Lisozima: características, estrutura, funções - Ciência - 2023

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As lisozimas são enzimas hidrolíticas amplamente distribuídas na natureza, capazes de hidrolisar as ligações glicosídicas do peptidoglicano na parede das bactérias. Estão presentes em plantas e animais e funcionam como mecanismo de defesa contra infecções bacterianas.

A descoberta dessas enzimas remonta a 1922, quando Alexander Fleming percebeu que havia uma proteína que tinha a capacidade catalítica de lisar bactérias em alguns tecidos e secreções humanas.

Graças à sua fácil obtenção e ao seu pequeno tamanho, a lisozima foi uma das primeiras enzimas a ser sequenciada e cuja estrutura foi determinada por raios X. Atualmente é usada como sistema modelo em química de proteínas, enzimologia, cristalografia e biologia molecular.

A lisozima é uma enzima "bacteriolítica" especializada na hidrólise das ligações β-1,4 glucosídicas que se formam entre o ácido N-acetilmurâmico e a N-acetilglucosamina presente na parede celular do peptidoglicano especialmente exposta no bactérias gram-positivas.

Tem várias funções, tanto digestivas como imunológicas, em todos os organismos onde se expressa e é utilizado como recurso biotecnológico para diversos fins.

Caracteristicas

As lisozimas são expressas pelos principais grupos de organismos vivos do planeta, mas são particularmente abundantes em animais e é a partir deles que foram posteriormente purificadas e estudadas.

Em humanos, a lisozima é encontrada em altas concentrações em vários fluidos e tecidos, como fígado, cartilagem, saliva, muco e lágrimas. É expressa por células hematopoiéticas e também é encontrada em granulócitos, monócitos e macrófagos, bem como em outras células precursoras da medula óssea.

As lisozimas de origem vegetal hidrolisam substratos semelhantes aos usados por outras enzimas intimamente relacionadas conhecidas como quitinases, por isso também podem hidrolisar ligações em quitina, embora com menor eficiência.

Tipos de lisozimas em animais e suas características

Pelo menos três tipos de lisozimas foram descritos no reino animal:

-Lisozimas tipo C ("C" de "cconvencional "ou"cgalinha ", que significa frango em inglês)

-Lisozimas tipo G ("G" de "goose”, Que significa ganso em inglês) e

-Lisozimas tipo I ("I" de "Eunvertebrados ”)

As três classes de lisozimas diferem umas das outras com relação às suas sequências de aminoácidos, suas características bioquímicas e suas propriedades enzimáticas.

Lisozimas tipo C

Essas lisozimas são consideradas as enzimas "modelo" dessa família, pois têm servido de modelo para estudos de estrutura e função. Eles são conhecidos como tipo "C" do inglês "frango“Desde que foram isolados pela primeira vez da clara dos ovos de galinha.

Nessa classe estão as lisozimas produzidas pela maioria dos vertebrados, especialmente pássaros e mamíferos. Também inclui enzimas presentes em alguns artrópodes, como Lepidoptera, Diptera, alguns aracnídeos e crustáceos.

São enzimas pequenas, pois têm um peso molecular que não ultrapassa 15 kDa. São proteínas básicas com altos pontos isoelétricos.

Lisozimas tipo G

A primeira lisozima desse tipo foi identificada na clara de ovo de ganso e está presente em inúmeras espécies de aves como galinhas, cisnes, avestruzes, casuares e outros.

Em alguns casos, as lisozimas do tipo G são mais abundantes do que as lisozimas do tipo C na clara do ovo de certas aves, enquanto em outros ocorre o contrário, as lisozimas do tipo C são mais abundantes.

Essas lisozimas também estão presentes em moluscos bivalves e em alguns tunicados. Eles são ligeiramente maiores do que as proteínas do tipo C, mas seu peso molecular geralmente não excede 25 kDa.

Lisozimas tipo I

Essas lisozimas estão presentes principalmente em animais invertebrados. Sua presença foi determinada em anelídeos, equinodermos, crustáceos, insetos, moluscos e nematóides, e está ausente em mamíferos e outros vertebrados.

Eles têm pontos isoelétricos mais ácidos do que aqueles das proteínas do tipo C e do tipo G.

Estrutura

Os três tipos de enzimas animais descritos na seção anterior têm estruturas tridimensionais bastante semelhantes.

A lisozima humana é uma lisozima do tipo C e foi a primeira dessas enzimas a ser estudada e caracterizada estruturalmente. É uma pequena proteína de 130 resíduos de aminoácidos e é codificada por um gene localizado no cromossomo 12, que possui 4 exons e 3 introns.

Sua estrutura é dividida em dois domínios: um conhecido como domínio α e outro como domínio β. O domínio α é composto por quatro hélices alfa e o domínio β consiste em uma folha β antiparalela e um grande loop.

O sítio catalítico da enzima está localizado na fenda que se forma entre os dois domínios e, para se ligar ao substrato, contém ácido glutâmico e resíduos de ácido aspártico. Além disso, possui pelo menos seis "subsites" conhecidos como A, B, C, D, E e F, capazes de se ligar a seis resíduos de açúcar consecutivos.

Características

A lisozima não só tem funções fisiológicas na proteção e combate às infecções bacterianas nos organismos que a expressam, mas, como mencionado, tem sido muito útil como enzima modelo do ponto de vista químico, enzimático e estrutural.

Na indústria atual, é reconhecido como um poderoso bactericida e é usado para a preservação de alimentos e medicamentos.

Graças à reação que essas enzimas catalisam, elas podem atuar sobre diferentes populações bacterianas e alterar a estabilidade de suas paredes, o que posteriormente se traduz em lise celular.

Em conjunto com outras enzimas semelhantes, as lisozimas podem agir tanto sobre bactérias gram-positivas quanto gram-negativas, razão pela qual podem ser consideradas partes do sistema "imunológico" antibacteriano de diferentes classes de organismos.

Nas células brancas do sangue presentes no sangue de mamíferos, essas enzimas têm funções importantes na degradação de microrganismos invasores, por isso são essenciais para o sistema imunológico de humanos e de outros mamíferos.

As lisozimas nas plantas desempenham essencialmente as mesmas funções que nos animais que as expressam, uma vez que são a primeira linha de defesa contra os patógenos bacterianos.

Referências

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