Isoleucina: características, funções, biossíntese, alimentos - Ciência - 2023

Contente

o isoleucina (Ile, I) é um dos 22 aminoácidos presentes na natureza como parte das proteínas. Como o corpo humano, como o de alguns outros mamíferos, não consegue sintetizá-la, a isoleucina está entre os 9 aminoácidos essenciais que devem ser obtidos na dieta.

Este aminoácido foi isolado pela primeira vez em 1903 pelo cientista F. Ehrlich a partir dos constituintes nitrogenados da beterraba ou do melaço de beterraba. Posteriormente, o mesmo autor separou a isoleucina dos produtos de decomposição da fibrina e outras proteínas.

É um aminoácido apolar presente em grande parte das proteínas celulares de organismos vivos, além disso, faz parte do grupo de aminoácidos de cadeia ramificada BCAAs (do inglês Brancheado CHain PARAMeu não PARAcids), junto com leucina e valina.

Tem funções no estabelecimento da estrutura terciária de muitas proteínas e, além disso, participa da formação de diversos precursores metabólicos relacionados ao metabolismo energético celular.

Caracteristicas

A isoleucina é classificada no grupo dos aminoácidos apolares com grupos ou cadeias R de natureza alifática, ou seja, com cadeias hidrofóbicas de hidrocarbonetos.

Devido a essa característica, os aminoácidos desse grupo, como alanina, valina e leucina, tendem a permanecer próximos uns dos outros, o que contribui para a estabilização das proteínas das quais fazem parte por meio de interações hidrofóbicas.

Este aminoácido apolar pesa aproximadamente 131 g / mol e está presente nas proteínas em uma proporção próxima a 6%, muitas vezes "enterrado" no centro delas (graças às suas qualidades hidrofóbicas).

Estrutura

A isoleucina é um α-aminoácido que, como os outros aminoácidos, possui um átomo de carbono central chamado carbono α (que é quiral), ao qual quatro grupos diferentes estão ligados: um átomo de hidrogênio, um grupo amino (-NH2) um grupo carboxila (-COOH) e uma cadeia lateral ou grupo R.

O grupo R da isoleucina consiste em um único hidrocarboneto ramificado de 4 átomos de carbono (-CH3-CH2-CH (CH3)) em cuja cadeia há também um átomo de carbono quiral.

Devido a essa característica, a isoleucina apresenta quatro formas possíveis: duas delas são os isômeros ópticos conhecidos como L-isoleucina e D-isoleucina e as outras duas são diastereoisômeros da L-isoleucina. A forma predominante nas proteínas é a L-isoleucina.

A fórmula molecular da isoleucina é C6H13NO2 e seu nome químico é ácido α-amino-β-metil-β-etilpropiônico ou ácido 2-amino-3-metil pentatônico.

Características

A isoleucina tem múltiplas funções fisiológicas em animais, incluindo a

- Cicatrização de feridas

- Desintoxicação de resíduos de nitrogênio

- Estimulação das funções imunológicas e

- Promoção da secreção de diferentes hormônios.

É considerado um aminoácido glicogênico, pois atua como molécula precursora para a síntese de intermediários do ciclo do ácido cítrico (ciclo de Krebs) que posteriormente contribuem para a formação de glicose no fígado.

Por esse motivo, acredita-se que a isoleucina participe da regulação dos níveis de glicose plasmática, o que tem implicações importantes do ponto de vista energético do corpo.

A isoleucina contribui nas vias de síntese da glutamina e da alanina, atuando a favor do equilíbrio entre os aminoácidos de cadeia ramificada.

No cenário clínico, alguns autores apontam que um aumento nas concentrações de isoleucina, leucina, tirosina e valina podem ser marcadores característicos de células afetadas por tumores, seguido por aumento nos níveis de glutamina.

Outras funções

Diferentes investigações científicas têm mostrado que a isoleucina é necessária para a síntese da hemoglobina, a proteína responsável pelo transporte de oxigênio no sangue de muitos animais.

Além disso, esse aminoácido ativa a entrada de nutrientes nas células; Alguns estudos revelam que durante o jejum prolongado é capaz de substituir a glicose como fonte de energia e, além disso, é um aminoácido cetogênico.

Os aminoácidos cetogênicos são aqueles cujos esqueletos de carbono podem ser armazenados na forma de ácidos graxos ou carboidratos, portanto atuam na reserva de energia.

A isoleucina e os outros aminoácidos de cadeia ramificada (além dos fatores de crescimento e condições ambientais) atuam na ativação da via de sinalização do alvo da Rapamicina, mTOR. mecanístico Target ouF Rapamicina).

Essa via é uma importante via de sinalização em eucariotos, capaz de controlar o crescimento e o metabolismo celular, bem como a síntese de proteínas e eventos de autofagia. Além disso, controla o progresso do envelhecimento e algumas patologias como câncer ou diabetes.

Biossíntese

Os humanos e outros animais são incapazes de sintetizar a isoleucina, mas esta faz parte das proteínas celulares graças à sua aquisição a partir dos alimentos que consumimos diariamente.

Plantas, fungos e a maioria dos microrganismos são capazes de sintetizar esse aminoácido a partir de rotas um tanto complexas que, em geral, estão interconectadas com as de outros aminoácidos também considerados essenciais para o homem.

Existem, por exemplo, vias para a produção de isoleucina, lisina, metionina e treonina a partir do aspartato.

Em bactérias, especificamente, a isoleucina é produzida a partir do aminoácido treonina, via piruvato, por uma via que envolve a condensação de 2 dos carbonos do piruvato com uma molécula de α-cetobutirato derivada da treonina.

A reação começa com a ação da enzima treonina desidratase, que catalisa a desidratação da treonina para produzir α-cetobutirato e amônio (NH3). Posteriormente, as mesmas enzimas que participam da biossíntese da valina contribuem para as etapas de

- Transaminação

- Descarboxilação oxidativa dos cetoácidos correspondentes e

- Desidrogenação.

Nesse tipo de microrganismo, a síntese de aminoácidos como lisina, metionina, treonina e isoleucina é altamente coordenada e regulada, principalmente por feedback negativo, onde os produtos das reações inibem a atividade das enzimas envolvidas.

Apesar de a isoleucina, como a leucina e a valina, serem aminoácidos essenciais para o homem, as enzimas aminotransferases presentes nos tecidos corporais podem inter-convertê-las reversivelmente em seus α-cetoácidos correspondentes, que podem eventualmente substituí-los em Dieta.

Degradação

Como muitos dos aminoácidos conhecidos na natureza, a isoleucina pode ser degradada para formar intermediários de diferentes vias metabólicas, entre as quais se destaca o ciclo de Krebs (que fornece a maior quantidade de coenzimas que atuam na produção de energia ou para a biossíntese de outros compostos).

Isoleucina, triptofano, lisina, fenilalanina, tirosina, treonina e leucina podem ser usados para produzir acetil-CoA, um intermediário metabólico chave para reações celulares múltiplas.

Ao contrário de outros aminoácidos, os aminoácidos de cadeia ramificada (leucina, isoleucina e valina) não são degradados no fígado, mas são oxidados como combustíveis nos músculos, cérebro, rins e tecido adiposo.

Esses órgãos e tecidos podem usar esses aminoácidos graças à presença de uma enzima aminotransferase capaz de atuar sobre os três e produzir seus α-cetoaminoácidos correspondentes.

Uma vez que esses derivados de aminoácidos oxidados são produzidos, o complexo da enzima α-cetoácido desidrogenase catalisa sua descarboxilação oxidativa, onde libera uma molécula de dióxido de carbono (CO2) e produz um derivado acil-CoA dos aminoácidos em questão.

Patologias relacionadas ao metabolismo da isoleucina

Defeitos no metabolismo da isoleucina e outros aminoácidos podem causar uma variedade de patologias estranhas e complexas, como a doença "Urina de xarope de bordo”(Urina com cheiro de xarope de bordo) ou cetoacidúria de cadeia ramificada.

Como o próprio nome indica, esta doença é caracterizada pelo aroma característico da urina de pacientes que a sofrem, bem como vômitos, convulsões, retardo mental e morte prematura.

Tem a ver, especificamente, com erros no complexo enzimático α-cetoácido desidrogenase, em que aminoácidos de cadeia ramificada como a isoleucina e seus derivados oxidados são excretados na urina.

Em conjunto, as patologias relacionadas ao catabolismo de aminoácidos de cadeia ramificada, como a isoleucina, são conhecidas como acidúrias orgânicas, embora aquelas diretamente relacionadas a esse aminoácido sejam bastante raras.

Alimentos ricos em isoleucina

Este aminoácido é abundante no tecido muscular dos animais, por isso carnes de origem animal como boi, porco, peixe e outras similares como cordeiro, frango, peru, veado, entre outras. , são ricos nisso.

Também é encontrado em laticínios e seus derivados, como o queijo. Está nos ovos e também em diferentes tipos de sementes e nozes, como parte essencial das proteínas que os compõem.

É abundante em soja e ervilha, bem como em extratos de levedura usados para diversos fins alimentares.

Os níveis plasmáticos de isoleucina para um ser humano adulto estão entre 30 e 108 μmol / l, para crianças e jovens entre 2 e 18 anos de idade é entre 22 e 107 μmol / le para crianças entre 0 e 2 anos são aproximadamente entre 26 e 86 μmol / l.

Esses dados sugerem que o consumo de alimentos ricos neste e em outros aminoácidos relacionados é necessário para a manutenção de muitas das funções fisiológicas do organismo, uma vez que o ser humano é incapaz de sintetizá-lo. de novo.

Benefícios de sua ingestão

Os suplementos nutricionais de isoleucina geralmente contêm outros aminoácidos essenciais de cadeia ramificada, como valina ou leucina ou outros.

Entre os exemplos mais comuns de consumo de isoleucina estão os suplementos nutricionais usados por atletas para aumentar a porcentagem de massa muscular ou síntese protéica. No entanto, as bases científicas nas quais essas práticas se apoiam são constantemente debatidas e seus resultados não são totalmente garantidos.

A isoleucina, no entanto, é usada para neutralizar os efeitos metabólicos da deficiência de vitaminas (pelagra) característicos de pacientes que fazem dietas ricas em sorgo e milho, que são alimentos com alto teor de leucina, que podem afetar o metabolismo do triptofano e de ácido nicotínico em humanos.

Os efeitos da pelagra em ratos experimentais, por exemplo, envolvem atrasos no crescimento, que são superados com a suplementação de isoleucina.

- Na indústria de produção animal

Na área de produção animal, aminoácidos como lisina, treonina, metionina e isoleucina têm sido usados em testes piloto para alimentação de suínos em crescimento sob condições controladas.

A isoleucina, em particular, parece ter efeitos na assimilação do nitrogênio, embora não contribua para o ganho de peso desses animais.

- Em algumas condições clínicas

Algumas publicações sugerem que a isoleucina é capaz de reduzir os níveis de glicose plasmática, portanto, sua ingestão é recomendada em pacientes que sofrem de distúrbios como diabetes ou baixas taxas de produção de insulina.

Infecções virais

A suplementação de isoleucina tem se mostrado útil em pacientes infectados com rotavírus que causam doenças como gastroenterite e diarréia em crianças e outros animais jovens.

Estudos recentes concluem que o consumo desse aminoácido por animais experimentais com as características citadas (infectados com rotavírus) auxilia no crescimento e desempenho do sistema imune inato graças à ativação de vias de sinalização PRR ou receptores com reconhecimento de padrões.

Transtornos de deficiência

A deficiência de isoleucina pode causar visão, pele (como dermatite) e problemas intestinais (evidentes como diarreia e outras manifestações gastrointestinais).

Por ser um aminoácido essencial para a formação e síntese da hemoglobina, bem como para a regeneração dos eritrócitos (células do sangue), as deficiências graves de isoleucina podem ter graves consequências fisiológicas, principalmente relacionadas à anemia e outras doenças hematológicas. .

Isso foi demonstrado experimentalmente em roedores "normais" que receberam dietas pobres nesta isoleucina, o que termina com o desenvolvimento de condições anêmicas significativas.

Porém, a isoleucina participa da formação da hemoglobina apenas em bebês, uma vez que a proteína do ser humano adulto não possui quantidades significativas desse aminoácido; isso significa que a deficiência de isoleucina é mais evidente durante os primeiros estágios de desenvolvimento.

Referências

Aders Plimmer, R. (1908). A constituição química das proteínas. Eu deixei. Londres, Reino Unido: Longmans, Green e CO.
Aders Plimmer, R. (1908). A constituição química das proteínas. Parte II. Londres, Reino Unido: Longmans, Green e CO.
Barret, G., & Elmore, D. (2004). Aminoácidos e Peptídeos. Cambridge: Cambridge University Press.
Blau, N., Duran, M., Blaskovics, M., & Gibson, K. (1996). Guia do médico para o diagnóstico laboratorial de doenças metabólicas (2ª ed.).
Bradford, H. (1931). A História da Descoberta dos Aminoácidos. II. Uma revisão dos aminoácidos descritos desde 1931 como componentes das proteínas nativas. Avanços na química de proteínas, 81–171.
Campos-Ferraz, P. L., Bozza, T., Nicastro, H., & Lancha, A. H. (2013). Efeitos distintos da suplementação com leucina ou uma mistura de aminoácidos de cadeia ramificada (leucina, isoleucina e valina) na resistência à fadiga e na degradação do glicogênio muscular e hepático em ratos treinados. Nutrição, 29(11–12), 1388–1394.
Champe, P., & Harvey, R. (2003). Aminoácidos Aminoácidos. No Resenhas ilustradas de Lippincott: bioquímica (3ª ed., Páginas 1-12). Lippincott.
Chandran, K., & Damodaran, M. (1951). Aminoácidos e proteínas na formação de hemoglobina 2. Isoleucina. Biochemical Journal, 49, 393–398.
Chung, A. S., & Beames, R. M. (1974). Suplementação com Lisina, Treonina, Metionina e Isoleucina da Cevada do Rio Peace para Suínos em Crescimento. Cão. J. Anim. Sci., 436, 429–436.
Dejong, C., Meijerink, W., van Berlo, C., Deutz, N., & Soeters, P. (1996). Concentrações plasmáticas de isoleucina diminuídas após hemorragia gastrointestinal superior em humanos. Intestino, 39, 13–17.
Edsall, J. (1960). Aminoácidos, proteínas e bioquímica do câncer (Vol. 241). Londres: Academic Press, Inc.
Encyclopaedia Britannica. (2012). Recuperado em 30 de agosto de 2019, em https://www.britannica.com/science/isoleucine
Gelfand, R., Hendler, R., & Sherwin, R. (1979). Carboidratos dietéticos e metabolismo das proteínas ingeridas. The Lancet, 65–68.
Hudson, B. (1992). Bioquímica de proteínas alimentares. Springer-Science + Business Media, B.V.
Knerr, I., Vockley, J., & Gibson, K. M. (2014). Disorders of Leucine, Isoleucine, and Valine Metabolism. Em N. Blau (Ed.), Guia do médico para o diagnóstico, tratamento e acompanhamento de doenças metabólicas hereditárias (pp. 103-141).
Korman, S. H. (2006). Erros inatos de degradação da isoleucina: uma revisão. Genética Molecular e Metabolismo, 89(4), 289–299.
Krishnaswamy, K., & Gopalan, C. (1971). Efeito da isoleucina na pele e eletroencefalograma em pelagra. The Lancet, 1167–1169.
Martin, R. E., & Kirk, K. (2007). Transporte do nutriente essencial isoleucina em eritrócitos humanos infectados com o parasita da malária Plasmodium falciparum. Sangue, 109(5), 2217–2224.
Centro Nacional de Informações sobre Biotecnologia. Banco de dados PubChem. l-Isoleucine, CID = 6306, https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/l-Isoleucine (acessado em 31 de agosto de 2019)
Nuttall, F. Q., Schweim, K., & Gannon, M. C. (2008). Efeito da isoleucina administrada por via oral com e sem glicose nas concentrações de insulina, glucagon e glicose em indivíduos não diabéticos. The European E-Journal of Clinical Nutrition and Metabolism, 3(4), 152–158.
van Berlo, C. L. H., van de Bogaard, A. E. J. M., van der Heijden, M. A. H., van Eijk, H. M. H., Janssen, M. A., Bost, M. C. F., & Soeters, P. B. (1989). O aumento da liberação de amônia após sangramento no trato digestivo é consequência da ausência completa de isoleucina na hemoglobina? Um estudo em porcos. Hepatologia, 10(3), 315–323.
Vickery, H. B., & Schmidt, C. L. A. (1931). A história da descoberta dos aminoácidos. Avaliações Químicas, 9(2), 169–318.
Wolfe, R. R. (2017). Aminoácidos de cadeia ramificada e síntese de proteínas musculares em humanos: mito ou realidade? Jornal da Sociedade Internacional de Nutrição Esportiva, 14(1), 1–7.
Wu, G. (2009). Aminoácidos: Metabolismo, funções e nutrição. Aminoácidos, 37(1), 1–17.