Tubulina: Alfa e Beta, Funções - Ciência - 2023


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Tubulina: Alfa e Beta, Funções - Ciência
Tubulina: Alfa e Beta, Funções - Ciência

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o tubulina é uma proteína dimérica globular composta por dois polipeptídeos: alfa e beta tubulina. Eles são dispostos em forma de tubo para dar origem aos microtúbulos, que, juntamente com os microfilamentos de actina e os filamentos intermediários, formam o citoesqueleto.

Os microtúbulos são encontrados em diferentes estruturas biológicas essenciais, como o flagelo dos espermatozoides, as extensões dos organismos ciliados, os cílios da traquéia e as trompas de falópio, entre outros.

Além disso, as estruturas que a tubulina forma funcionam como rotas de transporte - análogas aos trilhos de trem - para materiais e organelas dentro da célula. A movimentação de substâncias e estruturas é possível graças às proteínas motoras associadas aos microtúbulos, denominadas cinesina e dineína.


Características gerais

As subunidades da tubulina são heterodímeros de 55.000 dalton e são os blocos de construção dos microtúbulos. A tubulina é encontrada em todos os organismos eucarióticos e tem sido altamente conservada ao longo da evolução.

O dímero é composto por dois polipeptídeos chamados tubulina alfa e beta. Estes se polimerizam para formar microtúbulos, que consistem em treze protofilamentos dispostos em paralelo na forma de um tubo oco.

Uma das características mais relevantes dos microtúbulos é a polaridade da estrutura. Em outras palavras, as duas extremidades do microtúbulo não são iguais: uma extremidade é chamada de crescimento rápido ou "mais" e a outra é de crescimento lento ou "menos".

A polaridade é importante, pois determina a direção do movimento ao longo do microtúbulo. O dímero de tubulina é capaz de polimerizar e despolarizar em ciclos de montagem rápidos. Este fenômeno também ocorre em filamentos de actina.


Existe um terceiro tipo de subunidade: é a gama tubulina. Isso não faz parte dos microtúbulos e está localizado nos centrossomas; entretanto, participa da nucleação e formação dos microtúbulos.

Tubulina alfa e beta

As subunidades alfa e beta associam-se fortemente para formar um heterodímero complexo. Na verdade, a interação do complexo é tão intensa que não se dissocia em condições normais.

Essas proteínas são compostas por 550 aminoácidos, principalmente ácidos. Embora as tubulinas alfa e beta sejam bastante semelhantes, elas são codificadas por genes diferentes.

Resíduos de aminoácidos com um grupo acetil podem ser encontrados na alfa tubulina, conferindo-lhe propriedades diferentes nos flagelos celulares.

Cada subunidade da tubulina está associada a duas moléculas: na alfa-tubulina, o GTP liga-se irreversivelmente e a hidrólise do composto não ocorre, enquanto o segundo sítio de ligação na beta-tubulina liga reversivelmente o GTP e hidrolisa-o .


A hidrólise de GTP resulta em um fenômeno denominado "instabilidade dinâmica", onde os microtúbulos sofrem ciclos de crescimento e declínio, dependendo da taxa de adição de tubulina e da taxa de hidrólise de GTP.

Este fenômeno resulta em uma alta taxa de renovação dos microtúbulos, onde a meia-vida da estrutura é de apenas alguns minutos.

Características

Citoesqueleto

As subunidades alfa e beta da tubulina polimerizam para dar origem aos microtúbulos, que fazem parte do citoesqueleto.

Além dos microtúbulos, o citoesqueleto é composto por dois elementos estruturais adicionais: microfilamentos de actina de aproximadamente 7 nm e filamentos intermediários de 10 a 15 nm de diâmetro.

O citoesqueleto é a estrutura da célula, ele suporta e mantém a forma da célula. Porém, os compartimentos membranar e subcelular não são estáticos e estão em constante movimento para poderem realizar os fenômenos de endocitose, fagocitose e secreção de materiais.

A estrutura do citoesqueleto permite que a célula se acomode para cumprir todas as funções mencionadas.

É o meio ideal para que as organelas celulares, a membrana plasmática e outros componentes celulares desempenhem suas funções normais, além de participarem da divisão celular.

Eles também contribuem para fenômenos de movimento celular, como a locomoção da ameba, e estruturas especializadas para o movimento, como cílios e flagelos. Por último, é responsável pela movimentação dos músculos.

Mitose

Graças à instabilidade dinâmica, os microtúbulos podem ser completamente reorganizados durante os processos de divisão celular. A matriz de microtúbulos durante a interfase é capaz de se desmontar e as subunidades de tubulina estão livres.

A tubulina pode se recompor e dar origem ao fuso mitótico, que está envolvido na separação dos cromossomos.

Existem certos medicamentos, como colchicina, taxol e vimblastina, que interrompem o processo de divisão celular. Atua diretamente nas moléculas de tubulina, afetando o fenômeno de montagem e dissociação dos microtúbulos.

Centrossoma

Nas células animais, os microtúbulos se estendem até o centrossoma, uma estrutura próxima ao núcleo composta por um par de centríolos (cada um orientado perpendicularmente) e circundado por uma substância amorfa, chamada matriz pericentriolar.

Centríolos são corpos cilíndricos compostos por nove tripletos de microtúbulos, em uma organização semelhante aos cílios celulares e flagelos.

No processo de divisão celular, os microtúbulos se estendem dos centrossomas, formando o fuso mitótico, responsável pela correta distribuição dos cromossomos para as novas células filhas.

Parece que os centríolos não são essenciais para a montagem dos microtúbulos dentro das células, uma vez que não estão presentes nas células vegetais ou em algumas células eucarióticas, como nos óvulos de certos roedores.

Na matriz pericentriolar ocorre a iniciação para a montagem dos microtúbulos, onde ocorre a nucleação com o auxílio da tubulina gama.

Perspectiva evolucionária

Os três tipos de tubulina (alfa, beta e gama) são codificados por genes diferentes e são homólogos a um gene encontrado em procariotos que codifica uma proteína de 40.000 dalton, chamada FtsZ. A proteína bacteriana é funcional e estruturalmente semelhante à tubulina.

É provável que a proteína tivesse função ancestral em bactérias e foi modificada durante os processos evolutivos, culminando em uma proteína com as funções que desempenha nos eucariotos.

Referências

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