Enzima: como funciona e exemplos - Ciência - 2023

science

Contente

UMA enzimaCatalisador biológico ou biocatalisador é uma molécula, geralmente de origem proteica, que tem a capacidade de acelerar as reações químicas que ocorrem no interior dos seres vivos. As moléculas de proteína catalítica são enzimas, e as de natureza de RNA são ribozimas.

Na ausência de enzimas, o enorme número de reações que ocorrem na célula e que permitem a vida não poderia ocorrer. Estes são responsáveis ​​por acelerar o processo em ordens de magnitude próximas a 106 - e em alguns casos muito mais alto.

Catálise

Um catalisador é uma molécula capaz de alterar a taxa de uma reação química sem ser consumida na referida reação.

As reações químicas envolvem energia: as moléculas iniciais envolvidas na reação ou reagentes começam com um grau de energia. Uma quantidade adicional de energia é absorvida para atingir o "estado de transição". Posteriormente, a energia é liberada com os produtos.


A diferença de energia entre reagentes e produtos é expressa como ∆G. Se os níveis de energia dos produtos forem superiores aos dos reagentes, a reação é endergônica e não espontânea. Em contrapartida, se a energia dos produtos for menor, a reação é exergônica e espontânea.

No entanto, só porque uma reação é espontânea não significa que ela ocorrerá em uma taxa apreciável. A velocidade da reação depende do ∆G * (o asterisco se refere à energia de ativação).

O leitor deve manter esses conceitos em mente para entender como as enzimas funcionam.

Enzimas

O que é uma enzima?

As enzimas são moléculas biológicas de incrível complexidade, compostas principalmente por proteínas. As proteínas, por sua vez, são longas cadeias de aminoácidos.

Uma das características mais proeminentes das enzimas é sua especificidade na molécula alvo - essa molécula é chamada de substrato.


Características das enzimas

As enzimas existem em várias formas. Alguns são compostos inteiramente por proteínas, enquanto outros possuem regiões de natureza não proteica chamadas cofatores (metais, íons, moléculas orgânicas, etc.).

Assim, uma apoenzima é uma enzima sem seu cofator, e a combinação da apoenzima e seu cofator é chamada de holoenzima.

São moléculas de tamanho consideravelmente grande. No entanto, apenas um pequeno sítio da enzima está diretamente envolvido na reação com o substrato, sendo esta região o sítio ativo.

Quando a reação começa, a enzima engata seu substrato como uma chave engata sua fechadura (este modelo é uma simplificação do processo biológico real, mas serve para ilustrar o processo).

Todas as reações químicas que ocorrem em nosso corpo são catalisadas por enzimas. Na verdade, se essas moléculas não existissem, teríamos que esperar centenas ou milhares de anos para que as reações se completassem. Portanto, a regulação da atividade enzimática deve ser controlada de uma forma muito específica.


Nomenclatura e classificação de enzimas

Quando vemos uma molécula cujo nome termina em –ase, podemos ter certeza de que é uma enzima (embora haja exceções a essa regra, como a tripsina). Esta é a convenção de nomenclatura para enzimas.

Existem seis tipos básicos de enzimas: oxidorredutases, transferases, hidrolases, liases, isomerases e ligases; encarregados de: reações redox, transferência de átomos, hidrólise, adição de duplas ligações, isomerização e união de moléculas, respectivamente.

Como funcionam as enzimas?

Na seção de catálise mencionamos que a velocidade da reação depende do valor de ∆G *. Quanto maior esse valor, mais lenta é a reação. A enzima é responsável por diminuir esse parâmetro - aumentando assim a velocidade da reação.

A diferença entre os produtos e os reagentes permanece a mesma (a enzima não a afeta), assim como sua distribuição. A enzima facilita a formação do estado de transição.

Inibidores de enzimas

No contexto do estudo de enzimas, inibidores são substâncias que conseguem diminuir a atividade do catalisador. Eles são classificados em dois tipos: inibidores competitivos e não competitivos. Os do primeiro tipo competem com o substrato e os outros não.

O processo de inibição é geralmente reversível, embora alguns inibidores possam permanecer ligados à enzima quase permanentemente.

Exemplos

Existe uma grande quantidade de enzimas em nossas células - e nas células de todos os seres vivos. Porém, os mais conhecidos são aqueles que participam de vias metabólicas como glicólise, ciclo de Krebs, cadeia de transporte de elétrons, entre outras.

A succinato desidrogenase é uma enzima do tipo oxidorredutase que catalisa a oxidação do succinato. Nesse caso, a reação envolve a perda de dois átomos de hidrogênio.

Diferença entre catalisadores biológicos (enzimas) e catalisadores químicos

Existem catalisadores químicos que, como os biológicos, aumentam a velocidade das reações. No entanto, existem diferenças notáveis ​​entre os dois tipos de moléculas.

Reações catalisadas por enzimas acontecem mais rápido

Em primeiro lugar, as enzimas são capazes de aumentar a velocidade das reações em ordens de magnitude próximas a 106 até 1012. Os catalisadores químicos também aumentam a velocidade, mas apenas em algumas ordens de magnitude.

A maioria das enzimas funcionam em condições fisiológicas

Como as reações biológicas são realizadas dentro dos seres vivos, suas condições ótimas envolvem os valores fisiológicos de temperatura e pH. Os químicos, por sua vez, precisam de condições drásticas de temperatura, pressão e acidez.

Especificidade

As enzimas são muito específicas nas reações que catalisam. Na maioria dos casos, eles funcionam apenas com um ou alguns substratos. A especificidade também se aplica ao tipo de produtos que eles produzem. A gama de substratos para catalisadores químicos é muito mais ampla.

As forças que determinam a especificidade da interação entre a enzima e seu substrato são as mesmas que ditam a conformação da própria proteína (interações de Van der Waals, eletrostática, ligação de hidrogênio e hidrofóbica).

A regulação da enzima é precisa

Por fim, as enzimas têm maior capacidade regulatória e sua atividade varia de acordo com a concentração das diferentes substâncias na célula.

Os mecanismos reguladores incluem controle alostérico, modificação covalente de enzimas e variação na quantidade de enzima que é sintetizada.

Referências

  1. Berg, J. M., Stryer, L., & Tymoczko, J. L. (2007).Bioquímica. Eu inverti.
  2. Campbell, M. K., & Farrell, S. O. (2011). Bioquímica. Sexta edição. Thomson. Brooks / Cole.
  3. Devlin, T. M. (2011).Livro de bioquímica. John Wiley & Sons.
  4. Koolman, J., & Röhm, K. H. (2005). Bioquímica: texto e atlas. Panamerican Medical Ed.
  5. Mougios, V. (2006). Bioquímica do exercício. Cinética Humana.
  6. Müller-Esterl, W. (2008).Bioquímica. Fundamentos para medicina e ciências da vida. Eu inverti.
  7. Poortmans, J.R. (2004). Princípios da bioquímica do exercício. Karger.
  8. Voet, D., & Voet, J. G. (2006). Bioquímica. Panamerican Medical Ed.