Lipase pancreática: estrutura, funções, valores normais - Ciência - 2023

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As lipases pancreáticas (triacilglicerol acil-hidrolases) são enzimas secretadas pelo pâncreas no intestino delgado e responsáveis pela digestão dos triglicerídeos consumidos na dieta, produzindo ácidos graxos livres e glicerol.

Em outras palavras, são enzimas que digerem as gorduras, principalmente as neutras, mais abundantes nos alimentos (triglicerídeos). Essas gorduras consistem em um núcleo de glicerol ao qual três moléculas de ácido graxo são esterificadas.

Outras enzimas que quebram a gordura também estão contidas nas secreções pancreáticas, conhecidas como fosfolipases A e B, capazes de quebrar os ácidos graxos da lecitina e da isolecitina, respectivamente.

O pâncreas é um órgão de dupla função; Por um lado, secreta hormônios que têm a ver com o metabolismo dos carboidratos (insulina e glucagon) e, por outro, secreta enzimas para a função digestiva, como lipases (que digerem gorduras), proteases (que digerem proteínas) e amilases (que digerem carboidratos).

Ao contrário das proteases, as lipases pancreáticas são secretadas no intestino delgado como proteínas ativas e sua atividade pode ser aumentada na presença de ácidos biliares e outros compostos.

O suco pancreático não é apenas composto de enzimas, mas também contém fluidos e outros componentes químicos, como o bicarbonato, todos sintetizados por células diferentes do pâncreas e sob estritos mecanismos regulatórios.

Algumas doenças pancreáticas são caracterizadas por deficiência enzimática com secreção normal de fluidos ou vice-versa, ou seja, déficit de secreção de fluidos e secreção normal de enzimas.

Estrutura

Em humanos, a lipase pancreática é uma enzima composta por uma única cadeia polipeptídica, com peso molecular próximo a 50 kDa, semelhante à enzima em bovinos, ovinos e suínos.

É uma glicoproteína que possui resíduos de manose, fucose, galactose, glicose e N-acetil glucosamina em sua porção de carboidrato. Em humanos, foi proposto que existem duas isoenzimas da lipase pancreática com pontos isoelétricos de 5,80 e 5,85, respectivamente.

Segundo alguns estudos, essa enzima é codificada por um gene que possui cerca de 1.395 nucleotídeos, cujo produto translacional corresponde a uma molécula de cerca de 465 aminoácidos.

A extremidade N-terminal da proteína totalmente processada e madura é precedida por uma sequência ou peptídeo sinal de 16 aminoácidos hidrofóbicos, que desempenham um papel importante na translocação dessa enzima após sua síntese.

A enzima humana possui um sítio ativo localizado na extremidade C-terminal, onde há uma tríade de aminoácidos: Asp-His-Ser, da qual a serina parece ser o mais importante cataliticamente falando.

Ativação e inibição

Essa enzima é secretada em sua forma ativa, mas sua atividade aumenta na presença de aminoácidos, íons de cálcio e sais biliares. Os sais biliares, especificamente, são responsáveis por reduzir o pH do lúmen intestinal de 8,1 para 6, que é o pH ideal para a enzima.

Alguns autores apontam que, se a concentração de sais biliares aumenta muito, a lipase pancreática é inibida, mas essa inibição é neutralizada ou revertida por outra enzima, a colipase, que funciona como cofator da lipase pancreática e é codificada por diferentes genes. no início.

No entanto, alguns autores afirmam que as lipases pancreáticas, assim como as fosfolipases, são na verdade sintetizadas e secretadas como “zimógenos” inativos, que requerem digestão proteolítica pela enzima tripsina, também contida na sucos pancreáticos.

A presença excessiva de sais de metais pesados, como cobre, ferro e cobalto, também se mostrou inibidora da lipase pancreática. O mesmo que a presença de halogênios, iodo, flúor e bromo.

Características

A principal função da enzima lipase pancreática é promover a digestão intestinal dos triglicerídeos ingeridos com a dieta, função que atinge hidrolisando esses compostos e liberando uma mistura de diglicerídeos, monoglicerídeos, ácidos graxos livres e moléculas de glicerol.

A lipase pancreática geralmente hidrolisa as ligações nas posições 1 e 3 dos triglicerídeos que ataca; também catalisa a digestão de alguns ésteres sintéticos e, em ambos os casos, só pode fazê-lo na interface entre a água e a gordura, portanto, quanto mais "fina" a emulsão, maior a atividade da lipase.

O primeiro passo na digestão das gorduras no intestino delgado é sua "emulsificação" no fluido intestinal, devido à presença de sais biliares do fígado e movimentos intestinais peristálticos.

É importante observar que, no processo de digestão das gorduras, os ácidos graxos livres de cadeia curta (entre 2 e 10 átomos de carbono) e as moléculas de glicerol são rapidamente absorvidos pela mucosa intestinal.

Os triglicerídeos, geralmente caracterizados pela presença de ácidos graxos de cadeia longa (com mais de 12 átomos de carbono), são digeridos pelas lipases pancreáticas uma vez "acomodados" em estruturas conhecidas como micelas, produto da emulsificação.

Valores normais

O pâncreas, como todos os órgãos do corpo, pode estar sujeito a diversas doenças de origem infecciosa, inflamatória, tumoral, tóxica ou traumática, que podem ter sérias implicações para o funcionamento sistêmico.

As enzimas amilase e lipase pancreática são frequentemente utilizadas como indicadores séricos de algumas patologias relacionadas ao sistema digestivo e suas glândulas acessórias.

Verificou-se que geralmente níveis elevados de lipases no soro podem ser devidos à pancreatite, e o mesmo foi proposto em relação a outra enzima produzida pelo pâncreas, a amilase.

Os valores normais de lipase pancreática em humanos estão entre 0 e 160 U / L no plasma, enquanto um valor maior que 200 U / L é um valor no qual a presença de pancreatite ou outra condição pancreática é suspeitada. .

O nível de lipase pancreática pode não só aumentar no soro devido à inflamação crônica ou aguda do pâncreas (pancreatite), mas também pode ser uma indicação de câncer pancreático, gastroenterite grave, úlceras duodenais, infecções por HIV, etc.

Também pode ocorrer em pessoas com deficiência familiar de lipoproteína lipase.

Referências

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