Lipase: características, estrutura, tipos, funções - Ciência - 2023

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As lipases constituem uma grande família de enzimas capazes de catalisar a hidrólise das ligações éster presentes em substratos como triglicerídeos, fosfolipídios, ésteres de colesterol e algumas vitaminas.

Estão presentes em praticamente todos os reinos da vida, tanto em microrganismos como bactérias e leveduras, quanto em plantas e animais; em cada tipo de organismo, essas enzimas têm propriedades e características especiais que as diferenciam umas das outras.

Dependendo do tipo de classificação, uma distinção pode ser feita entre as "verdadeiras" lipases, também conhecidas como triacilglicerol lipases, e outras enzimas com atividade lipolítica semelhante, como fosfolipases, esterases de esteróis e esterases de palmitato de retinila.

O primeiro relatório publicado sobre a sequência de uma enzima lipase foi o de De Caro et al., Em 1981, que estudou a triacilglicerol lipase pancreática de suínos. Estudos posteriores demonstraram a existência de muitas outras lipases sistêmicas em organismos vivos.

As lipases mais importantes em animais são as lipases digestivas produzidas pelo pâncreas e pelo fígado, que participam do metabolismo das gorduras consumidas na dieta regularmente e, portanto, têm implicações fisiológicas importantes sob vários pontos de vista.

Atualmente, essas enzimas não são apenas estudadas para fins clínicos e / ou metabólicos, mas também são produzidas industrialmente para fins comerciais para o processamento de alimentos e outros produtos, e podem ser obtidas a partir do cultivo de microrganismos especiais.

Caracteristicas

As lipases são proteínas solúveis em água e catalisam reações hidrolíticas em substratos insolúveis. Eles são encontrados na natureza em um equilíbrio entre suas formas ativas e inativas e a ativação ou inativação depende de diferentes fatores celulares internos.

Pertencem à superfamília das enzimas hidrolases com dobras α / β, onde também são classificadas esterases, tioesterases, algumas proteases e peroxidases, deshalogenases e outras hidrolases intracelulares.

As lipases são codificadas por genes que pertencem a uma família que inclui genes que codificam lipase pancreática, lipase hepática, lipase lipoproteica, lipase endotelial e fosfatidilserina fosfolipase A1.

Mecanismo catalítico

Alguns autores propõem que a forma de catálise que essas enzimas apresentam é análoga à das serina proteases, o que está relacionado à presença de três resíduos de aminoácidos especiais no sítio ativo.

O mecanismo de hidrólise envolve a formação de um complexo enzima-substrato (lipase: triglicerídeo), subsequentemente a formação de um intermediário hemiacetal e a liberação de um diacilglicerídeo e um ácido graxo.

A última etapa da hidrólise, a liberação do ácido graxo do sítio ativo, ocorre por meio de um padrão conhecido como modelo de "catapulta", que implica que, após a clivagem ou quebra da ligação éster, o ácido graxo é rapidamente ejetado do sítio. catalítico.

Especificidade do substrato

As lipases podem ser específicas e diferenciar substratos, como triglicerídeos, diacilglicerídeos, monoglicerídeos e fosfolipídeos. Alguns são específicos em termos de ácidos graxos, ou seja, quanto ao seu comprimento, seu grau de saturação, etc.

Eles também podem ser seletivos em termos da região onde catalisam a hidrólise, o que significa que podem ter especificidade posicional em relação ao local onde as moléculas de ácido graxo se ligam à estrutura de glicerol (em qualquer um dos três carbonos).

Estrutura

Como os outros membros da família de enzimas à qual pertencem, as lipases são caracterizadas por uma topologia composta por hélices α e folhas dobradas β. O sítio catalítico dessas enzimas é geralmente composto por uma tríade de aminoácidos: serina, ácido aspártico ou glutâmico e histidina.

A maioria das lipases são glicoproteínas que, dependendo do tamanho da porção do carboidrato, têm entre 50 e 70 kDa de peso molecular.

Lipase pancreática humana

Possui 449 resíduos de aminoácidos e dois domínios distintos: um N-terminal, onde se encontra o sítio catalítico e a dobra característica das hidrolases (α / β), e outro C-terminal, menor em tamanho e considerado "auxiliar", com um estrutura denominada "β-sandwich".

Seu peso molecular está entre 45 e 53 kDa e sua atividade catalítica é maior em temperaturas próximas a 37 ° C e em pH entre 6 e 10.

Características

Dependendo do órgão onde são encontradas nos mamíferos, por exemplo, as lipases têm funções fisiológicas um tanto diferentes.

Conforme mencionado, existem lipases específicas no pâncreas, fígado, ovários e glândulas supra-renais (nos rins) e nos tecidos endoteliais.

As lipases hepáticas são responsáveis pelo metabolismo das partículas de lipoproteínas, que são complexos formados por lipídios e proteínas que atuam principalmente no transporte de triglicerídeos e colesterol entre órgãos e tecidos.

Especificamente, as lipases participam da hidrólise ou liberação de ácidos graxos das moléculas de triglicerídeos contidas nas lipoproteínas. Isso é necessário para extrair energia dessas moléculas ou reciclá-las, usando-as como precursoras na síntese de outros compostos.

As lipases endoteliais estão presentes no fígado, pulmões, tireóide e órgãos reprodutivos, e a expressão de seus genes é regulada por diferentes citocinas. Essas enzimas também estão envolvidas no metabolismo das lipoproteínas.

Funções Industriais

Na indústria de produção de alimentos lácteos, o uso de lipases é comum para hidrolisar as gorduras presentes no leite, o que tem efeito direto na "intensificação" do sabor de queijos, cremes e outros laticínios.

Eles também são usados na fabricação de outros produtos alimentícios, especialmente durante a fermentação, a fim de melhorar o sabor e a "digestibilidade" de alguns alimentos preparados industrialmente.

Longe da indústria de alimentos, o uso de lipases de origem microbiana é popular na formulação de detergentes e produtos de limpeza em geral, que reduzem os efeitos nocivos ao meio ambiente que a enorme carga química presente nos produtos de limpeza convencionais acarreta.

Referências

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