Maltasa: características, síntese e funções - Ciência - 2023

Contente

o maltase, também conhecida como α-glucosidase, ácido maltase, glicose invertase, glicosidosucrase, α-glucosidase lisossomal ou maltase-glucoamilase, é a enzima responsável pela hidrólise da maltose nas células do epitélio intestinal durante as etapas finais da digestão do amido .

Pertence à classe das hidrolases, especificamente à subclasse das glicosidases, que são capazes de quebrar as ligações α-glucosídicas entre os resíduos de glicose (EC. 3.2.1.20). Esta categoria agrupa várias enzimas cuja especificidade é direcionada à exo-hidrólise de glicosídeos terminais ligados por ligações α-1,4.

Algumas maltases são capazes de hidrolisar polissacarídeos, mas a uma taxa muito mais lenta. Em geral, após a ação da maltase, são liberados resíduos de α-D-glicose, entretanto, enzimas da mesma subclasse podem hidrolisar β-glucanos, liberando resíduos de β-D-glicose.

A existência de enzimas maltase foi inicialmente demonstrada no ano de 1880 e agora se sabe que ela não está apenas presente em mamíferos, mas também em microrganismos como leveduras e bactérias, bem como em muitas plantas superiores e cereais.

Um exemplo da importância da atividade dessas enzimas está relacionado à Saccharomyces cerevisiae, microrganismo responsável pela produção da cerveja e do pão, capaz de degradar a maltose e a maltotriose por possuir enzimas maltase, cujos produtos são metabolizados nos produtos de fermentação característicos desse organismo.

Caracteristicas

Em mamíferos

A maltase é uma proteína anfipática associada à membrana das células em escova intestinal. Também é conhecida uma isozima conhecida como maltase ácida, localizada nos lisossomas e capaz de hidrolisar diferentes tipos de ligações glicosídicas em diferentes substratos, não apenas a maltose e as ligações α-1,4. Ambas as enzimas compartilham muitas características estruturais.

A enzima lisossomal tem aproximadamente 952 aminoácidos de comprimento e é processada pós-tradução por glicosilação e remoção de peptídeos nos terminais N e C.

Estudos realizados com a enzima do intestino de ratos e porcos estabelecem que, nesses animais, a enzima consiste em duas subunidades que diferem entre si em algumas propriedades físicas. Essas duas subunidades surgem do mesmo precursor polipeptídico que é clivado proteoliticamente.

Ao contrário de porcos e ratos, a enzima em humanos não tem duas subunidades, mas é uma única, de alto peso molecular e altamente glicosilada (para N- Y OU-glicosilação).

Em leveduras

Levedura maltase, codificada pelo gene MAL62, pesa 68 kDa e é uma proteína citoplasmática que existe como um monômero e hidrolisa um amplo espectro de α-glicosídeos.

Na levedura, existem cinco isoenzimas codificadas nas zonas teloméricas de cinco cromossomos diferentes. Cada locus de codificação do gene MAL Ele também compreende um complexo de genes de todos os genes envolvidos no metabolismo da maltose, incluindo permease e proteínas regulatórias, como se fosse um operon.

Nas plantas

A enzima presente nas plantas mostrou ser sensível a temperaturas acima de 50 ° C e que a maltase ocorre em grandes quantidades em cereais germinados e não germinados.

Além disso, durante a degradação do amido, essa enzima é específica para a maltose, uma vez que não atua sobre outros oligossacarídeos, mas termina sempre com a formação de glicose.

Síntese

Em mamíferos

A maltase intestinal humana é sintetizada como uma única cadeia polipeptídica. Os carboidratos ricos em resíduos de manose são adicionados co-tradução por glicosilação, o que parece proteger a sequência da degradação proteolítica.

Estudos sobre a biogênese desta enzima estabelecem que ela é montada como uma molécula de alto peso molecular em um estado "ligado à membrana" do retículo endoplasmático, e que é subsequentemente processada por enzimas pancreáticas e "re-glicosilada" no Complexo de Golgi.

Em leveduras

Na levedura, existem cinco isoenzimas codificadas nas zonas teloméricas de cinco cromossomos diferentes. Cada locus codificador do gene MAL também compreende um complexo de genes de todos os genes envolvidos no metabolismo da maltose, incluindo permease e proteínas regulatórias.

Em bactérias

O sistema de metabolismo da maltose em bactérias, como E. coli, é muito semelhante ao sistema da lactose, principalmente na organização genética do operon responsável pela síntese de proteínas reguladoras, transportadoras e enzimáticas ativas no substrato (maltases).

Características

Na maioria dos organismos onde foi detectada a presença de enzimas como a maltase, esta enzima desempenha o mesmo papel: a degradação de dissacarídeos como a maltose para obter produtos de carboidratos solúveis que são metabolizados mais facilmente.

No intestino dos mamíferos, a maltase desempenha um papel fundamental nas etapas finais da degradação do amido. As deficiências dessa enzima são geralmente vistas em condições como a glicogenose do tipo II, que está relacionada ao armazenamento de glicogênio.

Em bactérias e leveduras, as reações catalisadas por enzimas desse tipo representam uma importante fonte de energia na forma de glicose que entra na via glicolítica, para fins fermentativos ou não.

Nas plantas, a maltase, junto com as amilases, participa da degradação do endosperma em sementes que estão "adormecidas" e que são ativadas pelas giberelinas, hormônios reguladores do crescimento das plantas, como pré-requisito para a germinação.

Além disso, muitas plantas produtoras de amido transientes durante o dia possuem maltases específicas que contribuem para a degradação de intermediários em seu metabolismo à noite, e os cloroplastos são os principais locais de armazenamento de maltose nesses organismos.

Referências

Auricchio, F., Bruni, C. B., & Sica, V. (1968). Purificação e Caracterização Adicional do Ácido a-Glucosidase. Biochemical Journal, 108, 161–167.
Danielsen, E. M., Sjostrom, H., & Noren, O. (1983). Biossíntese de proteínas microvilares intestinais. Biochemical Journal, 210, 389–393.
Davis, W. A. (1916). III. A distribuição da maltase nas plantas. A função da maltase na degradação do amido e sua influência na atividade amiloclástica de materiais vegetais. Biochemical Journal, 10(1), 31–48.
ExPASy. Portal de recursos de bioinformática. (n.d.). Obtido em enzima.expasy.org
Lu, Y., Gehan, J. P., & Sharkey, T. D. (2005). Efeitos da duração do dia e circadianos na degradação do amido e no metabolismo da maltose. Fisiologia vegetal, 138, 2280–2291.
Naims, H. Y., Sterchi, E. E., & Lentze, M. J. (1988). Estrutura, Biossíntese e Glicosilação do Intestinal Delgado Humano. The Journal of Biological Chemistry, 263(36), 19709–19717.
Needleman, R. (1991). Controle da síntese de maltase em leveduras. Microbiologia Molecular, 5(9), 2079–2084.
Comitê de Nomenclatura da União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular (NC-IUBMB). (2019). Obtido em qmul.ac.uk.
Reusar, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O.,… Ploeg, V. der. (novecentos e noventa e cinco). Glicogenose tipo II (Deficiência de Maltase Ácida). Músculo e nervo, 3, 61–69.
Simpson, G., & Naylor, J. (1962). Estudos de dormência em sementes de Avena fatua. Canadian Journal of Botany, 40(13), 1659–1673.
Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., & Danielsen, M. (1982). Estrutura e especificidade da Microvillus Maltase / Glucoamilase intestinal anfifílica do porco. European Journal of Biochemistry, 126, 559–568.