Imunoglobulinas: estrutura, tipos e funções - Ciência - 2023

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As imunoglobulinas São moléculas que formam os linfócitos B e as células plasmáticas que colaboram com a defesa do organismo. Eles consistem em uma biomolécula glicoproteica pertencente ao sistema imunológico. São uma das proteínas mais abundantes no soro sanguíneo, depois da albumina.

Anticorpo é outro nome para imunoglobulinas, e são consideradas globulinas devido ao seu comportamento na eletroforese do soro sanguíneo que as contém. A molécula de imunoglobulina pode ser simples ou complexa, dependendo se sua apresentação é monomérica ou polimerizada.

A estrutura comum das imunoglobulinas é semelhante à letra "Y".Existem cinco tipos de imunoglobulinas que apresentam diferenças morfológicas, funcionais e de localização no corpo. As diferenças estruturais dos anticorpos não estão na forma, mas na composição; cada tipo tem um objetivo específico.

A resposta imune promovida pelas imunoglobulinas é altamente específica e um mecanismo altamente complexo. O estímulo para sua secreção pelas células é ativado na presença de agentes estranhos ao organismo, como bactérias. O papel da imunoglobulina será ligar-se ao elemento estranho e eliminá-lo.

Imunoglobulinas ou anticorpos podem estar presentes no sangue e na superfície membranosa dos órgãos. Essas biomoléculas representam elementos importantes dentro do sistema de defesa do corpo humano.

Estrutura

A estrutura dos anticorpos contém aminoácidos e carboidratos, os oligossacarídeos. A presença predominante de aminoácidos, sua quantidade e distribuição é o que determina a estrutura da imunoglobulina.

Como todas as proteínas, as imunoglobulinas apresentam estruturas primárias, secundárias, terciárias e quaternárias, determinando seu aspecto típico.

Em relação ao número de aminoácidos que apresentam, as imunoglobulinas possuem dois tipos de cadeia: cadeia pesada e cadeia leve. Além disso, de acordo com a sequência de aminoácidos em sua estrutura, cada uma das cadeias possui uma região variável e uma região constante.

Correntes pesadas

As cadeias pesadas das imunoglobulinas correspondem a unidades polipeptídicas constituídas por sequências de 440 aminoácidos.

Cada imunoglobulina possui 2 cadeias pesadas e cada uma delas possui, por sua vez, uma região variável e uma região constante. A região constante tem 330 aminoácidos e os 110 aminoácidos variáveis sequenciados.

A estrutura da cadeia pesada é diferente para cada imunoglobulina. Há um total de 5 tipos de cadeia pesada que determinam os tipos de imunoglobulina.

Os tipos de cadeia pesada são identificados pelas letras gregas γ, μ, α, ε, δ para imunoglobulinas IgG, IgM, IgA, IgE e IgD, respectivamente.

A região constante das cadeias pesadas ε e μ são formadas por quatro domínios, enquanto aqueles correspondentes a α, γ, δ têm três. Portanto, cada região constante será diferente para cada tipo de imunoglobulina, mas comum às imunoglobulinas do mesmo tipo.

A região variável da cadeia pesada é composta por um único domínio de imunoglobulina. Esta região possui uma sequência de 110 aminoácidos e será diferente dependendo da especificidade do anticorpo para um antígeno.

Na estrutura das cadeias pesadas, pode-se observar uma angulação ou dobra - chamada de dobradiça - que representa a área flexível da corrente.

Cadeias leves

As cadeias leves de imunoglobulina são polipeptídeos constituídos por cerca de 220 aminoácidos. Existem dois tipos de cadeia leve em humanos: kappa (κ) e lambda (λ), este último com quatro subtipos. Os domínios constante e variável têm sequências de 110 aminoácidos cada.

Um anticorpo pode ter duas cadeias leves κ (κκ) ou um par de cadeias λ (λλ), mas não é possível que possua uma de cada tipo ao mesmo tempo.

Segmentos Fc e Fab

Uma vez que cada imunoglobulina tem um formato semelhante a um "Y", ela pode ser dividida em dois segmentos. O segmento "inferior", a base, é denominado fração cristalizável ou Fc; enquanto os braços do "Y" formam o Fab, ou fração que se liga ao antígeno. Cada uma dessas seções estruturais de imunoglobulina desempenha uma função diferente.

Segmento Fc

O segmento Fc possui dois ou três domínios constantes das cadeias pesadas de imunoglobulina.

O Fc pode se ligar a proteínas ou a um receptor específico em basófilos, eosinófilos ou mastócitos, induzindo assim a resposta imune específica que eliminará o antígeno. Fc corresponde à extremidade carboxila da imunoglobulina.

Segmento fabuloso

A fração Fab ou segmento de um anticorpo contém os domínios variáveis em suas extremidades, além dos domínios constantes das cadeias pesada e leve.

O domínio constante da cadeia pesada é continuado com os domínios do segmento Fc formando a dobradiça. Corresponde à extremidade amino-terminal da imunoglobulina.

A importância do segmento Fab é que ele permite a ligação a antígenos, substâncias estranhas e potencialmente nocivas.

Os domínios variáveis de cada imunoglobulina garantem sua especificidade para um determinado antígeno; Essa característica permite inclusive seu uso no diagnóstico de doenças inflamatórias e infecciosas.

Tipos

As imunoglobulinas conhecidas até agora possuem uma cadeia pesada específica que é constante para cada uma delas e difere das demais.

Existem cinco variedades de cadeias pesadas que determinam cinco tipos de imunoglobulinas, cujas funções são diferentes.

Imunoglobulina G (IgG)

A imunoglobulina G é a variedade mais numerosa. Possui uma cadeia pesada gama e ocorre na forma unimolecular ou monomérica.

IgG é o mais abundante no soro do sangue e no espaço do tecido. Mudanças mínimas na sequência de aminoácidos de sua cadeia pesada determinam sua divisão em subtipos: 1, 2, 3 e 4.

A imunoglobulina G possui sequência de 330 aminoácidos em seu segmento Fc e peso molecular de 150.000, dos quais 105.000 correspondem à sua cadeia pesada.

Imunoglobulina M (IgM)

A imunoglobulina M é um pentâmero cuja cadeia pesada é μ. Seu peso molecular é alto, cerca de 900.000.

A sequência de aminoácidos de sua cadeia pesada é 440 em sua fração Fc. É encontrada predominantemente no soro sanguíneo, representando 10 a 12% das imunoglobulinas. IgM tem apenas um subtipo.

Imunoglobulina A (IgA)

Corresponde ao tipo de cadeia pesada α e representa 15% das imunoglobulinas totais. A IgA é encontrada no sangue e nas secreções, mesmo no leite materno, na forma de um monômero ou dímero. O peso molecular dessa imunoglobulina é de 320.000 e possui dois subtipos: IgA1 e IgA2.

Imunoglobulina E (IgE)

A imunoglobulina E é composta pela cadeia pesada do tipo ε e é muito escassa no soro, em torno de 0,002%.

A IgE tem peso molecular de 200.000 e está presente como monômero principalmente no soro, muco nasal e saliva. Também é comum encontrar essa imunoglobulina dentro de basófilos e mastócitos.

Imunoglobulina D (IgD)

A variedade de cadeia pesada δ corresponde à imunoglobulina D, que representa 0,2% das imunoglobulinas totais. IgD tem um peso molecular de 180.000 e é estruturado como um monômero.

Está relacionado aos linfócitos B, aderidos à sua superfície. No entanto, o papel do IgD não é claro.

Mudança de tipo

As imunoglobulinas podem sofrer uma mudança estrutural de tipo, devido à necessidade de se defender contra um antígeno.

Essa mudança se deve ao papel dos linfócitos B na produção de anticorpos por meio da propriedade de imunidade adaptativa. A mudança estrutural está na região constante da cadeia pesada, sem alterar a região variável.

Uma mudança de tipo ou classe pode fazer com que um IgM se torne IgG ou IgE, e isso ocorre como uma resposta induzida por interferon gama ou interleucinas IL-4 e IL-5.

Características

O papel que as imunoglobulinas desempenham no sistema imunológico é de vital importância para a defesa do organismo.

As imunoglobulinas fazem parte do sistema imunológico humoral; ou seja, são substâncias secretadas pelas células para proteção contra patógenos ou agentes nocivos.

Eles fornecem um meio de defesa eficaz, eficaz, específico e sistematizado, sendo de grande valor como parte do sistema imunológico. Eles têm funções gerais e específicas dentro da imunidade:

Funções gerais

Os anticorpos ou imunoglobulinas cumprem funções independentes e ativam respostas efetoras e secretórias mediadas por células.

Ligação antígeno-anticorpo

As imunoglobulinas têm a função de se ligar a agentes antigênicos de forma específica e seletiva.

A formação do complexo antígeno-anticorpo é a principal função de uma imunoglobulina e, portanto, é a resposta imune que pode interromper a ação do antígeno. Cada anticorpo pode ligar dois ou mais antígenos ao mesmo tempo.

Funções efetoras

Na maioria das vezes, o complexo antígeno-anticorpo serve como iniciador para ativar respostas celulares específicas ou para iniciar uma sequência de eventos que determinam a eliminação do antígeno. As duas respostas efetoras mais comuns são a ligação celular e a ativação do complemento.

A ligação celular depende da presença de receptores específicos para o segmento Fc da imunoglobulina, uma vez que esta se ligou ao antígeno.

Células como mastócitos, eosinófilos, basófilos, linfócitos e fagócitos possuem esses receptores e fornecem os mecanismos para a eliminação do antígeno.

A ativação da cascata do complemento é um mecanismo complexo que envolve o início de uma sequência, portanto, o resultado final é a secreção de substâncias tóxicas que eliminam os antígenos.

Funções específicas

Primeiro, cada tipo de imunoglobulina desenvolve uma função de defesa específica:

Imunoglobulina G

- A imunoglobulina G fornece a maioria das defesas contra agentes antigênicos, incluindo bactérias e vírus.

- IgG ativa mecanismos como complemento e fagocitose.

- A constituição de IgG específica para um antígeno é durável.

- O único anticorpo que a mãe pode transferir para os filhos durante a gravidez é o IgG.

Imunoglobulina M

- IgM é o anticorpo de resposta rápida a agentes nocivos e infecciosos, pois tem ação imediata até ser substituído por IgG.

- Este anticorpo ativa as respostas celulares incorporadas à membrana dos linfócitos e as respostas humorais, como o complemento.

- É a primeira imunoglobulina sintetizada pelo homem.

Imunoglobulina A

- Atua como barreira de defesa contra patógenos, por estar localizado nas superfícies da mucosa.

- Está presente na mucosa respiratória, aparelho digestivo, trato urinário e também em secreções como saliva, muco nasal e lágrimas.

- Embora sua ativação do complemento seja baixa, pode ser associada a lisozimas para matar bactérias.

- A presença de imunoglobulina D no leite materno e no colostro permite que o recém-nascido a adquira durante a amamentação.

Imunoglobulina E

- A imunoglobulina E fornece um forte mecanismo de defesa contra antígenos produtores de alergia.

- A interação entre IgE e um alérgeno fará com que substâncias inflamatórias pareçam responsáveis pelos sintomas de alergia, como espirros, tosse, urticária, aumento de lágrimas e muco nasal.

- IgE também pode aderir à superfície dos parasitas através de seu segmento Fc, produzindo uma reação que causa sua morte.

Imunoglobulina D

- A estrutura monomérica do IgD está ligada aos linfócitos B que não interagiram com os antígenos, portanto, desempenham o papel de receptores.

- O papel do IgD não é claro.

Referências

(s.f.) Definição médica de imunoglobulina. Recuperado de medicinenet.com
Wikipedia (n.d.). Anticorpo. Recuperado de en.wikipedia.org
Grattendick, K., Pross, S. (2007). Imunoglobulinas. Recuperado de sciencedirect.com
Iáñez, E. (s.f.). Imunoglobulinas e outras moléculas de células B. Curso de imunologia geral. Recuperado de ugr.es
(s.f.) Introdução às imunoglobulinas. Recuperado de thermofisher.com
Buddiga, P. (2013). Anatomia do sistema imunológico. Recuperado de emedicine.medscape.com
Biochemistryquestions (2009). Imunoglobulinas: estrutura e funções. Recuperado de biochemistryquestions.wordpress.com
(s.f.) Imunoglobulinas - estrutura e função. Recuperado de microbiologybook.org