Os 6 tipos de enzimas (classificação, funções e características) - Médico - 2023

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Tudo na natureza é basicamente química pura. Dos processos de obtenção de bebidas alcoólicas à replicação de nosso DNA para que nossas células possam se dividir, a vida como a conhecemos é baseado em reações bioquímicas.

As vias metabólicas são processos de conversão química de moléculas. Ou seja, a partir de um metabólito inicial, passa por transformações até se tornar um metabólito final importante para a fisiologia de algum ser vivo.

Mas como essas transformações ocorrem? Qual é a força que os move? Bem, obviamente, eles não acontecem apenas por mágica. E, nesse sentido, entram em jogo enzimas, que são moléculas intracelulares que iniciar e dirigir essas vias metabólicas.

Somente no corpo humano existem cerca de 75.000 diferentes (e existem outros presentes em outros seres vivos que não temos), embora, dependendo em que baseiam sua ação metabólica e qual é a sua finalidade, estes podem ser classificados em 6 grupos principais. E no artigo de hoje vamos analisar as características de cada um deles e ver as funções e exemplos.

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O que são enzimas?

As enzimas são, metaforicamente falando, os condutores de nossas células (e de outros seres vivos), pois são responsáveis por ordenar, dirigir e estimular todos os demais componentes celulares para que desenvolvam sua parte no "trabalho".

E, biologicamente falando, as enzimas são moléculas intracelulares que ativam qualquer via metabólica na fisiologia de um organismo. Ou seja, todas aquelas reações bioquímicas para a célula (e o grupo de células) se manterem vivas, obterem energia, crescerem, se dividirem e se comunicarem com o meio ambiente são possíveis graças a essas moléculas ativadoras.

Nesse sentido, as enzimas são proteínas que atuam como catalisadores biológicos, o que basicamente significa que eles aceleram (para que aconteçam rapidamente) e direcionam (para que aconteçam na ordem correta) todas as reações de conversão de um metabólito para outro, que é a base do metabolismo.

Sem essas enzimas, as reações metabólicas seriam muito lentas (e algumas podem nem existir) e / ou não ocorreriam na ordem adequada. Tentar fazer uma reação metabólica acontecer sem a ação da enzima que a controla seria como tentar acender um foguete sem acender seu estopim com um isqueiro. Nesse sentido, o mais leve seria a enzima.

Por isso, dizemos que as enzimas são como os condutores de nossas células, já que essas moléculas, que são presente no citoplasma da célula (são sintetizados quando sua presença é necessária) chamam os metabólitos que devem interagir (escolhem seus músicos) e, dependendo do que dizem os genes da célula, ligam um seguido de reações ou outro (como se fosse fosse uma partitura) e, a partir daí, direcionariam todas as transformações químicas (como se fosse uma peça musical) até que o resultado final seja obtido.

Esse resultado final vai depender da enzima e dos substratos (os primeiros metabólitos da reação bioquímica) e pode variar desde digerir gorduras no intestino delgado até produzir melanina (pigmento para proteger da radiação solar), passando por digerir lactose, desenrolando o duplo cadeia de DNA, replicar o material genético, fazer fermentação alcoólica (essas enzimas só existem em leveduras), produzir ácido clorídrico para o estômago, etc.

Em resumo, as enzimas são proteínas intracelulares presentes em absolutamente todos os seres vivos (algumas são comuns a todos e outras são mais exclusivas) que iniciar, dirigir e acelerar todas as reações metabólicas da fisiologia de um organismo.

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As enzimas são uma série de aminoácidos que desenvolvem uma estrutura tridimensional complexa.

Como funcionam as enzimas?

Antes de entrar totalmente na classificação, é importante revisar, de forma muito breve e sintética (o mundo do metabolismo celular está entre os mais complicados da biologia), como as enzimas funcionam e como desenvolvem suas ações metabólicas.

Como já dissemos, uma enzima é uma proteína, o que significa que é, em essência, uma sequência de aminoácidos. Existem 20 aminoácidos diferentes e eles podem ser unidos em combinações incrivelmente variadas para formar "cadeias". Dependendo de como é a série de aminoácidos, a enzima vai adquirir uma estrutura tridimensional específica que, junto com a classe de aminoácidos que contém, vai determinar a quais metabólitos ela pode se ligar.

Nesse sentido, as enzimas têm o que é conhecido como zona de junção, uma região de alguns aminoácidos com afinidade por uma molécula específica, que é o substrato da reação bioquímica que ela estimula. Cada enzima tem um local de ligação diferente, de modo que cada uma atrairá um substrato específico (ou metabólito inicial).

Uma vez que o substrato se fixou no sítio de ligação, já que está incluído em uma região maior conhecida como sítio ativo, as transformações químicas começam a ser estimuladas. Primeiro, a enzima modifica sua estrutura tridimensional para englobar perfeitamente o substrato interno, formando o que é conhecido como complexo enzima / substrato.

Uma vez formada, a enzima realiza sua ação catalítica (mais tarde veremos o que podem ser) e, conseqüentemente, as propriedades químicas do metabólito que foi ligado mudam. Quando a molécula obtida é diferente da inicial (o substrato), diz-se que o complexo enzima / produtos está formado.

Esses produtos, apesar de virem de uma transformação química do substrato, não possuem mais as mesmas propriedades que este, portanto, não possuem a mesma afinidade pelo sítio de ligação da enzima. Isso faz com que os produtos saiam da enzima, prontos para desempenhar sua função na fisiologia da célula ou prontos para funcionar como substrato para outra enzima.

Como as enzimas são classificadas?

Tendo compreendido o que são e como funcionam a nível bioquímico, podemos agora prosseguir com a análise dos diferentes tipos de enzimas que existem. Como já dissemos, existem mais de 75.000 enzimas diferentes e cada uma delas é única, pois tem afinidade por um substrato específico e, consequentemente, desempenha uma função específica.

De qualquer forma, a Bioquímica conseguiu fazer uma classificação das enzimas em função das reações químicas gerais que elas estimulam, dando origem a 6 grupos onde qualquer uma das 75.000 enzimas existentes pode entrar. Vamos ver eles.

1. Oxidorredutases

As oxidorredutases são enzimas que estimulam a reações de oxidação e redução, conhecido "popularmente" como reações redox. Nesse sentido, as oxidorredutases são proteínas que, em uma reação química, permitem a transferência de elétrons ou hidrogênio de um substrato para outro.

Mas o que é uma reação redox? Uma reação de oxidação e redução é uma transformação química na qual um agente oxidante e um agente redutor alteram mutuamente sua composição química. E é que um agente oxidante é uma molécula com a capacidade de subtrair elétrons de outra substância química conhecida como agente redutor.

Nesse sentido, as oxidorredutases são enzimas que estimular este "roubo" de elétronsporque o agente oxidante é, em essência, um ladrão de elétrons. Seja como for, o resultado dessas reações bioquímicas é a obtenção de ânions (moléculas com carga negativa por terem absorvido mais elétrons) e cátions (moléculas com carga positiva por terem perdido elétrons).

A oxidação do metal é um exemplo de reação de oxidação (que pode ser extrapolada para o que acontece em nossas células com diferentes moléculas), já que o oxigênio é um poderoso agente oxidante que rouba elétrons do metal. E a cor marrom resultante da oxidação se deve a essa perda de elétrons.

Para saber mais: "Potencial redox: definição, características e aplicações"

2. Hidrolases

As hidrolases são enzimas que, de um modo geral, têm a função de quebrar ligações entre moléculas através de um processo de hidrólise em que, como podemos deduzir pelo nome, está envolvida a água.

Nesse sentido, partimos da união de duas moléculas (A e B). A hidrolase, na presença de água, é capaz de quebrar essa ligação e obter as duas moléculas separadamente: uma fica com um átomo de hidrogênio e a outra com um grupo hidroxila (OH).

Essas enzimas são essenciais no metabolismo, pois permitem a degradação de moléculas complexas em outras mais fáceis de assimilar por nossas células. Existem muitos exemplos. Para listar alguns, ficamos com as lactases (elas quebram as ligações da lactose para dar origem à glicose e galactose), a lipases (eles quebram lipídios complexos em gorduras mais simples), nucleotidases (quebram nucleotídeos em ácidos nucléicos), peptidases (quebram proteínas em aminoácidos), etc.

3. Transferases

Transferases são enzimas que, como o nome sugere, estimulam a transferência de grupo químico entre as moléculas. Eles são diferentes das oxidorredutases no sentido de que transferem qualquer grupo químico, exceto o hidrogênio. Um exemplo são os grupos fosfato.

E ao contrário das hidrolases, as transferases não fazem parte do metabolismo catabólico (degradação de moléculas complexas para se tornarem simples), mas anabólicas, que consiste em gastar energia para sintetizar, a partir de moléculas simples, moléculas mais complexas.

Nesse sentido, as vias anabólicas, como o ciclo de Krebs, têm muitas transferases diferentes.

4. Ligas

Ligaases são enzimas que estimulam o formação de ligação covalente entre as moléculas, que são a "cola" mais forte da biologia. Essas ligações covalentes são estabelecidas entre dois átomos, que, quando unidos, compartilham elétrons.

Isso os torna junções muito fortes e especialmente importantes, a nível celular, para estabelecer as junções entre os nucleotídeos. Esses nucleotídeos são cada uma das peças que constituem nosso DNA. Na verdade, o material genético é "apenas" uma sucessão dessas moléculas.

Nesse sentido, uma das ligas mais conhecidas é DNA ligase, enzima que estabelece ligações fosfodiéster (um tipo de ligação covalente) entre os diferentes nucleotídeos, evitando quebras na cadeia do DNA, o que teria consequências catastróficas para a célula.

Recomendamos que você leia: "As 3 diferenças entre DNA e RNA, explicadas"

5. Liasas

Liases são enzimas muito semelhantes às hidrolases no sentido de que sua função é quebrar ligações químicas entre as moléculas e que, portanto, são uma parte fundamental das reações catabólicas, mas neste caso, liases. não requer a presença de água.

Além disso, eles não são apenas capazes de quebrar elos, mas também de formá-los. Nesse sentido, as liases são enzimas que estimulam reações químicas reversíveis, de modo que de um substrato complexo é possível passar de um substrato complexo para outro mais simples quebrando suas ligações, mas também é possível passar deste substrato simples para o complexo novamente, restabelecendo sua união.

6. Isomerases

As isomerases são enzimas que não quebram as ligações, nem as formam, nem estimulam a transferência de grupos químicos entre as moléculas. Nesse sentido, as isomerases são proteínas cuja ação metabólica se baseia na alterar a estrutura química de um substrato.

Ao mudar sua forma (sem adicionar grupos químicos ou modificar suas ligações), é possível que a mesma molécula desempenhe uma função totalmente diferente. Portanto, isomerases são enzimas que estimulam a produção de isômeros, ou seja, novas conformações estruturais de uma molécula que, graças a essa modificação de sua estrutura tridimensional, se comportam de forma diferente.

Um exemplo de isomerase é a mutase, uma enzima envolvida no oitavo estágio da glicólise, uma via metabólica cuja função é obter energia a partir da quebra da glicose.