca de adenina por timina.

Mutações no gene βs O cromossomo 11 origina diferentes haplótipos de globina chamados: Senegal, Camarões, Benin, Bantu ou CAR e Asiático ou Árabe-Indiano.

Saber o tipo de haplótipo que os pacientes com anemia falciforme apresentam é epidemiologicamente importante, pois nos permite conhecer a distribuição dos diferentes haplótipos, mas essa informação também fornece dados importantes para conhecer o prognóstico da doença.

Por exemplo: o haplótipo Bantu é conhecido por ser mais severo, enquanto os tipos Senegal e Asiático são mais brandos.

As diferenças entre um haplótipo e outro estão na quantidade de hemoglobina F que possuem. Quanto maior a porcentagem de hemoglobina F e menor a hemoglobina S, melhor o prognóstico. Quanto menor a quantidade de hemoglobina F e maior a hemoglobina S, pior é o prognóstico.

Essas mutações são autossômicas herdadas junto com a mutação da hemoglobina S.

Referências

  1. "Globin."Wikipédia, a enciclopédia livre. 19 de outubro de 2018, 13:44 UTC. 11 de julho de 2019, 17:26, wikipedia.org
  2. "Mioglobina."Wikipédia, a enciclopédia livre. 7 de julho de 2019, 21:16 UTC. 11 de julho de 2019, 20:42, wikipedia.org
  3. Durán C, Morales O, Echeverri S, Isaza M. Haplótipos do gene da beta globina em portadores de hemoglobina S na Colômbia. Biomédica 2012; 32: 103-111. Disponível em: scielo.org
  4. Forrellat M, Hernández P. Neuroglobin: um novo membro da família da globina. Rev Cubana Hematol Immunol Hemoter 2011; 27 (3): 291-296. Disponível em: scielo.sld
  5. "Cytoglobin."Wikipédia, a enciclopédia livre. 1 de setembro de 2017, 17:26 UTC. 12 de julho de 2019, 00:28 wikipedia.org